Ảnh hưởng của Telopeptides đến các tính chất tự lắp ghép của collagen từ da cá lóc (Channa argus)

Food Biophysics - Tập 11 - Trang 380-387 - 2016
Juntao Zhang1, Meilian Zou2, Ming Zhang1, Benmei Wei1, Chengzhi Xu1, Dong Xie1, Haibo Wang1
1School of Chemical and Environmental Engineering, Wuhan Polytechnic University, Wuhan, China
2School of Food Science and Engineering, Wuhan Polytechnic University, Wuhan, China

Tóm tắt

Nhiều nghiên cứu đã được thực hiện để hiểu các tính chất tự lắp ghép của collagen từ động vật có vú. Tuy nhiên, còn rất ít thông tin về collagen có nguồn gốc từ cá, loại collagen có lợi thế trong một số ứng dụng nhất định. Trong nghiên cứu này, động lực lắp ghép tự phát của tropocollagen (có telopeptides) và atelocollagen (không có telopeptides) được chiết xuất từ da cá lóc (Channa argus) đã được khảo sát bằng các phương pháp đo đục, độ nhớt động học, kính hiển vi điện tử quét (SEM) và tỷ lệ phần trăm lắp ghép tự phát. Kết quả đo đục chỉ ra rằng sự tự lắp ghép của collagen có nguồn gốc từ cá tuân theo mô hình hai bước nhân trưởng, trong khi các kết quả độ nhớt cho thấy hai giai đoạn tăng trưởng trong sự phát triển của gel collagen. Dựa trên SEM, các telopeptides đã thúc đẩy sự hình thành các sợi dày hơn và làm tăng mật độ mạng lưới, cung cấp cơ sở cấu trúc cho sự tăng đục và củng cố các mô đun lưu trữ và mất mát. Dữ liệu SEM được hỗ trợ bởi tỷ lệ phần trăm collagen tự lắp ghép tăng lên nhờ telopeptides. Những phát hiện từ nghiên cứu này có thể giúp hiểu rõ hơn về cấu trúc và chức năng của các sản phẩm chứa collagen có nguồn gốc từ cá và ứng dụng của chúng.

Từ khóa

#collagen #tự lắp ghép #cá lóc #telopeptides #độ nhớt động học #kính hiển vi điện tử quét

Tài liệu tham khảo

F. Pati, B. Adhikari, S. Dhara, Bioresource. Technol. 101, 3737 (2010) V. Ottani, D. Martini, M. Franchi, A. Ruggeri, M. Raspanti, Micron 33, 587 (2002) D. A. Cisneros, C. Hung, C. M. Franz, D. J. Muller, J. Struct. Biol. 154, 232 (2006) D. G. Wallace, J. Rosenblatt, Adv. Drug Deliver. Rev. 55, 1631 (2003) M. Sahiner, D. Alpaslan, B. O. Bitlisli, Polym. Bull. 71, 3017 (2014) E. A. A. Neel, L. Bozec, J. C. Knowles, O. Syed, V. Mudera, R. Day, J. K. Hyun, Adv. Drug. Deliver. Rev. 65, 429 (2013) M. Yan, B. Li, X. Zhao, S. Qin, Food Hydrocoll. 29, 199 (2012) Y. L. Yang, L. J. Kaufman, Biophys. J. 96, 1566 (2009) G. Forgacs, S. A. Newman, B. Hinner, C. W. Maier, E. Sackmann, Biophys. J. 84, 1272 (2003) F. H. Silver, J. W. Freeman, G. P. Seehra, J. Biomech. 36, 1529 (2003) M. Raspanti, M. Viola, M. Sonaggere, M. E. Tira, R. Tenni, Biomacromolecules 8, 2087 (2007) D. Stamov, M. Grimmer, K. Salchert, T. Pompe, C. Werner, Biomaterials 29, 1 (2008) F. S. Steven, Biochem. J. 83, 240 (1962) K. Gelse, E. Poschl, T. Aigner, Adv. Drug Deliver. Rev. 55, 1531 (2003) R. Riemschneider, M. Z. Abedin, Angew. Makromol. Chem. 82, 171 (1979) A. K. Lynn, I. V. Yannas, W. Bonfield, J. Biomed. Mater. Res. B Appl. Biomater. 71B, 343 (2004) R. S. Walton, D. D. Brand, J. T. Czernuszka, J. Mater. Sci. Mater. Med. 21, 451 (2010) D. T. Woodley, M. Yamauchi, K. C. Wynn, G. Mechanic, R. A. Briggaman, J. Invest. Dermatol. 97, 580 (1991) D. L. Helseth, A. Veis, J. Biol. Chem. 256, 7118 (1981) M. Brennan, P. F. Davison, Biopolymers 20, 2195 (1981) S. K. Zeng, C. H. Zhang, H. Lin, P. Yang, P. Z. Hong, Z. H. Jiang, Food Chem. 116, 879 (2009) Y. Kawaguchi, E. Kondo, N. Kitamura, A. Kazunobu, Y. Tanaka, M. Munekata, N. Nagai, K. Yasuda, J. Mater. Sci. Mater. Med. 22, 397 (2011) M. Yan, B. Li, X. Zhao, Food Chem. 122, 1333 (2010) H. Wang, Y. Liang, H. Wang, H. Zhang, M. Wang, L. Liu, J. Aquat. Food Prod. T. 23, 264 (2014) Y. Jiang, H. Wang, M. Deng, Z. Wang, J. Zhang, H. Wang, H. Zhang, Mater. Sci. Eng., C 59, 1038 (2016) P. Noitup, M. T. Morrissey, W. Garnjanagoonchorn, J. Food Biochem. 30, 547 (2006) M. Zhang, W. T. Liu, G. Y. Li, Food Chem. 115, 826 (2009) M. H. Uriarte-Montoya, J. L. Arias-Moscoso, M. Plascencia-Jatomea, H. Santacruz-Ortega, O. Rouzaud-Sández, J. L. Cardenas-Lopez, Bioresource Technol. 101, 4212 (2010) P. Kittiphattanabawon, S. Benjakul, W. Visessanguan, T. Nagai, M. Tanaka, Food Chem. 89, 363 (2005) N. Aukkanit, W. Garnjanagoonchorn, J. Sci. Food Agric. 90, 2627 (2010) I. Bae, K. Osatom, A. Yoshida, A. Yamaguchi, K. Tachibana, T. Oda, K. Hara, Fisheries Sci. 75, 765 (2009) G. K. Reddy, C. S. Enwemeka, Clin. Biochem. 29, 225 (1996) M. Ahmad, S. Benjakul, Food Chem. 120, 817 (2010) Y. Jia, H. Wang, H. Wang, Y. Li, M. Wang, J. Zhou, Food Sci. Biotechnol. 21, 1585 (2012) J. Zhu, L. J. Kaufman, Biophys. J. 106, 1822 (2014) G. Kavanagh, S. B. Ross-Murphy, Prog. Polym. Sci. 23, 533 (1998) L. Sang, X. Wang, Z. Chen, J. Lu, Z. Gu, X. Li, Carbohyd. Polym. 82, 1264 (2010)