Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Tác động của Tl+ lên độ thấm ion, điện thế màng và hô hấp của ty thể gan chuột cắt rời
Tóm tắt
Người ta đã biết rằng độ thấm của màng ty thể trong thấp đối với hầu hết các cation đơn giá (K+, Na+, H+) nhưng cao đối với Tl+. Sự trương nở, trạng thái 4, trạng thái 3 và hô hấp kích thích bằng 2,4-dinitrophenol (DNP) cũng như điện thế màng (ΔΨmito) của ty thể gan chuột đã được nghiên cứu trong môi trường chứa 0–75 mM TlNO3, có hoặc không có 250 mM sucrose hoặc 125 mM muối nitrate của các cation đơn giá khác (KNO3, hoặc NaNO3, hoặc NH4NO3). Tl+ làm tăng độ thấm của màng ty thể trong đối với K+, Na+ và H+, được biểu hiện qua sự kích thích trương nở của ty thể không có năng lượng và có năng lượng, cũng như thông qua sự gia tăng trạng thái 4 và sự phân tán ΔΨmito. Những tác động này của Tl+ tăng lên theo thứ tự sucrose < K+ < Na+ ≤ NH4+. Chúng bị kích thích bởi phosphate vô cơ và giảm bởi ADP, Mg2+ và cyclosporine A. Sự co lại của ty thể có năng lượng, trương nở trong môi trường nitrate, bị ức chế rõ rệt bởi quinine. Điều này gợi ý sự tham gia của bộ trao đổi K+/H+ của ty thể trong việc đẩy lượng cation đơn giá dư thừa do Tl+ gây ra ra khỏi ma trận ty thể. Bài báo thảo luận rằng Tl+ (như Cd2+ và các kim loại nặng khác) làm tăng độ thấm ion của màng trong của ty thể không phụ thuộc vào việc chúng có năng lượng hay không và kích thích lỗ chuyển thể thấm của ty thể ở trạng thái điện dẫn thấp. Sự giảm thiểu của trạng thái 3 và hô hấp kích thích bằng DNP trong môi trường nitrate là do sự trương nở của ty thể chứ không phải do sự ức chế của các enzyme hô hấp như trường hợp của các kim loại nặng hai giá.
Từ khóa
#ty thể #độ thấm ion #Tl+ #hô hấp #điện thế màngTài liệu tham khảo
Azzone GF, Massair S, Pozzan T (1976) Biochim Biophys Acta 423:27–41
Barrera H, Gomez-Puyou A (1975) J Biol Chem 250:5370–5374
Belyaeva EA, Korotkov SM (2003) Toxicol Appl Pharmacol 192:56–68
Belyaeva EA, Glazunov VV, Korotkov SM (2002) Arch Biochem Biophys 405:252–264
Belyaeva EA, Glazunov VV, Korotkov SM (2004) Acta Biochim Pol 51:545–551
Bernardi P (1999) Physiol Rev 79:1127–1155
Bragadin M, Toninello A, Bindoli A, Rigobello MP, Canton M (2003) Ann NY Acad Sci 1010:283–91
Brierley GP, Jurkowitz M (1976) Biochem Biophys Res Commun 68:82–88
Brierley GP, Jurkowitz M, Scott KM, Merola AJ (1970) J Biol Chem 245:5404–5411
Brierley GP, Jurkowitz M, Chavez E, Jung DW (1977) J Biol Chem 252:7932–7939
Devin A, Guerin B, Rigoulet M (1996) Biochim Biophys Acta 1273:13–20
Devin A, Guerin B, Rigoulet M (1997a) J Bioenerg Biomembr 29:579–590
Devin A, Guerin B, Rigoulet M (1997b) Biochim Biophys Acta 1319:293–300
Diwan JJ (1986) Bioch Bioph Res Commun 135:830–836
Diwan JJ, Lehrer PH (1977) Biochem Soc Trans 5:203–205
Diwan JJ, Paliwal R, Kaftan E, Bawa R (1990) FEBS Lett 273:215–218
Douglas KT, Bunni MA, Baindur SR (1990) Int J Biochem 22:429–438
Garlid KD, Diresta DJ, Beavis AD, Martin WH (1986) J Biol Chem 261:1529–1535
Garlid KD, Paucek P (2003) Biochim Biophys Acta 1606:23–41
Hanzel CE, Verstraeten SV (2006) Toxicol Appl Pharmacol 216:485–492
Herman MM, Bensch KG (1967) Toxicol Appl Pharmacol 10:199–222
Ichas F, Mazat JP (1998) Biochim Biophys Acta 1366:33–50
Jung DW, Farooqui T, Utz E, Brierley GP (1984) J Bioenerg Biomembr 16:379–390
Koike H, Shinohara Y, Terada H (1991) Biochim Biophys Acta 1060:75–81
Korotkov SM, Skulskii IA, Glazunov VV (1998) J Inorg Biochem 70:17–23
Korotkov SM, Brailovskaya IV (2001) Doklady Biochem Biophys 378:145–149
Korotkov SM, Glazunov VV, Yagodina OV (2007a) J Biochem Mol Toxicol 21:81–91
Korotkov SM, Nesterov VP, Emel’yanova LV, Ryabchikov NN (2007b) Doklady Biochem Biophys 415:206–210
Korotkov SM, Emel’yanova LV, Yagodina OV (2008a) J Biochem Mol Toxicol 22:148–157
Korotkov SM, Nesterov VP, Ryabchikov NN (2008b) Doklady Biochem Biophys 421:171–175
Lee WK, Spielmann M, Bork U, Thevenod F (2005) Am J Physiol Cell Physiol 289:C656–C664
Melnick RL, Monti LG, Motzkin SM (1976) Biochem Biophys Res Commun 69:68–73
Miccadei S, Floridi A (1993) Chem Biol Interact 89:159–167
Mitchell P, Moyle J (1969) Eur J Biochem 9:149–155
Miyahara M, Utsumi K (1975) Cell Struct Funct 1:51–59
Nakashima RA, Garlid KD (1982) J Biol Chem 257:9252–9254
Perrin DD (1979) Stability constants of metal-ion complexes. Part B. Organic Ligands. Pergamon, Oxford
Rasheed BK, Diwan JJ, Sanadi DR (1984) Eur J Biochem 144:643–647
Rikans LE, Yamano T (2000) J Biochem Mol Toxicol 14:110–117
Riley MV, Lehninger AL (1964) J Biol Chem 239:2083–2089
Sanadi DR, Hughes JB, Joshi S (1981) J Bioenerg Biomembr 13:425–431
Saris NE, Skulskii IA, Savina MV, Glasunov VV (1981) J Bioenerg Biomembr 13:51–59
Scott KM, Hwang KM, Jurkowitz M, Brierley GP (1971) Arch Biochem Biophys 147:557–567
Skulskii IA, Savina MV, Glasunov VV, Saris NE (1978) J Membr Biol 44:187–194
Skulskii IA, Ivanova TI, Savina MV (1984) Zh Evol Biokhim Fiziol 20:353–355
Skulskii IA, Korotkov SM, Glazunov VV, Ivanova TI, Savina MV (1988) Tsitologia 30:956–962
Waldmeier PC, Feldtrauer JJ, Qian T, Lemasters J (2002) J Mol Pharmacol 62:22–29
Woods JS, Fowler BA (1986) Toxicol Appl Pharmacol 83:218–229
Zierold K (2000) Toxicol In Vitro 14:557–563
Zoratti M, Szabo I (1995) Biochim Biophys Acta 1241:139–176