Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Xử lý đông lạnh/giải đông PVA trong việc chế tạo vi cầu cấu trúc cho việc cung cấp thuốc protein
Tóm tắt
Độ ổn định của thuốc và vấn đề giải phóng bền vững là những lĩnh vực quan trọng trong nghiên cứu cung cấp thuốc. Việc giải phóng bền vững các protein có thể đạt được bằng cách bọc chúng với một polymer kỵ nước, nhưng điều này đòi hỏi các protein phải được bảo vệ khỏi các điều kiện xử lý khắc nghiệt của dung môi hữu cơ và lực cơ học. Việc bọc trước bằng poly(vinyl alcohol) (PVA) sử dụng phương pháp đông lạnh/giải đông đã được chứng minh là cho phép bảo vệ thành công và giải phóng bền vững. Nghiên cứu này đã xem xét ảnh hưởng của quá trình đông lạnh/giải đông đến việc bọc PVA trong việc chuẩn bị các hạt composite PVA-PLGA. Quá trình đông lạnh/giải đông đã cải thiện chút ít các đỉnh tinh thể và sức nung chảy của PVA, nhưng sự khác biệt rõ ràng hơn đã được quan sát khi các thuộc tính của các lớp bề mặt được nghiên cứu bằng AFM. Độ cứng của bề mặt các hạt tăng lên khi số lần đông lạnh/giải đông tăng lên, trong khi lực bám dính với đầu cantilever AFM giảm. Kích thước hạt trung bình và hiệu suất giữ lại giảm. Những kết quả này cho thấy rằng sự làm cứng bề mặt là cơ chế chính chịu trách nhiệm cho các đặc tính giải phóng bền vững.
Từ khóa
#độ ổn định thuốc #giải phóng bền vững #bọc polymer #poly(vinyl alcohol) #vi cầu #protein #AFM #sức cứng bề mặtTài liệu tham khảo
V. Sinha and A. Trehan, J. Control. Release, 90, 261 (2003).
J. Cleland, Protein Delivery, 10, 1 (2002).
J. Herrmann and R. Bodmeier, J. Control. Release, 36, 63 (1995).
H. Zhao, K. Saatchi, and U. Hafeli, J. Magn. Magn. Mater., 321, 1356 (2009).
O. Farokhzad, Expert Opinion on Drug Delivery, 5, 927 (2008).
S. Putney and P. Burke, Nature Biotechnology, 16, 153 (1998).
J. Li, N. Wang, and X. Wu, J. Control. Release, 56, 117 (1998).
N. Wang, X. Wu, and J. Li, Pharm. Res., 16, 1430 (1999).
K. Hong and G. Sun, J. Appl. Polym. Sci., 116, 2418 (2010).
N. Vrana, et al., J. Tissue Eng. Regen. M., 3, 567 (2009).
M. M. Simöes and M. G. de Oliveira, J. Biomed. Mater. Res. Part B: Appl. Biomater., 93B, 416 (2010).
A. Szücs, T. Haraszti, I. Dékány, and J. H. Fendler, J. Phys. Chem. B, 105, 10579 (2001).
E. R. Beach, G. W. Tormoen, J. Drelich, and R. Han, J. Colloid Interface Sci., 247, 84 (2002).
M. Tortonese and M. Kirk, Proceeding of International Society for Optics and Photonics, 1997, vol. 3009, p53–60.
U. Sindel and I. Zimmermann, Powder Technol., 117, 247 (2001).
M. Fuji, K. Machida, T. Takei, T. Watanabe, and M. Chikazawa, Langmuir, 15, 4584 (1999).
X. Xiao and L. Qian, Langmuir, 16, 8153 (2000).
V. Bérard, E. Lesniewska, C. Andrés, D. Pertuy, C. Laroche, and Y. Pourcelot, Int. J. Pharm., 232, 213 (2002).
W. Ducker, T. Senden, and R. Pashley, Nature, 353, 239 (1991).
I. Larson, C. J. Drummond, D. Y. C. Chan, and F. Grieser, J. Am. Chem. Soc., 115, 11885 (1993).
J. Villarrubia, Surf. Sci., 321, 287 (1994).
M. Louey, P. Mulvaney, and P. Stewart, J. Pharmaceut. Biomed. Anal., 25, 559 (2001).
J. K. Eve, N. Patel, S. Y. Luk, S. J. Ebbens, and C. J. Roberts, Int. J. Pharm., 238, 17 (2002).
J. E. Sader, I. Larson, P. Mulvaney, and L. R. White, Rev. Sci. Instrum., 66, 3789 (1995).
J. P. Cleveland, S. Manne, D. Bocek, and P. K. Hansma, Rev. Sci. Instrum., 64, 403 (1993).
C. Hassan, J. Stewart, and N. Peppas, Eur. J. Pharm. Biopharm., 49, 161 (2000).
C. Hassan and N. Peppas, Macromolecules, 33, 2472 (2000).