Angiotensinogen huyết tương của người: Tổng quan về các quy trình tinh chế

Molecular and Cellular Biochemistry - Tập 27 - Trang 47-56 - 1979
D. A. Tewksbury1,2, R. A. Dart1
1Department of Nephrology, Marshfield Clinic, Marshfield
2Marshfield Medical Foundation, Marshfield

Tóm tắt

Bài báo này xem xét tình trạng hiện tại của quá trình tinh chế và phân tích angiotensinogen ở người. Một vấn đề đã gặp phải trong quá khứ là sự đồng tinh chế với một protein có tính chất tương tự. Protein này được tạm thời gọi là alanine-protein. Sự tách biệt hiệu quả giữa angiotensinogen và alanine-protein đã được thực hiện trên cột chelat kẽm. Alanine-protein đã được tinh chế và thành phần axit amin cũng như carbohydrate của nó đã được xác định. Axit amin ở đầu COON và axit amin ở đầu NH2 được xác định lần lượt là serin và alanin. Alanine-protein thể hiện nhiều dạng khác nhau khi sử dụng phương pháp tập trung điện tĩnh.

Từ khóa

#angiotensinogen #người #tinh chế #alanine-protein #tập trung điện tĩnh

Tài liệu tham khảo

Slater, E. E., Cohn, R. C., Dzau, V. J., and Haber, E., 1978. Circulation 58, II-249. Yokosawa, H., Inagami, T., and Haas, E. 1978. Circulation 58, II-249. Plentl, A. A., Page, I. H., and Davis, W. W., 1943. J. Biol. Chem. 147, 143–153. Green, A. A. and Bumpus, F. M., 1954. J. Biol. Chem. 210,281–286. Skeggs, L. T., Lentz, K., Hochstrasser, H., and Kahn, J. R., 1963. J. Exp. Med. 118, 73–98. Haas, E., Goldblatt, H., Gipson, E. C., and Lewis, L., 1966. Circ. Res. 19, 739–749. Gould, A. B., Skeggs, L. T., and Kahn, J. R., 1966. Lab. Invest. 15, 1802–1813. Printz, M. P., Printz, J. M., and Dworschack, R. T., 1977. J. Biol. Chem. 252, 1654–1662. Arawaka, K., Minohara, A., Yamada, J., Uemura, N., and Nakamura, M. 1968. Clin. Chim. Acta 22, 309–315. Skinner, S. L., Dunn, J. R., Mazzetti, J., Campbell, D. J., and Fidge, N. H., 1975. Aust. J. Exp. Biol. Med. Sci. 53,77–88. Rosenthal, J., Wolff, H. P., Weber, P., and Dahlheim, H., 1971. Am. J. Physiol. 221, 1292–1296. Tewksbury, D. A., Dumas, M. L., and Premeau, M. R., 1974. Clin. Chim. Acta 55, 383–388. Schiøler, V., Nielsen, M. D., Kappelgaard, A. M., and Giese, J., 1976. Eur. J. Clin. Invest. 6, 229–240. Hiwada, K., Tanaka, H., Nishimura, K., and Kokulu, T., 1977. Clin. Chim. Acta 74, 203–206. Devaux, C., Corvol, P., and Menard, J., 1974. Biochim. Biophys. Acta 359, 421–424. Eggena, P., Chu, C. L., Barrett, J. D., and Sambhi, M. P., 1976. Biochim. Biophys. Acta 427, 208–217. Tewksbury, D. A., Premeau, M. R., Dumas, M. L., and Frome, W. L., 1977. Circ. Res. 41, II-29-II-33. Tewksbury, D. A., Premeau, M. R., and Dumas, M. L., 1976. Biochim. Biophys. Acta 446, 87–95. Tewksbury, D. A., Frome, W. L., and Dumas, M. L., 1978. J. Biol. Chem. 253, 3817–3820. Dorer, F. E., Lentz, K. E., Kahn, J. R., Levine, M., and Skeggs, L. T., 1978. Anal. Biochem. 87, 11–18. Porath, J., Carlsson, J., Olsson, I., and Belfrage, G., 1975. Nature 258, 598–599.