Khả năng gây độc biệt lập của buthionine sulfoximine đối với các tế bào fibroblast phổi người "bình thường" và biến đổi

Cancer Chemotherapy and Pharmacology - Tập 33 - Trang 210-214 - 1993
X. Steven Wan1, Daret K. St. Clair1
1Graduate Center for Toxicology, University of Kentucky, Lexington, USA

Tóm tắt

Sự suy giảm glutathione (GSH) đã được nghiên cứu rộng rãi như một phương pháp có thể giúp tăng tính nhạy cảm của các tế bào khối u với điều trị bức xạ và hóa trị liệu. Nghiên cứu hiện tại được tiến hành nhằm so sánh độc tính tế bào do sự suy giảm GSH ở các tế bào bình thường và biến đổi. Kết quả cho thấy sự ức chế cụ thể tổng hợp GSH bởi l-buthionine sulfoximine (BSO) gây độc tính tế bào cao hơn đáng kể ở các tế bào fibroblast phổi người "bình thường" so với các tế bào biến đổi tương ứng. Phát hiện này cho thấy khả năng rằng sự suy giảm GSH có thể gây hại nhiều hơn cho các tế bào bình thường so với các tế bào biến đổi và/hoặc tế bào khối u, và độc tính tế bào chọn lọc của BSO đối với các tế bào bình thường có thể hạn chế tiềm năng của nó như một chất kích thích hiệu quả trong điều trị ung thư.

Từ khóa

#Glutathione #độc tính tế bào #fibroblast phổi #buthionine sulfoximine #điều trị ung thư.

Tài liệu tham khảo

Allen RG, Farmer KJ, Sohal RS (1984) Effect of diamide administration on longevity, oxygen consumption, superoxide dismutase, catalase, inorganic peroxides and glutathione in the adult housefly,Musca domestica. Comp Biochem Physiol 78: 31–33 Argiles JM, Lopez-Soriano FJ (1990) Why do cancer cells have such a high glycolytic rate? Med Hypothesis 32: 151–155 Arrick BA, Nathan CF (1984) Glutathione metabolism as a determinant of therapeutic efficacy: a review. Cancer Res 44: 4224–4232 Biaglow JE, Varnes ME, Clark EP, Epp ER (1983) The role of thiols in cellular response to radiation and drugs. Radiat Res 95: 437–455 Biaglow JE, Varnes ME, Epp ER, Clark EP, Astor MA (1984) Factors involved in depletion of glutathione from A549 human lung carcinoma cells: implications for radiotherapy. Int J Radiat Oncol Biol Phys 10: 1221–1227 Biaglow JE, Varnes ME, Epp ER, Clark EP, Tuttle SW, Held KD (1989) Role of glutathione in the aerobic radiation response. Int J Radiat Oncol Biol Phys 16: 1311–1314 Bradford MM (1976) A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal Biochem 72: 248–254 Bump EA, Taylor YC, Brown JM (1983) Role of glutathione in the hypoxic cell cytotoxicity of misonidazole. Cancer Res 43: 997–1002 DeGraff WG, Russo A, Mitchell JB (1985) Glutathione depletion greatly reduces neocarzinostatin cytotoxicity in Chinese hamster V79 cells. J Biol Chem 260: 8312–8315 Dusre L, Mimnaugh EG, Myers CE, Sinha BK (1989) Potentiation of doxorubicin cytotoxicity by buthionine sulfoximine in multidrug-resistant human breast tumor cells. Cancer Res 49: 511–515 Green JA, Vistica DT, Young RC, Hamilton TC, Rogan AM, Ozols RF (1984) Potentiation of melphalan cytotoxicity in human ovarian cancer cell lines by glutathione depletion. Cancer Res 44: 5427–5431 Gregory JD (1955) The stability ofN-ethylmaleimide and its reaction with sulfhydryl groups. J Am Chem Soc 77: 3922–3923 Griffith OW, Meiste A (1979) Potent and specific inhibition of glutathione synthesis by buthionine sulfoximine (S-n-butyl homocysteine sulfoximine). J Biol Chem 254: 7558–7560 Harris JW (1979) Mammalian cell studies with diamide. Pharmacol Ther 7: 375–391 Kosower EM, Correa W, Kinon BJ, Kosower NS (1972) Glutathione. VII. Differentiation among substrates by the thiol-oxidizing agent, diamide. Biochim Biophys Acta 264: 39–44 Kramer RA, Greene K, Ahmad S, Vistica DT (1987) Chemosensitization ofl-phenylalanine mustard by the thiol-modulating agent buthionine sulfoximine. Cancer Res 47: 1593–1597 Martensson J, Jain A, Stole E, Frayer W, Auld PAM, Meister A (1991) Inhibition of glutathione synthesis in the newborn rat: a model for endogenously produced oxidative stress. Proc Natl Acad Sci USA 88: 9360–9364 Meister A, Anderson ME (1983) Glutathione. Annu Rev Biochem 52: 711–760 Meredith MJ, Reed DJ (1983) Depletion in vitro of mitochondrial glutathione in rat hepatocytes and enhancement of lipid peroxidation by Adriamycin and 1,3-bis(2-chloroethyl)-1-nitrosourea (BCNU). Biochem Pharmacol 32: 1383–1388 Mitchell JB, Cook JA, DeGraff W, Glatstein E, Russo A (1989) Glutathione modulation in cancer treatment: will it work? Int J Radiat Oncol Biol Phys 16: 1289–1295 Mitchell JB, Russo A (1986) The role of glutathione in radiation and drug induced cytotoxicity. Br J Cancer [Suppl] 55: 96–104 Martensson J, Meister A (1991) Glutathione deficiency decreases tissue ascorbate levels in newborn rats: ascorbate spares glutathione and protects. Proc Natl Acad Sci USA 88: 4656–4660 O'Dwyer PJ, Hamilton TC, Young RC, LaCreta FP, Carp N, Tew KD, Padavic K, Comis RL, Ozols RF (1992) Depletion of glutathione in normal and malignant human cells in vivo by buthionine sulfoximine: clinical and biochemical results. J Natl Cancer Inst 48: 264–267 Ozols RF, Louie KG, Plowman J, Behrens BC, Fine RL, Dykes D, Hamilton TC (1987) Enhanced melphalan cytotoxicity in human ovarian cancer in vitro and in tumor-bearing nude mice by buthionine sulfoximine depletion of glutathione. Biochem Pharmacol 36: 147–153 Phillips TL, Mitchell JB, DeGraff W, Russo A, Glatstein E (1986) Variation in sensitizing efficiency for SR 2508 in human cells dependent on glutathione content. Int J Radiat Oncol Biol Phys 12: 1627–1635 Russo A, DeGraff W, Friedman F, Mitchell JB (1986) Selective modulation of glutathione levels in human normal versus tumor cells and subsequent differential response to chemotherapy drugs. Cancer Res 46: 2845–2848 Schecter RL, Woo A, Duong M, Batist G (1991) In vivo and in vitro mechanisms of drug resistance in a rat mammary carcinoma model. Cancer Res 51: 1434–1442 Skov KA, MacPhail HS (1992) Effect of BSO on the radiation response at low (0–4 Gy) doses. Int J Radiat Oncol Biol Phys 22: 533–536 Tedeschi M, Bohm S, Re FD, Oriana S, Spatti GB, Tognella S, Zunino F (1990) Glutathione and detoxification. Cancer Treat Rev 17: 203–208 Tietze F (1969) Enzymic method for quantitative determination of nanogram amounts of total and oxidized glutathione: application to mammalian blood and other tissues. Anal Biochem 27: 502–522 Wan XS, St Clair DK (1993) Thiol-modulating agents increase manganese superoxide dismutase activity in human lung fibroblasts. Arch Biochem Biophys 304: 89–93 Warburg O (1956) On the origin of cancer cells. Science 123: 309–314 Wong GHW, Elwell JH, Oberley LW, Goeddel DV (1989) Manganese superoxide dismutase is essential for cellular resistance to cytotoxicity of tumor necrosis factor. Cell 58: 923–931