Xác định hai synuclein khác nhau từ não người

FEBS Letters - Tập 345 Số 1 - Trang 27-32 - 1994
Ross Jakes1, Maria Grazia Spillantini1, Michel Goedert1
1MRC Laboratory of Molecular Biology, Hills Road, Cambridge CB2 2QH, UK

Tóm tắt

Hai protein phong phú với 140 và 134 axit amin đã được tinh khiết và xác định trình tự từ não người. Chúng được xác định thông qua khả năng tương tác của chúng trên các tấm miễn dịch với một kháng thể đơn dòng đã được đặc trưng một phần, kháng thể này nhận diện protein tau theo cơ chế phụ thuộc vào sự phosphoryl hóa. Protein 140 axit amin giống hệt với tiền chất của thành phần không phải Aβ của amyloid bệnh Alzheimer, mà lại có tính đồng hợp cao với synuclein từ các điện bản của cá Torpedo và não chuột. Protein 134 axit amin là đồng homologue với phosphoneuroprotein 14 của bò; nó có 61% đồng nhất về trình tự với protein 140 axit amin. Tính tương đồng chưa từng được nhận diện giữa hai protein này xác định một họ các synuclein trong não người. Chúng tôi gọi protein 140 và 134 axit amin là α‐synuclein và β‐synuclein, tương ứng. Cả hai synuclein đều được biểu hiện chủ yếu trong não, nơi chúng tập trung tại các đầu dây thần kinh trước synapse.

Từ khóa

#synuclein #protein tau #bệnh Alzheimer #não người #axit amin #kháng thể đơn dòng

Tài liệu tham khảo

10.1016/0166-2236(93)90078-Z

10.1126/science.1899488

10.1016/S0021-9258(18)48531-6

10.1002/j.1460-2075.1992.tb05204.x

10.1073/pnas.90.11.5066

10.1111/j.1471-4159.1993.tb03491.x

10.1111/j.1471-4159.1993.tb07444.x

Bondareff W., 1991, Am. J. Pathol., 139, 641

10.1073/pnas.90.23.11282

10.1523/JNEUROSCI.08-08-02804.1988

10.1016/0169-328X(91)90043-W

10.1111/j.1432-1033.1993.tb18337.x

10.1073/pnas.85.11.4051

10.1002/j.1460-2075.1990.tb07870.x

10.1177/29.4.6166661

10.1002/cne.901780104

10.1016/0006-8993(93)90796-P

10.1242/jcs.107.3.661

10.1083/jcb.109.6.3367

10.1016/0092-8674(92)90535-K

10.1111/j.1432-1033.1989.tb14918.x

10.1111/j.1471-4159.1992.tb10991.x

10.1111/j.1471-4159.1990.tb05792.x

10.1016/S0092-8674(05)80027-3

Thông tin
Thông tin xuất bản

FEBS Letters

Tập 345 Số 1

27-32

Thông tin tác giả