Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Các tính chất chức năng của các tiểu đơn vị axit và bazơ của phân đoạn protein đậu nành glycinin (11S)
Tóm tắt
Các tính chất chức năng của các tiểu đơn vị axit có trọng lượng phân tử thấp (LMW) và cao (HMW) đã được nghiên cứu và so sánh với các tính chất chức năng của phân đoạn 11S của protein đậu nành. Trong số các tính chất chức năng được điều tra có độ tan, khả năng nhũ hóa và độ nhớt. Kết quả cho thấy tiểu đơn vị axit LMW có độ tan cao hơn tiểu đơn vị axit HMW. Trong tất cả các mẫu, tiểu đơn vị LMW được tách ra bằng β-mercaptoethanol (ME) là có độ tan tốt nhất, với độ tan đạt 98–100% tại pH 6–12. Đặc điểm độ tan của tiểu đơn vị HMW theo một mô hình tương tự với độ tan của 11S. Độ tan thấp nhất được quan sát thấy xung quanh các giá trị pH gần với điểm isoelectric cho cả tiểu đơn vị LMW và HMW. Tiểu đơn vị bazơ không tan được trong khoảng pH 3–10; tuy nhiên, độ tan tăng hơn 50% ở pH 13 so với độ tan tại pH 10. Khả năng nhũ hóa của tất cả các tiểu đơn vị cao hơn 11S theo thứ tự giảm dần sau: LMW, bazơ, HMW, 11S. Hoạt động nhũ hóa và độ ổn định của các tiểu đơn vị lớn hơn so với các mẫu 11S ở nhiệt độ phòng và 95°C. Với ngoại lệ của tiểu đơn vị LMW tách bằng ME, các tiểu đơn vị có độ nhớt cao hơn 11S. Tiểu đơn vị bazơ tách ra bằng natri bisulfite có độ nhớt cao nhất trong tất cả các mẫu đã thử nghiệm.
Từ khóa
#protein đậu nành #glycinin #11S #tính chất chức năng #độ tan #khả năng nhũ hóa #độ nhớtTài liệu tham khảo
Fontes, E.P.B., M.A. Moreira, C.S. Davies, and N.C. Nielsen, Urea-Elicited Changes in Relative Electrophoretic Mobility of Certain Glycinin and β-Conglycinin Subunits, Plant Physiol. 76: 840–842 (1984).
Staswick, P.E., M.A. Hermodson, and N.C. Nielsen, Identification of the Acidic and Basic Subunit Complexes of Glycinin, J. Biol. Chem. 256:8752–8755 (1981).
Hall, G.M., Basic Concepts, in Methods of Testing Protein Functionality, edited by G.M. Hall, Blackie Academic & Professional, New York, 1996, pp. 1–10.
Kang, I.J., Y. Matsumura, and T. Mori, Characterization of Texture and Mechanical Properties of Heat-Induced Soy Protein Gels, J. Am. Oil Chem. Soc. 68:339–345 (1991).
Morr, C.V., B. German, J.E. Kinsella, J.M. Regenstein, J.P. Van Buren, A. Kilara, B.A. Lewis, and M.E. Mangino, A Collaborative Study to Develop a Standardized Food Protein Solubility Procedure, J. Food Sci. 50:1715–1718 (1985)
Dagorn-Scaviner, C., J. Gueguen, and J. Lefebvre, Emulsifying Properties of Pea Globulins as Related to Their Adsorption Behaviors, 52:335–341 (1987).
Shen, J.L., Solubility Profile, Intrinsic Viscosity, and Optical Rotation Studies of Acid Precipitated Soy Protein and of Commercial Soy Isolate, J. Agric. Food Chem. 24:784–788 (1976).
Vodjani, F., Solubility, in Methods of Testing Protein Functionality, edited by G.M. Hall, Blackie Academic & Professional, New York, 1996, pp. 11–60.
Pearce, K.N., and J.E. Kinsella, Emulsifying Properties of Proteins: Evaluation of a Turbidimetric Technique, J. Agric. Food Chem. 26:716–723 (1978).
Liu, M., D.S. Lee, and S. Damodaran, Emulsifying Properties of Acidic Subunits of 11S Globulin, 47:4970–4975 (1999).