Protein Kinases được Kích Hoạt bởi ERK và p38 MAPK: Một Gia Đình Các Protein Kinases với Chức Năng Sinh Học Đa Dạng

Microbiology and Molecular Biology Reviews - Tập 68 Số 2 - Trang 320-344 - 2004
Philippe P. Roux1, John Blenis1
1Department of Cell Biology, Harvard Medical School, Boston, Massachusetts, 02115

Tóm tắt

TÓM TẮT Các con đường tín hiệu bảo tồn kích hoạt protein kinase được điều hòa bởi yếu tố tăng trưởng (MAPKs) tham gia vào việc truyền tải các kích thích ngoại bào đến các phản ứng nội bào. Các MAPKs đồng thời điều chỉnh quá trình sinh sản tế bào, phân hóa, di động và tồn tại, những chức năng cũng được biết đến là do các thành viên trong một gia đình đang gia tăng các protein kinase được kích hoạt bởi MAPK (MKs; trước đây được gọi là protein kinase MAPKAP) thực hiện. Các MK liên quan đến protein kinase serine/threonine phản ứng với các kích thích nguyên nhân tăng trưởng và căng thẳng thông qua sự phosphoryl hóa chỉ đạo proline và kích hoạt miền kinase bởi các protein kinase ERK 1 và 2 và p38 MAPK. Hiện tại có 11 MK động vật có vú trong năm tiểu gia đình dựa trên tính tương đồng của chuỗi amino acid chính: các protein kinase S6 ribosome, các protein kinase được kích hoạt bởi yếu tố tăng trưởng và căng thẳng, các protein kinase tương tác với MAPK, protein kinase được kích hoạt bởi MAPK 2 và 3, và MK5. Trong vòng 5 năm qua, một số cơ chất MK đã được xác định, điều này đã giúp rất nhiều trong việc xác định vai trò sinh học của các thành viên thuộc gia đình này. Cùng với dữ liệu từ nghiên cứu các chuột knockout MK, danh tính của các cơ chất MK chỉ ra rằng chúng đóng vai trò quan trọng trong nhiều quá trình sinh học khác nhau, bao gồm dịch mã mRNA, sinh sản và sự tồn tại của tế bào, và phản ứng gen hạt nhân với các yếu tố tăng trưởng và căng thẳng tế bào. Trong bài viết này, chúng tôi xem xét dữ liệu hiện có về các MK và thảo luận về chức năng sinh lý của chúng dựa trên các phát hiện gần đây.

Từ khóa


Tài liệu tham khảo

10.1073/pnas.95.25.15078

10.1016/S0014-5793(00)02031-7

Ballif, B. A., and J. Blenis. 2001. Molecular mechanisms mediating mammalian mitogen-activated protein kinase (MAPK) kinase (MEK)-MAPK cell survival signals.Cell Growth Differ.12:397-408.

10.1016/S0960-9822(99)80332-7

10.1038/sj.onc.1201947

10.1016/S0960-9822(98)70442-7

10.1002/j.1460-2075.1995.tb00280.x

10.1074/jbc.M006386200

10.1126/science.286.5443.1362

10.1074/jbc.270.32.18848

10.1016/S0006-291X(03)00015-9

10.1126/science.286.5443.1358

10.1016/0014-5793(94)00958-9

10.1101/gad.1107303

10.1073/pnas.97.6.2462

10.1016/S0021-9258(18)53491-8

10.1016/S1097-2765(01)00374-4

10.1016/S1097-2765(00)80237-3

10.1038/sj.onc.1202174

10.1074/jbc.M208475200

10.1016/S1097-2765(02)00525-7

10.1073/pnas.90.23.10952

Chen, R. H., P. C. Juo, T. Curran, and J. Blenis. 1996 . Phosphorylation of c-Fos at the C-terminus enhances its transforming activity. Oncogene12:1493-1502.

10.1128/mcb.12.3.915-927.1992

10.1021/cr000241p

10.1002/(SICI)1097-4644(19981101)71:2<169::AID-JCB3>3.0.CO;2-T

10.1021/bi9928389

10.1016/S0898-6568(02)00139-0

10.1074/jbc.M202663200

10.1016/0092-8674(92)90643-Q

10.1016/S0014-5793(03)00451-4

10.1016/0014-5793(96)00816-2

10.1038/35096075

10.1093/emboj/cdg407

10.1074/jbc.273.3.1496

10.1016/S0962-8924(01)01980-8

Davie J. R. 2003. MSK1 and MSK2 mediate mitogen- and stress-induced phosphorylation of histone H3: a controversy resolved. Science STKE 2003: PE33.

10.1093/emboj/17.15.4426

10.1073/pnas.95.21.12202

10.1002/1098-1004(200102)17:2<103::AID-HUMU2>3.0.CO;2-N

10.1038/sj.onc.1201214

10.1038/nrc969

10.1128/MCB.21.1.81-87.2001

10.1093/emboj/17.12.3363

10.1016/0014-5793(93)81628-D

10.1074/jbc.270.45.27213

10.1093/emboj/19.6.1301

10.1016/S0248-4900(01)01156-X

10.1073/pnas.82.3.742

10.1074/jbc.M102512200

10.1016/S0014-4827(03)00067-3

10.1128/MCB.16.3.1212

Flynn A. R. G. Vries and C. G. Proud. 1997 . Signalling pathways which regulate eIF4E. Biochem. Soc. Trans. 25 : 192S.

10.1016/0092-8674(94)90278-X

10.1093/emboj/cdf551

10.1016/S0303-7207(99)00061-1

10.1093/emboj/19.12.2924

10.1074/jbc.M203668200

10.1074/jbc.M306614200

10.1093/emboj/16.8.1921

10.1074/jbc.M204335200

10.1016/S0960-9822(99)80120-1

10.1016/S0959-440X(97)80147-9

10.1074/jbc.272.34.21281

10.1016/0092-8674(94)90055-8

10.1083/jcb.122.5.1089

10.1074/jbc.C100496200

10.1126/science.286.5443.1365

10.1006/bbrc.2001.5738

10.1242/jcs.110.3.357

10.1016/S0021-9258(17)41718-2

10.1074/jbc.M205072200

10.1126/science.7914033

10.1074/jbc.M209542200

10.4049/jimmunol.167.7.3953

10.1074/jbc.274.34.24211

10.1074/jbc.274.20.14434

10.1016/S0960-9822(02)00973-9

10.1073/pnas.91.12.5480

10.1074/jbc.272.1.17

10.1093/genetics/149.4.1809

10.1101/gad.13.2.163

10.1086/302153

10.1002/(SICI)1096-8628(19990730)85:3<214::AID-AJMG5>3.0.CO;2-1

10.1074/jbc.M106630200

10.1038/sj.onc.1206185

10.1093/emboj/16.12.3693

10.1074/jbc.274.38.27168

10.1016/S1097-2765(00)80195-1

10.1128/MCB.18.4.1978

10.1073/pnas.85.10.3377

10.1093/hmg/10.20.2293

10.1242/jcs.110.2.209

10.1248/bpb.23.1158

10.1128/MCB.21.16.5500-5511.2001

10.1042/bj20020916

Kohno, M., and J. Pouyssegur. 2003. Pharmacological inhibitors of the ERK signaling pathway: application as anticancer drugs. Prog. Cell Cycle Res.5:219-224.

10.1042/bj3510289

10.1093/emboj/20.14.3760

10.1042/bst0300959

10.1038/10061

10.1128/MCB.22.13.4827-4835.2002

10.1152/physrev.2001.81.2.807

10.1016/S0021-9258(17)44910-6

10.1074/jbc.274.14.9378

10.1016/0378-1119(95)00279-F

10.1016/S0006-291X(03)00790-3

10.1038/372739a0

10.4049/jimmunol.168.9.4667

10.1016/0014-5793(95)01170-J

10.1083/jcb.122.5.1079

10.1016/S0065-230X(08)60765-4

10.1074/jbc.M300862200

10.1074/jbc.M110477200

10.1038/sj.emboj.7600110

10.1016/S0896-6273(02)00828-0

10.1128/MCB.16.12.6687

10.1016/S0168-9525(98)01425-5

10.1128/MCB.21.9.6461-6469.2001

10.1016/S0065-230X(02)86001-8

10.1128/MCB.21.11.3632-3641.2001

10.1074/jbc.271.14.8488

10.1111/j.1432-1033.1996.00796.x

10.1074/jbc.C200418200

Mercer, K. E., and C. A. Pritchard. 2003. Raf proteins and cancer: B-Raf is identified as a mutational target.Biochim. Biophys. Acta1653:25-40.

10.1073/pnas.91.16.7668

10.1074/jbc.272.26.16657

10.1128/MCB.24.1.144-153.2004

10.1038/ncb822

10.1016/S0092-8674(00)80119-1

10.1016/S0955-0674(00)00150-2

10.1074/jbc.C100685200

10.1093/embo-reports/kve157

10.1074/jbc.C901040199

10.1091/mbc.e02-08-0538

10.1093/emboj/17.12.3372

10.1074/jbc.274.2.1026

10.1042/bj20021626

10.1006/bbrc.1998.8135

10.1074/jbc.M101164200

10.1002/j.1460-2075.1995.tb00187.x

10.1038/ncb741

10.1016/S0898-6568(99)00071-6

10.1093/emboj/17.17.5037

10.1046/j.1523-1747.2002.19651.x

Parra-Palau J. L. G. C. Scheper M. L. Wilson and C. G. Proud. 2003. Features in the N- and C-termini of the MAP kinase-interacting kinase Mnk1 mediate its nucleocytoplasmic shuttling. J. Biol. Chem. 278: 44197-44204.

Pearson, G., F. Robinson, T. Beers Gibson, B. E. Xu, M. Karandikar, K. Berman, and M. H. Cobb. 2001. Mitogen-activated protein (MAP) kinase pathways: regulation and physiological functions. Endocrinol. Rev.22:153-183.

10.1016/S0248-4900(01)01125-X

10.1074/jbc.273.45.29661

10.1096/fasebj.12.14.1481

10.1006/bbrc.1994.2308

10.1016/S0006-2952(02)01135-8

10.1128/MCB.23.15.5376-5387.2003

10.1093/emboj/18.1.270

Quan, L. T., A. Caputo, R. C. Bleackley, D. J. Pickup, and G. S. Salvesen. 1995.Granzyme B is inhibited by the cowpox virus serpin cytokine response modifier A. J. Biol. Chem.270:10377-10379.

10.1074/jbc.270.13.7420

10.1007/s004380051166

10.1074/jbc.M005953200

10.1128/MCB.21.21.7470-7480.2001

10.1016/S0960-9822(99)80364-9

10.1128/mcb.13.10.6260-6273.1993

10.1074/jbc.274.27.18947

10.1016/0092-8674(94)90277-1

10.1093/emboj/cdf639

10.1128/MCB.23.14.4796-4804.2003

10.1074/jbc.274.43.30349

10.1074/jbc.M009953200

10.1126/science.285.5429.886

10.1128/MCB.21.3.743-754.2001

10.1128/MCB.23.16.5692-5705.2003

10.1046/j.1432-1033.2002.03291.x

10.1074/jbc.M103607200

10.1016/S0014-5793(02)02630-3

10.1242/jcs.115.12.2457

10.1093/emboj/16.11.3133

Schuck S. A. Soloaga G. Schratt J. S. Arthur and A. Nordheim. 2003. The kinase MSK1 is required for induction of c-fos by lysophosphatidic acid in mouse embryonic stem cells. BMC Mol. Biol. 4 : 6.

10.1016/S0960-9822(01)00045-8

10.1016/S0021-9258(18)41935-7

10.1128/MCB.22.20.6931-6945.2002

10.1016/S0968-0004(00)01627-3

10.1073/pnas.0308061100

10.1074/jbc.M109907200

10.1128/MCB.23.21.7732-7741.2003

10.1016/S0960-9822(00)00310-9

10.1074/jbc.M306428200

10.1128/MCB.16.3.868

10.1006/geno.2000.6299

10.1074/jbc.M005892200

10.1074/jbc.274.5.2893

10.1093/emboj/cdg273

10.1016/S0959-440X(03)00009-5

10.1002/j.1460-2075.1992.tb05492.x

10.1042/bj2960843

10.1016/0014-5793(92)81216-9

10.1111/j.1432-1033.1993.tb18297.x

10.1042/bj2960015

10.1161/01.RES.81.2.268

10.1074/jbc.274.29.20206

10.1002/j.1460-2075.1996.tb00840.x

10.1038/35000065

10.1093/emboj/20.3.466

10.1016/S0898-6568(02)00112-2

10.1073/pnas.202476899

10.1093/emboj/18.17.4779

10.1006/scdb.1999.0302

10.1074/jbc.275.12.8271

10.1074/jbc.M005822200

10.1074/jbc.M002586200

Tran, H., F. Maurer, and Y. Nagamine. 2003.Stabilization of urokinase and urokinase receptor mRNAs by HuR is linked to its cytoplasmic accumulation induced by activated mitogen-activated protein kinase-activated protein kinase 2. Mol. Cell. Biol.23:7177-7188.

10.1038/384567a0

10.1016/S0960-9822(02)00894-1

10.1038/ncb838

10.1074/jbc.M303988200

10.1002/bies.1134

10.1016/S1097-2765(01)00279-9

10.1093/emboj/cdg139

10.1006/bbrc.1997.6794

10.1074/jbc.M206837200

10.1073/pnas.94.6.2327

10.1074/jbc.M209108200

10.1093/emboj/16.8.1909

10.1128/MCB.19.3.1871

10.1016/0378-1119(94)90396-4

10.1073/pnas.050588997

10.1016/S0959-437X(01)00258-1

10.1016/S0968-0004(98)01309-7

10.1016/S0301-472X(03)00045-6

10.1128/MCB.22.8.2871-2881.2002

10.1016/S0960-9822(00)00441-3

10.1074/jbc.271.44.27696

10.1093/emboj/18.18.4969

10.1074/jbc.271.30.18217

10.1128/MCB.24.7.3025-3035.2004

10.1016/0092-8674(92)90076-O

10.1073/pnas.96.20.11335

10.1074/jbc.M205501200

10.1101/gad.14.3.301

10.1073/pnas.97.10.5243

10.1126/science.273.5277.959

10.1016/S0014-5793(01)03288-4

10.1006/geno.1999.6004

10.1126/science.282.5395.1911

10.1093/hmg/11.23.2929

10.1074/jbc.M106044200

10.1016/S1097-2765(03)00036-4

10.1074/jbc.271.47.29773

10.1128/MCB.15.8.4353

10.1007/s004390050890

10.1006/bbrc.1994.1566

Thông tin
Thông tin xuất bản

Microbiology and Molecular Biology Reviews

Tập 68 Số 2

320-344

Thông tin tác giả