Biểu hiện của annexin II trong các dòng tế bào u thần kinh và trong mẫu sinh thiết u não

Journal of Neuro-Oncology - Tập 38 - Trang 11-18 - 1998
S.J.T. Nygaard1, H.K. Haugland1, E.K. Kristoffersen2, M. Lund-Johansen3, O.D. Laerum1, O.-B. Tysnes3
1Department of Pathology, The Gade Institute, NORWAY
2Department of Microbiology and Immunology, The Gade Institute, Norway
3Department of Neurosurgery, University of Bergen, Haukeland Hospital, Bergen, Norway

Tóm tắt

Annexin II là một protein liên kết canxi và phospholipid và là một cơ chất cho các kinase tyrosine protein. Nồng độ của annexin II tăng cao được quan sát thấy trong nhiều loại tế bào và mô ung thư khác nhau, và phân tử này đã được đề xuất như một dấu hiệu của tính ác tính in vivo. Annexin II được biểu hiện trong bốn dòng tế bào u thần kinh (D-54MG, D-37MG, U251MG và GaMG), được xác định thông qua các phân tích Western blot, nhuộm miễn dịch huỳnh quang và các phép đo tế bào học dòng chảy. Bên cạnh đó, sự biểu hiện của annexin II cũng được tìm thấy trong các lát cắt cryostat thu được từ 15 mẫu sinh thiết u não liên tiếp: Mười mẫu được phân loại về mặt mô học là u nguyên bào thần kinh, một mẫu là u tế bào thượng bì, hai mẫu là u màng não và hai mẫu là di căn não. Các spheroid nuôi cấy từ các dòng tế bào u thần kinh và từ ba mẫu sinh thiết u nguyên bào thần kinh cho thấy mức độ annexin II thấp hơn so với mức độ phát hiện được ở các lớp đơn bào của các dòng tế bào và trong các mẫu sinh thiết mới cắt. Sự biểu hiện của annexin II ở các dòng tế bào không liên quan đến các đặc tính phát triển, di chuyển hoặc xâm lấn của chúng. Những phát hiện này cho thấy mặc dù annexin II có thể đóng vai trò như một dấu hiệu của tính ác tính in vivo, nhưng sự biểu hiện của nó có thể giảm trong điều kiện in vitro, và dường như không liên quan đến các đặc điểm ác tính của các dòng tế bào u thần kinh.

Từ khóa

#annexin II #u thần kinh #sinh thiết não #tính ác tính #protein-tyrosine kinases

Tài liệu tham khảo

Petersdorf SH, Livingston RB: High dose chemotherapy for the treatment of malignant brain tumors. J Neurooncol 20: 155–163, 1994

Bigner SH, Johnston WW: Cytopathology of the nervous system. E Arnold, Chapter 9: 161–174, 1994

Torp SH, Helseth E, Dalen A, Unsgaard G: Relationships between Ki-67 labelling index, amplification of the epidermal growth factor receptor gene, and prognosis in human glioblastomas. Acta Neurochir Wien 117: 182–186, 1992

McKeever PE, Davenport RD, Shakui P: Patterns of antigenic expression of human glioma cells. Crit Rev Neurobiol 6: 119–147, 1991

Giordana MT, Migheli A, Mocellini C, Villare F, Schiffer D: Immunohistochemical observations on rat radial glia: relationship with the origin of ethylnitrosurea-induced tumors. Acta Neuropathol Berl 84: 387–393, 1992

Bilzer T, Stavrou D, Wechsler W, Wohler B, Keiditsch E: Antigen variation in a human glioblastoma: from the primary tumor to the second recurrence, permanent cell line and xenotransplantation tumors. Anticancer Res 11: 547–553, 1991

Paulus W, Huettner C, Tonn JC: Collagens, integrins and the mesenchymal drift in glioblastomas: a comparison of biopsy specimens, spheroid and early monolayer cultures. Int J Cancer 58: 841–846, 1994

Roseman BJ, Bollen A, Hsu J, Lamborn K, Israel MA: Annexin II marks astrocytic brain tumors of high histologic grade. Oncol Res 6: 561–567, 1994

Reeves SA, Chavez-Kappel C, Davis R, Rosenblum M, Israel MA: Developmental regulation of annexin II (lipocortin 2) in human brain and expression in high grade glioma. Cancer Res 52: 6871–6876, 1992

McLeod JD, Goodall A, Jelic P, Bolton C: Changes in the cellular distribution of lipocortin-I (Annexin-I) in C6 glioma cells after exposure to dexamethasone. Biochem Pharmacol 50: 1103–1107, 1995

Giambanco I, Sorci G, Antonioli S, Rambotti MG, Spreca A, Bocchini V, Donato R: Immunocytochemical analyses of annexin V (CaBP33) in a human-derived glioma cell line. Expression of annexin V depends on cellular growth state. FEBS Lett 323: 45–50, 1993

Tressler RJ, Updyke TV, Yeatman T, Nicolson GL: Extracellular annexin II is associated with divalent cation-dependent tumor cell-endothelial cell adhesion of metastatic RAW117 large-cell lymphoma cells. J Cell Biochem 53: 265–276, 1993

Engebraaten O, Bjerkvig R, Lund-Johansen M, Wester K, Pedersen PH, Mörk S, Backlund EO, Laerum OD: Interaction between human brain tumour biopsies and fetal rat brain tissue in vitro. Acta Neuropathol Berl 81: 130–140, 1990

Kristoffersen EK, Ulvestad E, Björge L, Aarli Å, Matre R: Fc-gamma-receptor activity of placental annexin II. Scand J Immunol 40: 237–242, 1994

Akslen LA, Andersen KJ, Bjerkvig R: Characteristics of human and rat glioma cells grown in a defined medium. Anticancer Res 8: 797–803, 1988

Bigner DD, Bigner SH, Pontén J, Westermark B, Mahaley MS, Ruoslahti E, Herschman H, Eng LF, Wikstrand CJ: Heterogeneity of genotypic and phenotypic characteristics of fifteen permanent cell lines derived from human gliomas. J Neuropathol Exp Neurol 40: 201–229, 1981

Bjerkvig R: Spheroid Culture in Cancer Research. CRCPress, Boca Raton, Florida 1992

Engebraaten O, Bjerkvig R, Pedersen P-H, Laerum OD: Effects of EGF, bFGF, NGF and PDGF (BB) on cell migratory and invasive capacities of human brain-tumour biopsies in vitro. Int J Cancer 53: 209–214, 1993

Bjerkvig R, Laerum OD, Mella O: Glioma cell interactions with fetal rat brain aggregates in vitro, and with brain tissue in vivo. Cancer Res 46: 4071–4079, 1986

Laemmli UK: Cleavage of structural proteins during the assembly of the bacteriophage T4. Nature 227: 680–685, 1970

Towbin H, Staehelin T, Gordon J: Electrophoretic transfer of proteins from polyacrylamide gels to nitrocellulose sheets: procedure and some applications. Proc Natl Acad Sci USA 76: 4350–4354, 1979

de la Monte SM, Bhavani K, Xu YY, Puisieux A, Wands JR: Modulation of p36 gene-expression in human neuronal cells. J Neurol Sci 128: 122–133, 1995

Perretti M, Flower RJ: Measurement of lipocortin 1levels in murine peripheral blood leukocytes by flow cytometry: modulation by glucocorticoids and inflammation. Br J Pharmacol 118: 605–610, 1996

McLeod JD, Bolton C: Dexamethasone induces an increase in intracellular and membrane-associated lipocortin-1 (annexin 1) in rat astrocyte primary cultures. Cell Mol Neurobiol 15: 193–205, 1995

Batouri HE, Claisse D, Bellon G, Antonicelli F, Haye B: In vivo modulation of annexins I, II and V expression by thyroxine and methylthiouracil. Eur J Biochem 242: 506–511, 1996

Lund-Johansen M, Engebraaten O, Bjerkvig R, Laerum OD: Invasive glioma cells in tissue culture. Anticancer Res 10: 1135–1152, 1990

Raynal P, Pollard HB: Annexins: the problem of assessing the biological role for a gene family of multifunctional calcium-and phospholipid-binding proteins. Biochim Biophys Acta 1197: 63–93, 1994

Baltuch GH, Dooley NP, Villemure JG, Yong VW: Protein kinase C and growth regulation of malignant gliomas. Can J Neurol Sci 22: 264–271, 1995

Couldwell WT, Antel JP, Apuzzo ML, Yong VW: Inhibition of growth of established human glioma cell lines by modulators of the protein kinase C system. J Neurosurg 73: 594–600, 1990

Tysnes O-B, Laerum OD: Differential effects of 12-0-tetradecanoyl-13-phorbol acetate (TPA) on growth, migration and invasion of a human glioma cell line. Anticancer Res 13: 1325–1330, 1993

Creutz CE: The annexins and exocytosis. Science 258: 924–931, 1992

Gerke V, Weber K: Calcium-dependent conformational changes in the 36-kDa subunit of intestinal protein I related to the cellular 36-kDa target of Rous sarcoma virus tyrosine kinase. J Biol Chem 260: 1688–1695, 1985

Chung CY, Erickson HP: Cell surface annexin II is a high affinity receptor for the alternatively spliced segment of tenascin-C.J Cell Biol 126: 539–548, 1994

Prieto AL, Edelman GM, Crossin KL: Multiple integrins mediate cell attachment to cytoactin/tenascin. Proc Natl Acad Sci USA 90: 10154–10158, 1993

Berendes R, Burger A, Voges D, Demange P, Huber R: Calcium influx through annexin V ion channels into large unilamellar vesicles measured with fura-2. FEBS Lett 317: 131–134, 1993

Nygaard SJT, Laerum OD, Tysnes O-B: Heterogeneous effects of bradykinin and A23187 on glioma growth, migration and invasion. Int J Oncol 5: 69–75, 1994