GROMACS 4.5: Bộ công cụ mô phỏng phân tử mã nguồn mở có hiệu suất cao và đa luồng
Tóm tắt
Động lực: Mô phỏng phân tử từ trước đến nay luôn là một kỹ thuật với thông lượng thấp, nhưng sự phát triển của máy tính nhanh hơn và sự gia tăng dữ liệu gen và cấu trúc đang thay đổi điều này bằng cách cho phép mô phỏng tự động quy mô lớn, ví dụ, nhiều dạng hình dạng hoặc đột biến của các phân tử sinh học với hoặc không có một loạt các phân tử liên kết. Đồng thời, những tiến bộ trong hiệu năng và khả năng mở rộng hiện nay làm cho việc mô hình hóa tương tác và chức năng của phân tử sinh học phức tạp theo cách có thể dễ dàng thử nghiệm trở nên khả thi. Những ứng dụng này đều cần phần mềm nhanh chóng và hiệu quả có thể được triển khai quy mô lớn trên các cụm máy, máy chủ web, tính toán phân tán hoặc tài nguyên đám mây.
Kết quả: Ở đây, chúng tôi giới thiệu một loạt các thuật toán và tính năng mô phỏng mới được phát triển trong 4 năm qua, dẫn đến gói phần mềm GROMACS 4.5. Phần mềm hiện tự động xử lý các loại phân tử sinh học rộng lớn, như protein, axit nucleic và lipid, và tích hợp tất cả các trường lực thường dùng cho các phân tử này. GROMACS hỗ trợ một số mô hình dung môi ngầm và các thuật toán năng lượng tự do mới, và phần mềm giờ đây sử dụng đa luồng để tối ưu hóa tính song song ngay cả trên các hệ thống có hiệu suất thấp, bao gồm cả các trạm làm việc dựa trên Windows. Kết hợp với các nhân lắp ráp được điều chỉnh cụ thể và kỹ thuật song song tiên tiến, điều này cung cấp hiệu suất cực cao và hiệu quả chi phí cho mô phỏng quy mô lớn cũng như mô phỏng song song cực lớn.
Tính khả dụng: GROMACS là phần mềm mã nguồn mở và miễn phí có sẵn tại http://www.gromacs.org.
Liên hệ: [email protected]
Thông tin bổ sung: Dữ liệu bổ sung có sẵn trên Bioinformatics trực tuyến.
Từ khóa
Tài liệu tham khảo
Bennett, 1976, Efficient estimation of free energy differences from Monte Carlo data, J. Comp. Phys., 22, 245, 10.1016/0021-9991(76)90078-4
Berendsen, 1976, Report of CECAM workshop: models for protein dynamics, Technical report
Bowers, 2006, Scalable algorithms for molecular dynamics simulations on commodity clusters, Proceedings of the ACM/IEEE Conference on Supercomputing (SC06), 10.1109/SC.2006.54
Bowman, 2011, Atomistic folding simulations of the five helix bundle protein 6-85, J. Am. Chem. Soc., 133, 664, 10.1021/ja106936n
Boyce, 2009, Predicting ligand binding affinity with alchemical free energy methods in a polar model binding site, J. Mol. Biol., 394, 747, 10.1016/j.jmb.2009.09.049
Brooks, 2009, Charmm: The biomolecular simulation program, J. Comp. Chem., 30, 1545, 10.1002/jcc.21287
Caleman, 2012, Force field benchmark of organic liquids: density, enthalpy of vaporization, heat capacities, surface tension, compressibility, expansion coefficient and dielectric constant, J. Chem. Theor. Comput., 8, 61, 10.1021/ct200731v
Chong, 1999, Molecular dynamics and free-energy calculations applied to affinity maturation in antibody 48g7, Proc. Natl Acad. Sci. USA, 96, 14330, 10.1073/pnas.96.25.14330
Christen, 2005, The gromos software for biomolecular simulation: Gromos05, J. Comp. Chem., 26, 1719, 10.1002/jcc.20303
Duan, 1998, Pathways to a protein folding intermediate observed in a 1-microsecond simulation in aqueous solution, Science, 282, 740, 10.1126/science.282.5389.740
Hawkins, 1996, Parametrized models of aqueous free energies of solvation based on pairwise descreening of solute atomic charges from a dielectric medium, J. Phys. Chem. A, 100, 19824, 10.1021/jp961710n
Helms, 1998, Computational alchemy to calculate absolute protein-ligand binding free energy, J. Am. Chem. Soc., 120, 2710, 10.1021/ja9738539
Hess, 2008, Gromacs 4: Algorithms for highly efficient, load-balanced, and scalable molecular simulation, J. Chem. Theor. Comput., 4, 435, 10.1021/ct700301q
Huang, 2011, The free energy landscape of small molecule unbinding, PLoS Comput. Biol., 7, e1002002, 10.1371/journal.pcbi.1002002
Hub, 2010, g_wham-a free weighted histogram analysis implementation including robust error and autocorrelation estimates, J. Chem. Theor. Comput., 6, 3713, 10.1021/ct100494z
Humphrey, 1996, VMD—Visual Molecular Dynamics, J. Molec. Graphics, 14, 33, 10.1016/0263-7855(96)00018-5
Kasson, 2010, Atomic-resolution simulations predict a transition state for vesicle fusion defined by contact of a few lipid tails, PLoS Comput. Biol., 6, e1000829, 10.1371/journal.pcbi.1000829
Lange, 2010, Scrutinizing molecular mechanics force fields on the submicrosecond timescale with NMR data, Biophys. J., 99, 647, 10.1016/j.bpj.2010.04.062
Larsson, 2012, Virus capsid dissolution studied by microsecond molecular dynamics simulations, PLoS Comput. Biol., 8, e1002502, 10.1371/journal.pcbi.1002502
Larsson, 2010, A high-performance parallel-generalized born implementation enabled by tabulated interaction rescaling, J. Comp. Chem., 31, 2593, 10.1002/jcc.21552
Levitt, 1969, Refinement of protein conformations using a macromolecular energy minimization procedure, J. Mol. Biol., 46, 269, 10.1016/0022-2836(69)90421-5
Lifson, 1968, A consistent force field for calculation on conformations, vibrational spectra and enthalpies of cycloalkanes and n-alkane molecules, J. Phys. Chem, 49, 5116, 10.1063/1.1670007
Malde, 2011, An automated force field topology builder (ATB) and repository: version 1.0, J. Chem. Theor. Comput., 7, 4026, 10.1021/ct200196m
Marrink, 2007, The MARTINI force field: Coarse grained model for biomolecular simulations, J. Phys. Chem. B, 111, 7812, 10.1021/jp071097f
Martyna, 1996, Explicit reversible integrators for extended systems dynamics, Mol. Phys., 87, 1117, 10.1080/00268979600100761
Murail, 2011, Microsecond simulations indicate that ethanol binds between subunits and could stabilize an open-state model of a glycine receptor, Biophys J., 100, 1642, 10.1016/j.bpj.2011.02.032
Noé, 2008, Transition networks for modeling the kinetics of conformational change in macromolecules, Curr. Opin. Struct. Biol., 18, 154, 10.1016/j.sbi.2008.01.008
Nosé, 1983, Constant pressure molecular dynamics for molecular systems, Mol. Phys., 50, 1055, 10.1080/00268978300102851
Nury, 2010, One-microsecond molecular dynamics simulation of channel gating in a nicotinic receptor homologue, Proc. Natl Acad. Sci. USA, 107, 6275, 10.1073/pnas.1001832107
Onufriev, 2004, Exploring protein native states and large-scale conformational changes with a modified generalized born model, Proteins, 55, 383, 10.1002/prot.20033
Pande, 2010, Everything you wanted to know about Markov state models but were afraid to ask, Methods, 52, 99, 10.1016/j.ymeth.2010.06.002
Parrinello, 1981, Polymorphic transitions in single crystals: a new molecular dynamics method, J. Appl. Phys., 52, 7182, 10.1063/1.328693
Qui, 1997, The GB/SA continuum model for solvation. A fast analytical method for the calculation of approximate born radii, J. Phys. Chem. A, 101, 3005, 10.1021/jp961992r
Schulz, 2009, Scaling of multimillion-atom biological molecular dynamics simulation on a petascale supercomputer, J. Chem. Theor. Comput., 5, 2798, 10.1021/ct900292r
Shirts, 2005, Comparison of efficiency and bias of free energies computed by exponential averaging, the Bennett acceptance ratio, and thermodynamic integration, J. Chem. Phys., 122, 144107, 10.1063/1.1873592
Swope, 1982, A computer-simulation method for the calculation of equilibrium-constants for the formation of physical clusters of molecules: application to small water clusters, J. Chem. Phys., 76, 637, 10.1063/1.442716
Valiev, 2010, NWChem: a comprehensive and scalable open-source solution for large scale molecular simulations, Comput. Phys. Commun., 181, 1477, 10.1016/j.cpc.2010.04.018
van der Spoel, 2006, Protein folding kinetics and thermodynamics from atomistic simulations, Phys. Rev. Lett., 96, 238102, 10.1103/PhysRevLett.96.238102
van der Spoel, 2006, The origin of layer structure artifacts in simulations of liquid water, J. Chem. Theor. Comput., 2, 1, 10.1021/ct0502256
van der Spoel, 2012, GROMACS molecule and liquid database, Bioinformatics, 28, 752, 10.1093/bioinformatics/bts020
Vanommeslaeghe, 2010, CHARMM general force field: a force field for drug-like molecules compatible with the CHARMM all-atom additive biological force fields, J. Comput. Chem., 31, 671, 10.1002/jcc.21367
Wang, 2005, Antechamber, an accessory software package for molecular mechanical calculations, J. Comput. Chem., 25, 1157, 10.1002/jcc.20035
Wold, 2010, g_membed: efficient insertion of a membrane protein into an equilibrated lipid bilayer with minimal perturbation, J. Comp. Chem., 31, 2169, 10.1002/jcc.21507