Tính chất kỵ nước của các nhóm amino acid trong protein

Proteins: Structure, Function and Bioinformatics - Tập 8 Số 1 - Trang 6-13 - 1990
Glenn J. Lesser1, George D. Rose2
1Department of Biological Chemistry, College of Medicine, Pennsylvania State University, Hershey 17033.
2Department of Biological Chemistry, College of Medicine, Pennsylvania State University, Hershey, Pennsylvania 17033

Tóm tắt

Tóm tắt

Các nghiên cứu về gập protein thường sử dụng diện tích và thể tích để đánh giá đóng góp kỵ nước vào năng lượng tự do cấu hình (Richards, F. M. Annu. Rev. Biophys. Bioeng. 6:151–176, 1977). Chúng tôi đã tính toán diện tích trung bình bị chôn vùi khi gập lại cho từng nhóm hóa học trong mỗi dư lượng của một tập hợp các protein được giải mã bằng tia X. Các phép đo này, cùng với kích thước hốc tiêu chuẩn của mỗi nhóm, được ghi lại trong một bảng. Quan sát cho thấy, trung bình, mỗi loại nhóm chôn vùi một phần không đổi của diện tích trạng thái tiêu chuẩn của nó. Diện tích trung bình bị chôn vùi của hầu hết, mặc dù không phải tất cả, các nhóm có thể được xấp xỉ gần đúng bằng cách cộng các đóng góp từ ba tham số đặc trưng tương ứng với ba loại nguyên tử: (1) carbon hoặc lưu huỳnh, có mức độ chôn vùi trung bình là 86%; (2) oxy hoặc nitrogen trung tính, có mức độ chôn vùi trung bình là 40%; và (3) oxy hoặc nitrogen có điện tích, có mức độ chôn vùi trung bình là 32%.

Từ khóa

#chất kỵ nước #gập protein #diện tích chôn vùi #cấu trúc protein #nhóm hóa học

Tài liệu tham khảo

10.1016/S0065-3233(08)60608-7

10.1073/pnas.83.21.8069

10.1016/S0065-3233(08)60063-7

Cohn E. J., 1943, Proteins, Amino Acids, and Peptides as Ions and Dipolar Ions, 10.1097/00000441-194306000-00035

10.1016/S0021-9258(19)77210-X

10.1021/bi00507a030

Fauchère J.‐L., 1983, Hydrophobic parameters π for amino acid side chains from partitioning of N‐acetyl‐amino‐acid amides, Eur. J. Med. Chem.‐Chem. Ther., 18, 369

10.1021/bi00405a042

10.1016/0022-2836(76)90191-1

10.1038/277491a0

10.1016/0022-2836(71)90324-X

10.1126/science.4023714

10.1146/annurev.bb.06.060177.001055

10.1016/S0006-3495(85)83877-7

Eisenberg D., 1986, Solvation energy in protein folding and binding, 319, 199

10.1002/prot.340020207

10.1002/prot.340020208

10.1016/0022-2836(88)90540-2

10.1002/prot.340020202

10.1016/S0022-2836(77)80200-3

10.1038/254304a0

10.1016/0022-2836(73)90011-9

International Mathematical Subroutine Library 7500 Bellaire Blvd. Houston Texas 77036.

Miller S., 1987, Interior and surface of monomeric proteins, 196, 641

Snedecor G. W., 1978, Statistical Methods

10.1016/S0065-3233(08)60377-0

10.1073/pnas.87.3.946

10.1073/pnas.86.21.8382

10.1016/0022-2836(82)90515-0

10.1063/1.440540