Nghiên cứu in vitro về các bóng hồng cầu được tái niêm phong như là các vật mang protein

Research in Experimental Medicine - Tập 175 - Trang 239-245 - 1979
U. Sprandel1, A. R. Hubbard1, R. A. Chalmers1
1Division of Inherited Metabolic Diseases, Medical Research Council Clinical Research Centre, Harrow, England

Tóm tắt

Các bóng hồng cầu được tái niêm phong đã được đề xuất như là các vật mang trong cơ thể cho liệu pháp thay thế enzyme đối với các bệnh chuyển hóa di truyền. Trong các nghiên cứu so sánh các phương pháp ly giải hồng cầu hypotonic hồi phục, việc sử dụng quy trình thẩm tách thay vì pha loãng trực tiếp đã đạt được sự giam giữ albumin huyết thanh người tăng gấp năm lần. Tỷ lệ kết hợp protein cũng bị ảnh hưởng bởi các quy trình trộn khác nhau, hematocrit, thời gian ly giải và tái niêm phong, nhưng không bị ảnh hưởng bởi sự biến đổi thành phần đệm hoặc nồng độ protein bổ sung trong khoảng rộng. Sự giam giữ protein cao hơn được quan sát thấy với máu đã hết hạn so với máu tươi và điều này có thể được giải thích là do sự giòn thẩm thấu tăng lên của màng hồng cầu trong các tế bào lưu trữ. Các bóng hồng cầu đã ly giải và tái niêm phong được tạo ra bằng bất kỳ phương pháp nào đã sử dụng đều nhỏ hơn hồng cầu bình thường theo đo lường bằng máy đếm Coulter và máy phân loại tế bào hoạt hóa bằng huỳnh quang, và sự giam giữ protein đã giảm kích thước của bóng hồng cầu hơn nữa.

Từ khóa

#bóng hồng cầu #tái niêm phong #liệu pháp thay thế enzyme #bệnh chuyển hóa di truyền #thẩm tách #ly giải hồng cầu

Tài liệu tham khảo

Adriaenssens, K., Karcher, D., Lowenthal, A., Terheggen, H. G.: Use of enzyme-loaded erythrocytes in in vivo correction of arginase-deficient erythrocytes in familial hyperargininemia. Clin. Chem.22, 323–326 (1976) Brady, R. O., Pentchev, P. G., Gas, A. E., Hibbert, P. S., Dekaban, A. S.: Replacement therapy for inherited enzyme deficiency. Use of purified glucocerebrosidase in Gaucher's disease. N. Engl. J. Med.291, 989–993 (1974) Chang, T. M. S.: Rationale and strategies for the therapeutic applications of immobilized enzymes. In: Biomedical applications of immobilized enzymes and proteins, T. M. S. Chang (ed.), pp. 93–104. New York: Plenum Press 1977 Dale, G. L., Villacorte, D. G., Beutler, E.: High-yield entrapment of proteins into erythrocytes. Biochem. Med.18, 220–225 (1977) Deloach, J., Ihler, G.: A dialysis procedure for loading erythrocytes with enzymes and lipids. Biochim. Biophysiol. Acta496, 136–145 (1977) Gregoriadis, G., Leathwood, P. D., Ryman, B. E.: Enzyme entrapment in liposomes. FEBS Letters14, 95–99 (1971) Hoffmann, J. F.: On the relationship of certain erythrocyte characteristics to their physiological age. J. Cell. Comp. Physiol.51, 415–423 (1958) Ihler, G. M., Glew, R. H., Schnure, F. W.: Enzyme loading of erythrocytes. Proc. Nat. Acad. Sci. USA70, 2663–2666 (1973) Katchalsky, A., Kedem, O., Klibansky, C., de Vries, A.: Rheological considerations of the hemolysing red blood cell. In: Flow properties of blood and other biological systems, A. L. Copley, G. Stainsby (eds.), pp. 155–163. New York: Pergamon Press 1960 Thorpe, S. R., Fiddler, M. B., Desnick, R. J.: Enzyme therapy V. In vivo fate of erythrocyteentrappedβ-glucuronidase inβ-glucuronidase-deficient mice. Pediat. Res.9, 918–923 (1975) Tyrrell, D. A., Ryman, B. E.: The entrapment of therapeutic agents in resealed erythrocyte ‘ghosts’ and their fate in vivo. Biochem. Soc. Trans.563, 677–680 (1976) Updike, S. J., Wakamiya, R. T., Lightfoot, E. N.: Asparaginase entrapped in red blood cells: action and survival. Science193, 681–683 (1976) Weed, R. I., LaCelle, P. L., Merrill, E. W.: Metabolic dependence of red cell deformability. J. Clin. Invest.48, 795–809 (1969) Zimmermann, U.: Deutsches Patentamt, Auslegeschrift 23 26 161 vom 23.5.1973 Zimmermann, U., Riemann, F., Pilwat, G.: Enzyme loading of electrically homogenous human red blood cell ghosts prepared by dielectric breakdown. Biochim. Biophys. Acta436, 460–474 (1976)