Protein Kinases được Kích Hoạt bởi ERK và p38 MAPK: Một Gia Đình Các Protein Kinases với Chức Năng Sinh Học Đa Dạng
Tóm tắt
Các con đường tín hiệu bảo tồn kích hoạt protein kinase được điều hòa bởi yếu tố tăng trưởng (MAPKs) tham gia vào việc truyền tải các kích thích ngoại bào đến các phản ứng nội bào. Các MAPKs đồng thời điều chỉnh quá trình sinh sản tế bào, phân hóa, di động và tồn tại, những chức năng cũng được biết đến là do các thành viên trong một gia đình đang gia tăng các protein kinase được kích hoạt bởi MAPK (MKs; trước đây được gọi là protein kinase MAPKAP) thực hiện. Các MK liên quan đến protein kinase serine/threonine phản ứng với các kích thích nguyên nhân tăng trưởng và căng thẳng thông qua sự phosphoryl hóa chỉ đạo proline và kích hoạt miền kinase bởi các protein kinase ERK 1 và 2 và p38 MAPK. Hiện tại có 11 MK động vật có vú trong năm tiểu gia đình dựa trên tính tương đồng của chuỗi amino acid chính: các protein kinase S6 ribosome, các protein kinase được kích hoạt bởi yếu tố tăng trưởng và căng thẳng, các protein kinase tương tác với MAPK, protein kinase được kích hoạt bởi MAPK 2 và 3, và MK5. Trong vòng 5 năm qua, một số cơ chất MK đã được xác định, điều này đã giúp rất nhiều trong việc xác định vai trò sinh học của các thành viên thuộc gia đình này. Cùng với dữ liệu từ nghiên cứu các chuột knockout MK, danh tính của các cơ chất MK chỉ ra rằng chúng đóng vai trò quan trọng trong nhiều quá trình sinh học khác nhau, bao gồm dịch mã mRNA, sinh sản và sự tồn tại của tế bào, và phản ứng gen hạt nhân với các yếu tố tăng trưởng và căng thẳng tế bào. Trong bài viết này, chúng tôi xem xét dữ liệu hiện có về các MK và thảo luận về chức năng sinh lý của chúng dựa trên các phát hiện gần đây.
Từ khóa
Tài liệu tham khảo
Ballif, B. A., and J. Blenis. 2001. Molecular mechanisms mediating mammalian mitogen-activated protein kinase (MAPK) kinase (MEK)-MAPK cell survival signals.Cell Growth Differ.12:397-408.
Chen, R. H., P. C. Juo, T. Curran, and J. Blenis. 1996 . Phosphorylation of c-Fos at the C-terminus enhances its transforming activity. Oncogene12:1493-1502.
Davie J. R. 2003. MSK1 and MSK2 mediate mitogen- and stress-induced phosphorylation of histone H3: a controversy resolved. Science STKE 2003: PE33.
Flynn A. R. G. Vries and C. G. Proud. 1997 . Signalling pathways which regulate eIF4E. Biochem. Soc. Trans. 25 : 192S.
Kohno, M., and J. Pouyssegur. 2003. Pharmacological inhibitors of the ERK signaling pathway: application as anticancer drugs. Prog. Cell Cycle Res.5:219-224.
Mercer, K. E., and C. A. Pritchard. 2003. Raf proteins and cancer: B-Raf is identified as a mutational target.Biochim. Biophys. Acta1653:25-40.
Parra-Palau J. L. G. C. Scheper M. L. Wilson and C. G. Proud. 2003. Features in the N- and C-termini of the MAP kinase-interacting kinase Mnk1 mediate its nucleocytoplasmic shuttling. J. Biol. Chem. 278: 44197-44204.
Pearson, G., F. Robinson, T. Beers Gibson, B. E. Xu, M. Karandikar, K. Berman, and M. H. Cobb. 2001. Mitogen-activated protein (MAP) kinase pathways: regulation and physiological functions. Endocrinol. Rev.22:153-183.
Quan, L. T., A. Caputo, R. C. Bleackley, D. J. Pickup, and G. S. Salvesen. 1995.Granzyme B is inhibited by the cowpox virus serpin cytokine response modifier A. J. Biol. Chem.270:10377-10379.
Schuck S. A. Soloaga G. Schratt J. S. Arthur and A. Nordheim. 2003. The kinase MSK1 is required for induction of c-fos by lysophosphatidic acid in mouse embryonic stem cells. BMC Mol. Biol. 4 : 6.
Tran, H., F. Maurer, and Y. Nagamine. 2003.Stabilization of urokinase and urokinase receptor mRNAs by HuR is linked to its cytoplasmic accumulation induced by activated mitogen-activated protein kinase-activated protein kinase 2. Mol. Cell. Biol.23:7177-7188.