Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Phân tích đột biến toàn bộ gen của Helicobacter pylori sau khi inokul vào loài chuột lang Mông Cổ
Tóm tắt
Helicobacter pylori là một loại vi khuẩn gây bệnh có thể gây ra nhiều bệnh lý về đường tiêu hóa ở dạ dày con người. H. pylori thích nghi tốt với dạ dày người nhưng không dễ dàng lây nhiễm sang các loài động vật khác. Loài chuột lang Mông Cổ thường được sử dụng làm mô hình động vật, tuy nhiên, bộ gen của H. pylori bị inokul có thể tích lũy đột biến để thích nghi với ký chủ mới. Để điều tra các đột biến xảy ra trong H. pylori sau khi nhiễm vào chuột lang Mông Cổ, chúng tôi đã so sánh trình tự toàn bộ bộ gen của chủng H. pylori TN2 hoang dã (TN2wt) và dữ liệu giải trình tự thế hệ tiếp theo của các chủng được thu hồi từ động vật sau các khoảng thời gian nhiễm khác nhau. Chúng tôi đã xác định 21 vị trí đột biến trong 17 gen của các chủng sau inokul. Trong số 17 gen, có năm gen là protein màng ngoài có khả năng ảnh hưởng đến sự định cư và viêm. Các đột biến loại missense và nonsense được quan sát thấy ở 15 và 6 vị trí, tương ứng. Nhiều đột biến đã được ghi nhận ở ba gen. Các gen bị đột biến bao gồm babA, tlpB và gltS, được biết đến là liên quan đến sự thích nghi với động vật gặm nhấm. Những đột biến khác liên quan đến thụ thể hóa học, điều chỉnh pH và protein màng ngoài, cũng có khả năng ảnh hưởng đến sự thích nghi với ký chủ mới. Chúng tôi đã xác nhận các đột biến ở những gen đã được báo cáo trước đây là liên quan đến sự thích nghi với chuột lang Mông Cổ. Chúng tôi cũng đã liệt kê các gen bị đột biến trong quá trình nhiễm vào chuột lang, mặc dù cần có các thí nghiệm để chứng minh ảnh hưởng đến sự thích nghi.
Từ khóa
Tài liệu tham khảo
Cover TL, Blaser MJ. Helicobacter pylori in health and disease. Gastroenterology. 2009;136(6):1863–73.
Ernst PB, Gold BD. The disease spectrum of Helicobacter pylori: the immunopathogenesis of gastroduodenal ulcer and gastric cancer. Annu Rev Microbiol. 2000;54:615–40.
Basso D, Plebani M, Kusters JG. Pathogenesis of Helicobacter pylori infection. Helicobacter. 2010;15(Suppl 1):14–20.
Yamaoka Y, Graham DY. Helicobacter pylori virulence and cancer pathogenesis. Future Oncol. 2014;10(8):1487–500.
Linz B, Windsor HM, Gajewski JP, Hake CM, Drautz DI, Schuster SC, Marshall BJ. Helicobacter pylori genomic microevolution during naturally occurring transmission between adults. PLoS ONE. 2013;8(12):e82187.
Linz B, Windsor HM, McGraw JJ, Hansen LM, Gajewski JP, Tomsho LP, Hake CM, Solnick JV, Schuster SC, Marshall BJ. A mutation burst during the acute phase of Helicobacter pylori infection in humans and rhesus macaques. Nat Commun. 2014;5:4165.
Kennemann L, Didelot X, Aebischer T, Kuhn S, Drescher B, Droege M, Reinhardt R, Correa P, Meyer TF, Josenhans C, et al. Helicobacter pylori genome evolution during human infection. Proc Natl Acad Sci USA. 2011;108(12):5033–8.
Didelot X, Nell S, Yang I, Woltemate S, van der Merwe S, Suerbaum S. Genomic evolution and transmission of Helicobacter pylori in two South African families. Proc Natl Acad Sci USA. 2013;110(34):13880–5.
Solnick JV, Hansen LM, Salama NR, Boonjakuakul JK, Syvanen M. Modification of Helicobacter pylori outer membrane protein expression during experimental infection of rhesus macaques. Proc Natl Acad Sci USA. 2004;101(7):2106–11.
Yamaoka Y, Kita M, Kodama T, Imamura S, Ohno T, Sawai N, Ishimaru A, Imanishi J, Graham DY. Helicobacter pylori infection in mice: role of outer membrane proteins in colonization and inflammation. Gastroenterology. 2002;123(6):1992–2004.
Styer CM, Hansen LM, Cooke CL, Gundersen AM, Choi SS, Berg DE, Benghezal M, Marshall BJ, Peek RM Jr, Boren T, et al. Expression of the BabA adhesin during experimental infection with Helicobacter pylori. Infect Immun. 2010;78(4):1593–600.
Ohno T, Vallstrom A, Rugge M, Ota H, Graham DY, Arnqvist A, Yamaoka Y. Effects of blood group antigen-binding adhesin expression during Helicobacter pylori infection of Mongolian gerbils. J Infect Dis. 2011;203(5):726–35.
Hirayama F, Takagi S, Yokoyama Y, Iwao E, Ikeda Y. Establishment of gastric Helicobacter pylori infection in Mongolian gerbils. J Gastroenterol. 1996;31(Suppl 9):24–8.
Ikeno T, Ota H, Sugiyama A, Ishida K, Katsuyama T, Genta RM, Kawasaki S. Helicobacter pylori-induced chronic active gastritis, intestinal metaplasia, and gastric ulcer in Mongolian gerbils. Am J Pathol. 1999;154(3):951–60.
Ogura K, Maeda S, Nakao M, Watanabe T, Tada M, Kyutoku T, Yoshida H, Shiratori Y, Omata M. Virulence factors of Helicobacter pylori responsible for gastric diseases in Mongolian gerbil. J Exp Med. 2000;192(11):1601–10.
Beckett AC, Loh JT, Chopra A, Leary S, Lin AS, McDonnell WJ, Dixon B, Noto JM, Israel DA, Peek RM Jr, et al. Helicobacter pylori genetic diversification in the Mongolian gerbil model. PeerJ. 2018;6:e4803.
Behrens W, Schweinitzer T, Bal J, Dorsch M, Bleich A, Kops F, Brenneke B, Didelot X, Suerbaum S, Josenhans C. Role of energy sensor TlpD of Helicobacter pylori in gerbil colonization and genome analyses after adaptation in the gerbil. Infect Immun. 2013;81(10):3534–51.
Harris AG, Wilson JE, Danon SJ, Dixon MF, Donegan K, Hazell SL. Catalase (KatA) and KatA-associated protein (KapA) are essential to persistent colonization in the Helicobacter pylori SS1 mouse model. Microbiology. 2003;149(Pt 3):665–72.
Draper JL, Hansen LM, Bernick DL, Abedrabbo S, Underwood JG, Kong N, Huang BC, Weis AM, Weimer BC, van Vliet AH, et al. Fallacy of the unique genome: sequence diversity within single Helicobacter pylori strains. MBio. 2017. 10.1128/mBio.02321-16.
Noto JM, Gaddy JA, Lee JY, Piazuelo MB, Friedman DB, Colvin DC, Romero-Gallo J, Suarez G, Loh J, Slaughter JC, et al. Iron deficiency accelerates Helicobacter pylori-induced carcinogenesis in rodents and humans. J Clin Invest. 2013;123(1):479–92.
Watanabe T, Tada M, Nagai H, Sasaki S, Nakao M. Helicobacter pylori infection induces gastric cancer in mongolian gerbils. Gastroenterology. 1998;115(3):642–8.
Sugimoto M, Ohno T, Graham DY, Yamaoka Y. Helicobacter pylori outer membrane proteins on gastric mucosal interleukin 6 and 11 expression in Mongolian gerbils. J Gastroenterol Hepatol. 2011;26(11):1677–84.
Chin CS, Alexander DH, Marks P, Klammer AA, Drake J, Heiner C, Clum A, Copeland A, Huddleston J, Eichler EE, et al. Nonhybrid, finished microbial genome assemblies from long-read SMRT sequencing data. Nat Methods. 2013;10(6):563–9.
Berman HM, Westbrook J, Feng Z, Gilliland G, Bhat TN, Weissig H, Shindyalov IN, Bourne PE. The Protein Data Bank. Nucleic Acids Res. 2000;28(1):235–42.
Burley SK, Berman HM, Bhikadiya C, Bi C, Chen L, Di Costanzo L, Christie C, Dalenberg K, Duarte JM, Dutta S, et al. RCSB Protein Data Bank: biological macromolecular structures enabling research and education in fundamental biology, biomedicine, biotechnology and energy. Nucleic Acids Res. 2019;47(D1):D464–D474474.
Pettersen EF, Goddard TD, Huang CC, Couch GS, Greenblatt DM, Meng EC, Ferrin TE. UCSF Chimera—a visualization system for exploratory research and analysis. J Comput Chem. 2004;25(13):1605–12.
Healy J, Ekkerman S, Pliotas C, Richard M, Bartlett W, Grayer SC, Morris GM, Miller S, Booth IR, Conway SJ, et al. Understanding the structural requirements for activators of the Kef bacterial potassium efflux system. Biochemistry. 2014;53(12):1982–92.
Skouloubris S, Thiberge JM, Labigne A, De Reuse H. The Helicobacter pylori UreI protein is not involved in urease activity but is essential for bacterial survival in vivo. Infect Immun. 1998;66(9):4517–21.
Scott D, Weeks D, Melchers K, Sachs G. UreI-mediated urea transport in Helicobacter pylori: an open and shut case? Trends Microbiol. 2000;8(8):348–9.
Bury-Mone S, Skouloubris S, Labigne A, De Reuse H. The Helicobacter pylori UreI protein: role in adaptation to acidity and identification of residues essential for its activity and for acid activation. Mol Microbiol. 2001;42(4):1021–34.
Kavermann H, Burns BP, Angermuller K, Odenbreit S, Fischer W, Melchers K, Haas R. Identification and characterization of Helicobacter pylori genes essential for gastric colonization. J Exp Med. 2003;197(7):813–22.
Leduc D, Gallaud J, Stingl K, de Reuse H. Coupled amino acid deamidase-transport systems essential for Helicobacter pylori colonization. Infect Immun. 2010;78(6):2782–92.
Weinberg MV, Maier RJ. Peptide transport in Helicobacter pylori: roles of dpp and opp systems and evidence for additional peptide transporters. J Bacteriol. 2007;189(9):3392–402.
Huang JY, Goers Sweeney E, Guillemin K, Amieva MR. Multiple acid sensors control Helicobacter pylori colonization of the stomach. PLoS Pathog. 2017;13(1):e1006118.
Huang JY, Sweeney EG, Sigal M, Zhang HC, Remington SJ, Cantrell MA, Kuo CJ, Guillemin K, Amieva MR. Chemodetection and destruction of host urea allows Helicobacter pylori to locate the epithelium. Cell Host Microbe. 2015;18(2):147–56.
Williams SM, Chen YT, Andermann TM, Carter JE, McGee DJ, Ottemann KM. Helicobacter pylori chemotaxis modulates inflammation and bacterium-gastric epithelium interactions in infected mice. Infect Immun. 2007;75(8):3747–57.
McGee DJ, Langford ML, Watson EL, Carter JE, Chen YT, Ottemann KM. Colonization and inflammation deficiencies in Mongolian gerbils infected by Helicobacter pylori chemotaxis mutants. Infect Immun. 2005;73(3):1820–7.
Pernitzsch SR, Tirier SM, Beier D, Sharma CM. A variable homopolymeric G-repeat defines small RNA-mediated posttranscriptional regulation of a chemotaxis receptor in Helicobacter pylori. Proc Natl Acad Sci USA. 2014;111(4):E501–510.
Strugatsky D, McNulty R, Munson K, Chen CK, Soltis SM, Sachs G, Luecke H. Structure of the proton-gated urea channel from the gastric pathogen Helicobacter pylori. Nature. 2013;493(7431):255–8.
Savvides SN, Yeo HJ, Beck MR, Blaesing F, Lurz R, Lanka E, Buhrdorf R, Fischer W, Haas R, Waksman G. VirB11 ATPases are dynamic hexameric assemblies: new insights into bacterial type IV secretion. EMBO J. 2003;22(9):1969–80.
Weeks DL, Sachs G. Sites of pH regulation of the urea channel of Helicobacter pylori. Mol Microbiol. 2001;40(6):1249–59.
Goers Sweeney E, Henderson JN, Goers J, Wreden C, Hicks KG, Foster JK, Parthasarathy R, Remington SJ, Guillemin K. Structure and proposed mechanism for the pH-sensing Helicobacter pylori chemoreceptor TlpB. Structure. 2012;20(7):1177–88.