Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Các chất ức chế phân chia tế bào và dòng chảy nguyên sinh thất bại trong việc gây ra sự thay đổi có thể phát hiện trên mức canxi nội bào ở tế bào lông nhị của Tradescantia virginiana L.
Tóm tắt
Hai loại thuốc diệt cỏ amiprophos-methyl (APM) và oryzalin gây rối loạn nguyên phân và phân bào ở tế bào thực vật bằng cách làm giảm sự tự phân tử vi ống. Những loại thuốc này cũng đã được chứng minh là ảnh hưởng đến sự thu giữ canxi của ti thể. Do đó, có sự tranh cãi về việc liệu sự tự phân tử vi ống xảy ra do tương tác trực tiếp giữa thuốc và tubulin, hay vì nồng độ canxi nội bào tăng cao do sự can thiệp của thuốc vào điều hòa canxi. Để làm sáng tỏ vấn đề này, chúng tôi đã trực tiếp đo lường ảnh hưởng của các loại thuốc diệt cỏ này và các loại thuốc làm thay đổi khả năng di động của tế bào đối với nồng độ canxi nội bào trong các tế bào lông nhị của Tradescantia. Kết quả cho thấy nồng độ thấp (1-3 μM) của APM và oryzalin có thể hoạt động trong vòng 3-7 phút gây ra sự rối loạn trong quá trình nguyên phân. Các nghiên cứu sử dụng chỉ thị canxi indo-1 tiêm vào các tế bào lông nhị để theo dõi nồng độ canxi bên trong chỉ ra rằng, tại những nồng độ thuốc mà ảnh hưởng ức chế lên nguyên phân và/hoặc phân bào được quan sát rõ ràng, APM, oryzalin, isopropyl-N-phenyl carbamate, caffeine và cytochalasin D không gây thay đổi nồng độ canxi nội bào. Hơn nữa, ngoại trừ cytochalasin D, những loại thuốc này không ức chế dòng chảy tế bào chất, một quá trình nhạy cảm với canxi. Chúng tôi kết luận rằng cơ chế hoạt động của những loại thuốc này trên bộ khung tế bào là không phụ thuộc vào tác động lên canxi nội bào.
Từ khóa
Tài liệu tham khảo
Bajer, A.S., Mole-Bajer, J. (1986) Drugs with colchicine-like effects that specifically disassemble plant but not animal microtubules. Ann. N.Y. Acad. Sci. 446, 767–784
Bonsignore, C.L., Hepler, P.K. (1985) Caffeine inhibition of cytokinesis: Dynamics of cell plate formation/deformation in vivo. Protoplasma 129, 28–35
Callewaert, G., Cleeman, L., Morad, M. (1989) +Caffeine-induced Ca2+ extrusion via Na+ exchanger in cardiac myocytes. Am. J. Physiol. 257, c147-c152
Cleary, A.L., Hardham, A.R. (1988) Depolymerization of microtubule arrays in root tip cells by oryzalin and their recovery with modified nucleation patterns. Can. J. Bot., 66, 2353–2366
Cooper, J.A. (1987) Effects of cytochalasin and phalloidin on actin. J. Cell Biol. 105, 1473–1478
Endo, M. (1977) Calcium release from sarcoplasmic reticulum. Physiol. Rev. 57, 71–108
Falconer, M.M., Seagull, R.W. (1987) Amiprophos-methyl (APM): A rapid, reversible antimicrotubule agent for plant cell cultures. Protoplasma 136, 118–124
Kepler, P.K., Bonsignore, C.L. (1990) Caffeine inhibition of cytokinesis: ultrastructure of cell plate formation/degradation. Protoplasma 157, 182–192
Hepler, P.K., Callaham, D.A. (1987) Free calcium increases during anaphase in stamen hairs of Tradescantia. J. Cell Biol. 105, 2137–2143
Hepler, P.K., Wayne, R.O. (1985) Calcium and plant development. Annu. Rev. Plant Physiol. 36, 397–439
Hertel, C., Marmé, D. (1983) Herbicides and fungicides inhibit Ca2+ uptake by plant mitochondria: A possible mechanism of action. Pestic. Biochem. Physiol. 19, 282–290
Hertel, C., Quader, H., Robinson, D.G., Marmé, D. (1980) Antimicrotubular herbicides and fungicides affect Ca2+ transport in plant mitochondria. Planta 149, 336–340
Kamiya, N. (1986) Cytoplasmic streaming in giant algal cells: A historical survey of experimental approaches. Bot. Mag. Tokyo 99, 441–467
Kiehart, D.P. (1981) Studies in the in vivo sensitivity of spindle microtubules to calcium ions and evidence for a vesicular calcium-sequestering system. J. Cell Biol. 88, 604–617
Morejohn, L.C., Fosket, D.E. (1984) Inhibition of plant microtubule polymerization in vitro by the phosphoric amide herbicide amiprophos-methyl. Science 224, 874–876
Morejohn, L.C., Fosket, D.E. (1986) Tubulins from plants, fungi, and protists. A review. In: Cell and molecular biology of the cytoskeleton, pp. 257–329, Shay, J.W., ed. Plenum Press, New York
Morejohn, L.C., Bureau, T.E., Mole-Bajer, J., Bajer, A.S., Fosket, D.E. (1987a) Oryzalin, a dinitroaniline herbicide, binds to plant tubulin and inhibits microtubule polymerization in vitro. Planta 172, 252–264
Morejohn, L.C., Bureau, T.E., Tocchi, L.P., Fosket, D.E. (1987b) Resistance of Rosa microtubule polymerization to colchicine results from a low-affinity interaction of colchicine and tubulin. Planta 170, 230–241
Palevitz, B.A. (1988) Cytochalasin-induced reorganization of actin in Allium root cells. Cell Motil. Cytoskel. 9, 283–298
Paul, D.C., Goff, C.W. (1973) Comparative effects of caffeine, its analogues and calcium deficiency on cytokinesis. Exp. Cell Res. 78, 399–413
Quader, H., Filner, P. (1980) The action of antimitotic herbicides on flagellar regeneration in Chlamydomonas reinhardtii: a comparison with the action of colchicine. Eur. J. Cell Bio. 21, 301–304
Rampal, A.L., Pinokofsky, H.B., Jung, C.Y. (1980) Structure of cytochalasins and cytochalasin B binding site in human erythrocyte membranes. Biochemistry 19, 679–683
Salmon, E.D., Segall, R.R. (1980) Calcium-labile mitotic spindles isolated from sea urchin eggs (Lytechinus variegatus). J. Cell Biol. 86, 355–365
Schliwa, M. (1976) The role of divalent cations in the regulation of microtubule assembly. In vivo studies in microtubules of the heliozoan axopodium using the ionophore A23187. J. Cell Biol. 70, 527–540
Shimmen, T., Tazawa, M. (1982) Cytoplasmic streaming in the cell model of Nitella. Protoplasma 112, 101–106
Strachen, S.D., Hess, F.D. (1983) The biochemical mechanism of action of the dinitroaniline herbicide oryzalin. Pestic. Biochem. Physiol. 52, 750–759
Weber, A., Hertz, R. (1968) The relationship between caffeine contraction of intact muscle and the effect of caffeine on reticulum. J. Gen. Physiol. 52, 750–759
Williamson, R.E., Ashley, C.C. (1982) Free Ca2+ and Cytoplasmic streaming in the alga Chara. Nature 296, 750–759
Zhang, D.H., Callaham, D.A., Hepler, P.K. (1990) Regulation of anaphase chromosome motion in Tradescantia stamen hair cells by calcium and related signaling agents. J. Cell Biol. 111, 171–182