Protein FXYD: Những người điều chỉnh mới của Na-K-ATPase
Tóm tắt
Các protein FXYD thuộc về một gia đình protein màng nhỏ. Bằng chứng thực nghiệm gần đây cho thấy ít nhất năm trong số bảy thành viên của gia đình này, FXYD1 (phospholemman), FXYD2 (chuỗi γ của Na-K-ATPase), FXYD3 (Mat-8), FXYD4 (CHIF) và FXYD7, là các tiểu đơn vị bổ trợ của Na-K-ATPase và điều chỉnh hoạt động của Na-K-ATPase theo từng mô và isoform cụ thể. Những kết quả này làm nổi bật sự phức tạp trong việc điều chỉnh việc xử lý Na+ và K+ bởi Na-K-ATPase, điều này cần thiết để đảm bảo các chức năng mô phù hợp như tái hấp thu Na+ của thận, tính co bóp của cơ và sự hưng phấn của nơron. Hơn nữa, một đột biến trong FXYD2 đã được liên kết với các trường hợp giảm magiê ở người, cho thấy rằng những rối loạn trong việc điều chỉnh Na-K-ATPase bởi các protein FXYD có thể liên quan đến các trạng thái bệnh lý. Một sự hiểu biết tốt hơn về cơ chế điều chỉnh mới này của Na-K-ATPase nên giúp tìm hiểu thêm về vai trò của nó trong các trạng thái bệnh lý. Tổng quan này tóm tắt các kiến thức hiện tại về vai trò của các protein FXYD trong việc điều chỉnh Na-K-ATPase cũng như các protein khác, sự điều chỉnh của chúng và mối quan hệ cấu trúc-chức năng của chúng.
Từ khóa
Tài liệu tham khảo
Cornelius Fand Mahmmoud YA.Functional modulation of the sodium pump: the regulatory proteins “Fixit.”News Physiol Sci18: 119–124, 2003.
Crambert Gand Geering K.FXYD proteins: new tissue-specific regulators of the ubiquitous Na,K-ATPase.Sci STKE166: RE1, 2003.
Fuller W, Eaton P, Bell JR, and Shattock MJ.Ischemia-induced phosphorylation of phospholemman directly activates rat cardiac Na/K ATPase.FASEB J18: 197–199, 2003.
Grzmil M, Voigt S, Thelen P, Hemmerlein B, Helmke K, and Burfeind P.Up-regulated expression of the MAT-8 gene in prostate cancer and its siRNA-mediated inhibition of expression induces a decrease in proliferation of human prostate carcinoma cells.Int J Oncol24: 97–105, 2004.
Laski MEand Kurtzman NA.The renal adenosine triphosphatases—functional integration and clinical significance.Miner Electrolyte Metab22: 410–422, 1996.
Lu KP, Kemp BE, and Means AR.Identification of substrate specificity determinants for the cell cycle-regulated NIMA protein kinase.J Biol Chem269: 6603–6607, 1994.
Maxwell PJ, Longley DB, Latif T, Boyer J, Allen W, Lynch M, McDermott U, Harkin DP, Allegra CJ, and Johnston PG.Identification of 5-fluorouracil-inducible target genes using cDNA microarray profiling.Cancer Res63: 4602–4606, 2003.
Moorman JR, Palmer CJ, John JE III, Durieux ME, and Jones LR.Phospholemman expression induces a hyperpolarization-activated chloride current inXenopusoocytes.J Biol Chem267: 14551–14554, 1992.
Morrison BWand Leder P.Neu and ras initiate murine mammary tumors that share genetic markers generally absent in c-myc and int-2-initiated tumors.Oncogene9: 3417–3426, 1994.
Palmer CJ, Scott BT, and Jones LR.Purification and complete sequence determination of the major plasma membrane substrate for cAMP-dependent protein kinase and protein kinase C in myocardium.J Biol Chem266: 11126–11130, 1991.
Pihakaski-Maunsbach K, Tokonabe S, Vorum H, Rivard CJ, Capasso JM, Berl T, and Maunsbach AB.The γ-subunit of Na-K-ATPase is incorporated into plasma membranes of mouse IMCD3 cells in response to hypertonicity.Am J Physiol Renal Physiol288: F650–F657, 2005.
Rose AMand Valdes R.Understanding the sodium pump and its relevance to disease.Clin Chem40: 1674–1685, 1994.
Segall L, Scanzano R, Kaunisto MA, Wessman M, Palotie A, Gargus JJ, and Blostein R.Kinetic alterations due to a missense mutation in the Na,K-ATPase α2subunit cause familial hemiplegic migraine type 2.J BiolChem279: 43692–43696, 2004.