Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Đánh giá ảnh hưởng của thành phần axit amin đến xu hướng phân tán do va chạm của các peptide mô hình bằng cách sử dụng mô phỏng động lực học phân tử
Tóm tắt
Hành vi động học của các peptide mô hình đã được đánh giá liên quan đến khả năng của chúng trong việc hình thành các cặp cho-đón proton nội bộ bằng cách sử dụng các mô phỏng động lực học phân tử. Các cặp cho-đón proton được giả định là điều kiện tiên quyết cho sự phân cắt liên kết peptide dẫn đến sự hình thành các ion b và y trong quá trình phân tích khối lượng khối MS/MS do va chạm năng lượng thấp. Các mô phỏng cho pentamer polyalanine Ala5H+ đã được so sánh với dữ liệu thực nghiệm từ các nghiên cứu phân tách bề mặt do năng lượng giải quyết (SID). Kết quả của mô phỏng cung cấp cái nhìn sâu sắc về những sự kiện có khả năng dẫn đến sự phân mảnh của các peptide. Các peptide mô hình dựa trên polyalanine chín mer đã được sử dụng để kiểm tra ảnh hưởng động học của mỗi trong 20 axit amin thông thường đối với xác suất hình thành các cặp cho-đón tại các liên kết peptide nhạy cảm. Một loạt các xác suất đã được quan sát tùy thuộc vào axit amin được thay thế. Tuy nhiên, vị trí của liên kết peptide tham gia vào cặp cho-đón đóng vai trò quan trọng trong hành vi động học. Ảnh hưởng của vị trí đến xác suất hình thành một cặp cho-đón sẽ rất khó dự đoán từ phân tích thống kê trên quang phổ thực nghiệm của các peptide khác biệt, đa dạng. Thêm vào đó, sự có mặt của các chuỗi bên cơ bản trong các peptide mô hình sẽ thay đổi xác suất hình thành các cặp cho-đón trên toàn bộ xương sống. Trong trường hợp này, vẫn còn nhiều proton ion hóa hơn so với các dư lượng cơ bản, nhưng các chuỗi bên của các axit amin cơ bản hình thành các mạng lưới liên kết hydro ổn định với các oxy carbonyl của peptide và do đó ngăn chặn việc tiếp cận tự do của “các proton di động” tới các liên kết peptide nhạy cảm. Rõ ràng từ công việc này rằng việc xác định các peptide từ CID năng lượng thấp sử dụng các phương pháp tính toán tự động nên xem xét vị trí của liên kết phân mảnh cũng như thành phần axit amin.
Từ khóa
Tài liệu tham khảo
Aebersold, R.; Mann, M. Mass Spectrometry-Based Proteomics. Nature 2003, 422(6928), 198–207.
Smith, R. D.; Anderson, G. A.; Lipton, M. S.; Pasa-Tolic, L.; Shen, Y.; Conrads, T. P.; Veenstra, T. D.; Udseth, H. R. An Accurate Mass Tag Strategy for Quantitative and High-Throughput Proteome Measurements. Proteomics 2002, 2(5), 513–523.
Wolters, D. A.; Washburn, M. P.; Yates, J. R. III. An Automated Multidimensional Protein Identification Technology for Shotgun Proteomics. Anal. Chem. 2001, 73(23), 5683–5690.
Cannon, W. R.; Jarman, K. H.; Webb-Robertson, B.-J.; Baxter, D. J.; Oehmen, C. S.; Jarman, K. D.; Heredia-Langner, A.; Auberry, K. J.; Anderson, D. C. A Comparison of Probability and Likelihood Models for Peptide Identification from Tandem Mass Spectrometry Data. J. Proteome Res. 2005, 4(5), 1687–1698.
Colinge, J.; Masselot, A.; Giron, M.; Dessingy, T.; Magnin, J. OLAV: Towards High-Throughput Tandem Mass Spectrometry Data Identification. Proteomics 2003, 3(8), 1454–1463.
Dancik, V.; Addona, T. A.; Clauser, K. R.; Vath, J. E.; Pevzner, P. A. De Novo Peptide Sequencing Via Tandem Mass Spectrometry. J. Comput. Biol. 1999, 6(3/4), 327–342.
Elias, J. E.; Gibbons, F. D.; King, O. D.; Roth, F. P.; Gygi, S. P. Intensity-Based Protein Identification by Machine Learning from a Library of Tandem Mass Spectra. Nat. Biotechnol. 2004, 22(2), 214–219.
Havilio, M.; Haddad, Y.; Smilansky, Z. Intensity-Based Statistical Scorer for Tandem Mass Spectrometry. Anal. Chem. 2003, 75(3), 435–444.
Sadygov, R.; Wohlschlegel, J.; Park, S. K.; Xu, T.; Yates, J. R. III. Central Limit Theorem as an Approximation for Intensity-Based Scoring Function. Anal. Chem. 2006, 78(1), 89–95.
Sadygov, R. G.; Yates, J. R. A Hypergeometric Probability Model for Protein Identification and Validation Using Tandem Mass Spectral Data and Protein Sequence Databases. Anal. Chem. 2003, 75(15), 3792–3798.
Zhang, Z. Q. Prediction of Low-Energy Collision-Induced Dissociation Spectra of Peptides with Three or More Charges. Anal. Chem. 2005, 77(19), 6364–6373.
Zhang, Z. Q. Prediction of Low-Energy Collision-Induced Dissociation Spectra of Peptides. Anal. Chem. 2004, 76(14), 3908–3922.
Kapp, E. A.; Schutz, F.; Reid, G. E.; Eddes, J. S.; Moritz, R. L.; O’Hair, R. A. J.; Speed, T. P.; Simpson, R. J. Mining a Tandem Mass Spectrometry Database to Determine the Trends and Global Factors Influencing Peptide Fragmentation. Anal. Chem. 2003, 75(22), 6251–6264.
Tabb, D. L.; Smith, L. L.; Breci, L. A.; Wysocki, V. H.; Lin, D.; Yates, J. R., III. Statistical Characterization of Ion Trap Mass Spectra from Doubly Charged Tryptic Peptides. Anal. Chem. 2003, 75(5), 1155–1163.
Huang, Y. Y.; Triscari, J. M.; Tseng, G. C.; Pasa-Tolic, L.; Lipton, M. S.; Smith, R. D.; Wysocki, V. H. Statistical Characterization of the Charge State and Residue Dependence of Low-Energy CID Peptide Dissociation Patterns. Anal. Chem. 2005, 77(18), 5800–5813.
O’Hair, R. A. J. Commentary—The Role of Nucleophile-Electrophile Interactions in the Unimolecular and Bimolecular Gas-Phase Ion Chemistry of Peptides and Related Systems. J. Mass Spectrom. 2000, 35(12), 1377–1381.
Paizs, B.; Suhai, S. Fragmentation Pathways of Protonated Peptides. Mass Spectrom. Rev. 2005, 24(4), 508–548.
Polce, M. J.; Ren, D.; Wesdemiotis, C. Special Feature: Commentary—Dissociation of the Peptide Bond in Protonated Peptides. J. Mass Spectrom. 2000, 35(12), 1391–1398.
Schlosser, A.; Lehmann, W. D. Special Feature: Commentary—Five-Membered Ring Formation in Unimolecular Reactions of Peptides: A Key Structural Element Controlling Low-Energy Collision-Induced Dissociation of Peptides. J. Mass Spectrom. 2000, 35(12), 1382–1390.
Wysocki, V. H.; Tsaprailis, G.; Smith, L. L.; Breci, L. A. Special Feature: Commentary—Mobile and Localized Protons: A Framework for Understanding Peptide Dissociation. J. Mass Spectrom. 2000, 35(12), 1399–1406.
Dongre, A. R.; Jones, J. L.; Somogyi, A.; Wysocki, V. H. Influence of Peptide Composition, Gas-Phase Basicity, and Chemical Modification on Fragmentation Efficiency: Evidence for the Mobile Proton Model. J. Am. Chem. Soc. 1996, 118(35), 8365–8374.
Bailey, T. H.; Laskin, J.; Futrell, J. H. Energetics of Selective Cleavage at Acidic Residues Studied by Time- and Energy-Resolved Surface-Induced Dissociation in FT-ICR MS. Int. J. Mass Spectrom. 2003, 222(1/3), 313–327.
Laskin, J.; Bailey, T. H.; Futrell, J. H. Fragmentation Energetics for Angiotensin II and I Analogs from Time- and Energy-Resolved Surface-Induced Dissociation Studies. Int. J. Mass Spectrom. 2004, 234(1/3), 89–99.
Harrison, A. G.; Yalcin, T. Proton Mobility in Protonated Amino Acids and Peptides. Int. J. Mass Spectrom. 1997, 165, 339–347.
Johnson, R. S.; Krylov, D.; Walsh, K. A. Proton Mobility within Electrosprayed Peptide Ions. J. Mass Spectrom. 1995, 30(2), 386–387.
Mueller, D. R.; Eckersley, M.; Richter, W. J. Hydrogen Transfer-Reactions in the Formation of Y + 2 Sequence Ions from Protonated Peptides. Org. Mass Spectrom. 1988, 23(3), 217–222.
Tsang, C. W.; Harrison, A. G. Chemical Ionization of Amino-Acids. J. Am. Chem. Soc. 1976, 98(6), 1301–1308.
Black, G., Daily, J., Didier, B., Elsethagen, T., Feller, D., Gracio, D., Hackler, M., Havre, S., Jones, D., Jurrus, E., Keller, T., Lansing, C., Matsumoto, S., Palmer, B., Peterson, M., Schuchardt, K., Stephan, E., Sun, L., Swanson, K., Taylor, H., Thomas, G., Vorpagel, E., Windus, T., Winters, C. ECCE, a Problem Solving Environment for Computational Chemistry, Software Version 4.0.2; Pacific Northwest National Laboratory, Richland, Washington 99352-0999, USA. 2006.
Kendall, R.; Apra, E.; Bernholdt, D.; Bylaska, E.; Dupuis, M.; Fann, G.; Harrison, R.; Ju, J.; Nichols, J.; Nieplocha, J.; Straatsma, T.; Windus, T.; Wong, A. High Performance Computational Chemistry: An Overview of NWChem a Distributed Parallel Application. Comput. Phys. Commun. 2000, 128(1/2), 260–283.
Weiner, S. J.; Kollman, P. A.; Nguyen, D. T.; Case, D. A. An All Atom Force-Field for Simulations of Proteins and Nucleic-Acids. J. Comput. Chem. 1986, 7(2), 230–252.
Hunter, E. P. L.; Lias, S. G. Evaluated Gas Phase Basicities and Proton Affinities of Molecules: An Update. J. Phys. Chem. Ref. Data 1998, 27(3), 413–656.
Rakov, V. S.; Denisov, E. V.; Futrell, J. H.; Ridge, D. P. Surface Induced Dissociation of Chromium Hexacarbonyl Ion Fluorinated Alkanethiolate Surface in Ion Cyclotron Resonance Mass Spectrometer: Studies of Energetics of the Process Using Recursive Internal Energy Distribution Search Method. Int. J. Mass Spectrom. 2002, 213(1), 25–44.
Laskin, J.; Denisov, E.; Futrell, J. Comparative Study of Collision-Induced and Surface-Induced Dissociation. 2: Fragmentation of Small Alanine-Containing Peptides in FT-ICR MS. J. Phys. Chem. B 2001, 105(9), 1895–1900.
Laskin, J.; Denisov, E.; Futrell, J. A Comparative Study of Collision-Induced and Surface-Iinduced Dissociation. 1: Fragmentation of Protonated Dialanine. J. Am. Chem. Soc. 2000, 122(40), 9703–9714.
Laskin, J.; Denisov, E.; Futrell, J. H. Fragmentation Energetics of Small Peptides from Multiple-Collision Activation and Surface-Induced Dissociation in FT-ICR MS. Int. J. Mass Spectrom. 2002, 219(1), 189–201.
Paizs, B.; Suhai, S. Towards Understanding the Tandem Mass Spectra of Protonated Oligopeptides. 1: Mechanism of Amide Bond Cleavage. J. Am. Soc. Mass Spectrom. 2004, 15(1), 103–113.
Henry, B.; Tekely, P.; Delpuech, J. J. pH and pK Determinations by High-Resolution Solid-State C-13 NMR: Acid-Base and Tautomeric Equilibria of Lyophilized L-Histidine. J. Am. Chem. Soc. 2002, 124(9), 2025–2034.
Ivanov, I.; Klein, M. L. Deprotonation of a Histidine Residue in Aqueous Solution Using Constrained ab Initio Molecular Dynamics. J. Am. Chem. Soc. 2002, 124(45), 13380–13381.
Huang, Y.; Triscari, J. M.; Tseng, G. C.; Pasa-Tolic, L.; Lipton, M. S.; Smith, R. D.; Wysocki, V. H. Statistical Characterization of the Charge State and Residue Dependence of Low-Energy CID Peptide Dissociation Patterns. Anal. Chem. 2005, 77(18), 5800–5813.
Breci, L. A.; Tabb, D. L.; Yates, J. R. III; Wysocki, V. H. Cleavage N-terminal to Proline: Analysis of a Database of Peptide Tandem Mass Spectra. Anal. Chem. 2003, 75(9), 1963–1971.
Huang, Y.; Triscari, J.; Pasa-Tolic, L.; Anderson, G.; Lipton, M.; Smith, R.; Wysocki, V. Dissociation Behavior of Doubly-Charged Tryptic Peptides: Correlation of Gas-Phase Cleavage Abundance with Ramachandran Plots. J Am. Chem. Soc. 2004, 126(10), 3034–3035.
Bouchoux, G.; Salpin, J. Y. Gas-Phase Basicity of Glycine, Alanine, Proline, Serine, Lysine, Histidine, and Some of Their Peptides by the Thermokinetic Method. Eur. J. Mass Spectrom. 2003, 9(4), 391–402.
Tsaprailis, G.; Nair, H.; Zhong, W.; Kuppannan, K.; Futrell, J. H.; Wysocki, V. H. A Mechanistic Investigation of the Enhanced Cleavage at Histidine in the Gas-Phase Dissociation of Protonated Peptides. Anal. Chem. 2004, 76(7), 2083–2094.
Craig, R.; Cortens, J. C.; Fenyo, D.; Beavis, R. C. Using Annotated Peptide Mass Spectrum Libraries for Protein Identification. J. Proteome Res. 2006, 5(8), 1843–1849.
Frewen, B. E.; Merrihew, G. E.; Wu, C. C.; Noble, W. S.; MacCoss, M. J. Analysis of Peptide MS/MS Spectra from Large-Scale Proteomics Experiments Using Spectrum Libraries. Anal. Chem. 2006, 78(16), 5678–5684.
Lam, H.; Deutsch, E.; Eddes, J. S.; Eng, J. K.; King, N.; Stein, S.; Aebersold, R. Development and Validation of a Spectral Library Searching Method for Human Peptide Identification from Tandem Mass Spectrometry. Mol. Cell. Proteom. 2006, 5(10), S361-S361.