Đánh giá mô hình đồng hình của Protease HIV

Proteins: Structure, Function and Bioinformatics - Tập 7 Số 2 - Trang 172-184 - 1990
Irene T. Weber1
1Crystallography Laboratory, NCI-Fredrick cancer Research Facility, BRI-Basic Research Program, Fredrick, Maryland 21701

Tóm tắt

Tóm tắt

Mô hình protease của virus gây suy giảm miễn dịch ở người (HIV-1) dựa trên cấu trúc tinh thể của protease virus Rous sarcoma (RSV) đã được so sánh với cấu trúc tinh thể gần đây được xác định của protease HIV-1 tổng hợp hóa học. Sự khác biệt tổng thể giữa mô hình và cấu trúc tinh thể là 1,4 Å độ lệch bình phương (rms) cho 86 nguyên tử Cα được chồng lên nhau. Vị trí của nắp linh hoạt khác nhau trong mô hình và sáu dư lượng tại đầu amin đã được đặt không chính xác. Với những ngoại lệ này, tất cả các nguyên tử của mô hình và cấu trúc tinh thể đều đồng thuận với độ lệch 2,11 Å. Hình dạng của một số uốn cong bề mặt trong mô hình ít đồng nhất hơn với cấu trúc tinh thể. Các axit amin giống nhau trong protease RSV và HIV được mô hình hóa một cách đáng tin cậy hơn so với các loại axit amin khác nhau. Các axit amin tạo thành vị trí liên kết với cơ chất được mô hình hóa chính xác nhất với độ lệch 1,2 Å rms cho tất cả các nguyên tử so với cấu trúc tinh thể. Điều này gợi ý rằng các vùng quan trọng về mặt chức năng của các protein liên quan có thể được mô hình hóa với độ chính xác cao. Mô hình đã đưa ra những dự đoán chính xác cho các dư lượng tạo tương tác với cơ chất và do đó có thể được sử dụng để thiết kế các chất ức chế. Mô hình dựa trên cấu trúc protease RSV tương tự hơn với cấu trúc thực nghiệm so với các mô hình trước đây dựa trên cấu trúc của các protease aspartic không phải virus.

Từ khóa


Tài liệu tham khảo

10.1016/0022-2836(81)90465-4

10.1038/304273a0

10.1021/bi00376a003

10.1021/bi00440a059

10.1002/prot.340020307

10.1021/bi00321a045

Jurasek L., 1976, Relationships between the structures and activities of some microbial serine proteases. I. Purification, enzymic properties and primary structures of streptomyces griseus protease A, B. and trypsin, Maimi Winter Symp., 11, 93

10.1021/bi00421a019

10.1002/prot.340050105

Teplyakov A. V., 1986, X‐ary analysis of thermitase at 2.5 Å resolution, Kristallografia, 31, 465

Leis J., 1988, Standardized and simplified nomeclature for proteins common to all retroviruses, J. Virol., 62, 1808, 10.1128/jvi.62.5.1808-1809.1988

10.1073/pnas.85.13.4686

10.1128/JVI.63.6.2550-2556.1989

10.1002/j.1460-2075.1988.tb03009.x

10.1038/315691a0

10.1038/329654a0

10.1073/pnas.85.18.6612

10.1038/271618a0

10.1038/337576a0

10.1126/science.2537531

10.1038/337615a0

10.1126/science.2548279

10.1107/S0021889878013308

10.1016/0014-5793(89)81252-9

10.1073/pnas.84.20.7009

10.1016/0022-2836(86)90245-7

Erickson J. Mohana Rao J. K. Abad‐Zapatero C. Wlodawer A.Structural and evolutionary relationships between retroviral and eucaryotpic aspartic proteinases. In submission 1989.

10.1016/0022-2836(89)90575-5

10.1016/0014-5793(83)80011-8

Mous J., 1988, Processing protease and reverse transcriptase from Human Immunodeficiency Virus type I polyprotein in Escherichia coli, J. Virol., 62, 1433, 10.1128/jvi.62.4.1433-1436.1988

Loeb D. D., 1989, Mutational analysis of human immunodeficiency virus type 1 protease suggests functional homology with aspartic proteinases, J. Virol., 63, 111, 10.1128/jvi.63.1.111-121.1989

10.1016/0006-291X(89)91678-1

10.1016/0014-5793(89)81251-7

10.1038/329351a0

Blundell T., 1985, As‐partic Proteinases and Their Inhibitors, 151, 10.1515/9783111649788-019

10.1016/0022-2836(83)90008-6

10.1126/science.2493678

10.1016/0378-1119(89)90453-8

10.1126/science.2686029