Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Biểu hiện và tính chất xúc tác của NADP-isocitrate dehydrogenase ở gan chuột rat trong điều kiện bình thường, sau khi xử lý bằng yếu tố hoại tử khối u-α và acid thioctic
Tóm tắt
Sự phát triển của apoptosis đi kèm với sự giảm xuống của các bản sao của NADP-isocitrate dehydrogenase (NADP-ICDH, EC 1.1.1.42), và cũng có sự thay đổi về các đặc tính xúc tác của enzyme gan chuột so với nhóm đối chứng. Việc bổ sung acid thioctic đã làm tăng mức độ biểu hiện về giá trị bình thường. Khối lượng phân tử của các chế phẩm đồng nhất của NADP-ICDH được tinh chế từ gan của chuột đối chứng và chuột thí nghiệm là giống nhau 112 ± 5.8 kDa, tuy nhiên, các giá trị K
m và pH-tối ưu đã thay đổi trong quá trình kích thích apoptosis. Sự điều chỉnh hoạt động của NADP-ICDH bởi một số trung gian của chu trình axit tricarboxylic cũng khác biệt giữa các nhóm này.
Từ khóa
#apoptosis #NADP-isocitrate dehydrogenase #thioctic acid #rat liver #tumor necrosis factor-αTài liệu tham khảo
Jacobson, M.D., Weil, M., and Raff, M.C., Cell, 1997, vol. 88, pp. 347–354.
Shimizu, S., Narita, M., Tsujimoto, Y., and Tsujimoto, Y., VDAC, 1999, vol. 399, pp. 483–487.
Meerson, F.Z., Patogenez i preduprezhdenie stressornykh i ishemicheskikh povrezhdenii serdtsa (Pathogenesis and Prevention of Stress-Induced and Ischemic Heart Damages), Moscow: Meditsina, 1984.
Skulachev, V.P., (1997) Bioscience Reports, 1997, vol. 17, pp. 347–366.
Busciglio, J. and Yankner, B.A., Nature, 1995, vol. 378, pp. 776–779.
Muller, K., Eur. J. Pharmacol., 1992, vol. 226, pp. 209–214.
Narayanan, S., Ann. Clin. Lab. Sci., 1996, vol. 26, pp. 50–59.
Kulinsky, V.I. and Kolesnichenko, L.S., Usp. Sovr. Biol., 1993, vol. 110, p. 20–33.
Osipov, A.N., Azizova, O.A., and Vladimirov, Yu.A., Usp. Biol. Khim., 1990, vol. 31, pp. 180–208.
Popova, T.N. and Pinheiro de Carvalho, M.A.A., (1998) Biochim. Biophys. Acta, 1998, vol. 1364, pp. 307–325.
Andreeshcheva, E.M., Popova, T.N., Artyukhov, V.G., Rakhmanova, T.I., and Matasova, L.V., Biomed. Khim., 2006, vol. 52, pp. 153–160.
Makeeva, A.V., Popova, T.N., and Matasova, L.V., Biomed. Khim., 2007, vol. 53, pp. 160–175.
Bustamente, G., Lodge, G., and Marcocchi, L., Mezhdunarod. Med. Zh., 2001, vol. 2, 133–141.
Zhao, Y., Li, Sh., Childs, E., Kuharsky, K., and Yin, X., J. Biol. Chem., 2001, vol. 276, pp. 27432–27440.
Zang, G.Q., Zhou, X.Q., Yu, H., Xie, Q., Zhao, G.M., Wang, B., Guo, Q., Xiang, Y. Q., and Liao, D., World J. Gastroenterol., 2000, vol. 6, pp. 688–692.
Popov, S.S., Pashkov, A.N., Semenikhina, A.V., Rakhmanova, T.I., Popova, T.N., and Suschenko, Puti i formy sovershenstvovaniya farmatsevticheskogo obrazovaniya, sozdanie novykh fiziologicheski aktivnykh veshchestv: materialy 5 nauchno-metodicheskoi konferentsii (Ways and Forms of Improvement of Pharmaceutical Education, Development of New Physiologically Active Compounds: Proc. of 5th Scientific-Methodological Conference), Voronezh, 2007, pp. 382–384.
Maniatis, T., Fritsch, E., and Sambrook, G., Moleculyarnoe klonirovanie, (Molecular Cloning), Moscow: Mir, 1984.
Davis, G., Elektroforez, (Electrophoresis), Moscow: Mir, 1970.
Shevchenko, A., Wilm, M., Vorm, O., and Mann, M., (1996) Anal. Chem., 1996, vol. 68, pp. 850–858.
Skulachev, M.V., Usp. Biol. Khim., 2005, vol. 45, pp. 123–172.
Marissen, W.E., Triyoso, D., Younan, P., and Lloyd, R.E., Apoptosis, 2004, vol. 9, pp. 67–75.
Voronina, A.S., Usp. Biol. Khim., 2002, vol. 42, pp. 139–160.
Carlier, H.M.F. and Pantaloni, D., (1973) Eur. J. Biochem., 1973, vol. 37, pp. 341–354.
Kurganov, B.I. and Petushkova, E.V., Biochemistry (Moscow), 1992, vol. 57, pp. 348–361.
Pardo, M.A. Llama, M.J., and Serra, J.L., (1999) Biochim. Biophys. Acta. Protein Struct., and Mol. Enzymol., 1999, vol. 1431, pp. 87–96.
Pashkov, A.N., Popov, S.S., Semenikhina, A.V., Matasova, L.V., and Popova, T.N., Probl. Endokrinol., 2005, vol. 51, no. 6, pp. 41–43.