Hoạt động tác dụng của các chất gây dị ứng từ đậu phộng: vai trò quan trọng của Ara h 2, Ara h 6 và các biến thể của chúng

Clinical and Experimental Allergy - Tập 39 Số 7 - Trang 1099-1108 - 2009
Harry S. Porterfield1, K. S. Murray2, D. G. Schlichting1, X. Chen1, Kirk C. Hansen2,3, Mark W. Duncan2,3, Stephen C. Dreskin1
1Department of Medicine, University of Colorado at Denver, Aurora, CO, USA
2Department of Pediatrics, University of Colorado at Denver, Aurora, CO, USA and
3Proteomics Core School of Medicine, University of Colorado at Denver, Aurora, CO, USA

Tóm tắt

Tóm tắtLý do Một đặc tính quan trọng của các chất gây dị ứng là khả năng của chúng trong việc tạo cầu nối IgE và kích hoạt tế bào mast cũng như bạch cầu basophil. Hoạt động tác dụng của các chất gây dị ứng từ đậu phộng vẫn chưa được mô tả rõ ràng.Phương pháp Chiết xuất thô từ bột đậu phộng tươi đã được phân đoạn bằng phương pháp lọc gel. Hoạt động tác dụng được đánh giá bằng cách đo sự thoát enzyme của các tế bào RBL SX‐38 được nhạy cảm hóa bằng IgE từ huyết thanh riêng lẻ và từ nhóm huyết thanh của những người có dị ứng với đậu phộng.Kết quả Sau khi lọc gel, 75 ± 7% protein được áp dụng và 76 ± 16% (n=3) hoạt động được áp dụng (đánh giá với một nhóm 11 huyết thanh) đã được phục hồi trong các phân đoạn thu được. Phần lớn (85 ± 2%; n=3) hoạt động được phục hồi nằm trong một phân đoạn có trọng lượng phân tử trung bình lý thuyết khoảng 20 kDa và dao động từ 13-25 kDa. Khi tất cả các phân đoạn riêng lẻ được tái hợp, hoạt động đo được tương tự như hoạt động của chiết xuất ban đầu [140 ± 43% khi đo bằng huyết thanh nhóm (n=2) và 66 ± 7% khi đo bằng huyết thanh riêng lẻ (n=4)]; khi tất cả các phân đoạn riêng lẻ ngoại trừ phân đoạn 20 kDa được tái hợp, hoạt động đo được chỉ đạt 8 ± 2% (n=2) của chiết xuất gốc khi được đánh giá bằng huyết thanh nhóm và 10 ± 4% (n=3) khi được đánh giá bằng huyết thanh riêng lẻ. Điện di gel hai chiều của phân đoạn sinh học hoạt động này cho thấy hơn 60 điểm protein. Phân tích 50 điểm nổi bật nhất bằng phương pháp khối phổ cực đại hỗ trợ hấp thụ laser với thời gian bay và toàn bộ hỗn hợp bằng khối phổ tandem tự động kết hợp với sắc ký lỏng mao quản trực tuyến cho thấy rằng hơn 97% khối lượng protein bao gồm Ara h 2.0101, Ara h 2.0201, biến thể Ara h 6 và các biến thể của những protein này.Kết luận Ara h 2 và Ara h 6 chiếm tỷ lệ lớn trong hoạt động tác dụng được tìm thấy trong chiết xuất thô từ đậu phộng.

Từ khóa


Tài liệu tham khảo

10.1016/S0140-6736(08)60659-5

10.1001/jama.1997.03550220094013

10.1111/j.1398-9995.1998.tb03967.x

Moneret‐Vautrin DA., 1998, Modifications of allergenicity linked to food technologies, Allergy Immunol (Paris), 30, 9

10.1016/S0091-6749(97)80006-1

10.1067/mai.2003.1622

10.4049/jimmunol.170.6.3289

10.1016/j.jaci.2004.10.003

10.1002/0470861193.ch20

10.1016/S1081-1206(10)61727-9

10.1007/s11882-005-0058-0

10.1016/j.jconrel.2004.12.020

Li XM., 2005, Beyond allergen avoidance, update on developing therapies for peanut allergy, 5, 287

10.1016/j.jaci.2006.04.053

10.1172/JCI118216

10.1006/abbi.1997.9998

10.1159/000024203

10.1172/JCI5349

10.1034/j.1398-9995.57.s72.16.x

10.1016/j.jaci.2004.09.014

10.1159/000314432

Marsh DG, 1986, Allergen nomenclature, Bull World Health Organ, 64, 767

Chapman MD., 2004, Allergens and allergen immunotherapy, 51

10.1111/j.1398-9995.1995.tb01222.x

10.1016/0091-6749(88)90079-6

10.1016/0091-6749(92)90469-I

10.1016/j.jaci.2004.01.779

10.1016/j.jaci.2004.03.014

10.1093/jaoac/87.6.1492

10.4049/jimmunol.164.11.5844

10.1021/jf061433

Koppelman SJ, 2003, Peanut allergen Ara h 3, isolation from peanuts and biochemical characterization, 58, 1144

10.1016/j.plantsci.2006.09.014

Lehmann K, 2006, Structure and stability of 2S albumin‐type peanut allergens, implications for the severity of peanut allergic reactions, 395, 463

10.1021/jf071424g

10.1111/j.1365-2222.2007.02764.x

10.1111/j.1365-2222.2006.02628.x

10.1016/S0091-6749(02)82053-X

10.1016/j.clim.2005.02.011

Koppelman SJ, 2004, Relevance of Ara h1, Ara h2 and Ara h3 in peanut‐allergic patients, as determined by immunoglobulin E Western blotting, basophil‐histamine release and intracutaneous testing, Ara h2 is the most important peanut allergen, 34, 583

10.1111/j.1365-2222.2007.02701.x

10.1016/j.jaci.2008.04.014

10.4049/jimmunol.169.2.882

10.1016/S0022-1759(02)00369-1

10.1093/bfgp/eln041

10.1158/0008-5472.CAN-07-5020

Koppelman SJ, 2005, Purification and immunoglobulin E‐binding properties of peanut allergen Ara h 6, evidence for cross-reactivity with Ara h 2, 35, 490

Maeyama K, 1986, Quantitative relationships between aggregation of IgE receptors, generation of intracellular signals, and histamine secretion in rat basophilic leukemia (2H3) cells. Enhanced responses with heavy water, J Biol Chem, 261, 2583, 10.1016/S0021-9258(17)35827-1

10.1126/science.281.5376.568

10.1002/mnfr.200500272

10.1111/j.1600-065X.2007.00517.x

Thông tin
Thông tin xuất bản

Clinical and Experimental Allergy

Tập 39 Số 7

1099-1108

Thông tin tác giả