Giá trị m của chất biến tính và sự thay đổi nhiệt dung: Mối quan hệ với sự thay đổi trong diện tích bề mặt tiếp xúc của sự mở ra của protein

Protein Science - Tập 4 Số 10 - Trang 2138-2148 - 1995
Jeffrey K. Myers1, C. Nick Pace2, J. Martin Scholtz2
1Department of Biochemistry and Biophysics, Texas A&M University, College Station, 77843, USA.
2Department of Biochemistry and Biophysics. Department of Medical Biochemistry and Genetics, and Center for Macromolecular Design, Texas A&M University, College Station, Texas 77843

Tóm tắt

Tóm tắt

Giá trị biến tính m, sự phụ thuộc của năng lượng tự do của quá trình mở ra vào nồng độ chất biến tính, đã được thu thập cho một tập hợp lớn các protein. Giá trị m tương quan rất mạnh với lượng bề mặt protein tiếp xúc với dung môi khi mở ra, với hệ số tương quan tuyến tính R = 0.84 cho urê và R = 0.87 cho guanidin hydrochloride. Những tương quan này cải thiện lên R = 0.90 khi hiệu ứng của liên kết disulfide trên diện tích có thể tiếp cận của protein đã được mở ra được đưa vào. Một sự phụ thuộc tương tự vào diện tích bề mặt có thể tiếp cận đã được phát hiện trước đó cho sự thay đổi nhiệt dung (ΔCp), điều này được xác nhận ở đây cho tập hợp protein của chúng tôi. Các giá trị m của chất biến tính và sự thay đổi nhiệt dung cũng tương quan tốt với nhau. Đối với các protein trải qua cơ chế mở ra đơn giản hai trạng thái, lượng bề mặt tiếp xúc với dung môi khi mở ra là một yếu tố cấu trúc chính cho cả giá trị m và ΔCp.

Từ khóa


Tài liệu tham khảo

10.1021/bi00010a019

Ahmad F, 1982, Estimation of the free energy of stabilization of ribonuclease A, lysozyme,α‐lactalbumin and myoglobin, J Biol Chem, 257, 12935, 10.1016/S0021-9258(18)33605-6

10.1002/bip.360250906

10.1093/oxfordjournals.jbchem.a124336

10.1002/prot.340080106

10.1021/bi00129a007

10.1021/bi00238a023

10.1021/bi00839a053

10.1021/bi00065a035

10.1002/bip.360261104

10.1021/bi00421a015

10.1021/bi00444a001

Brenstein RJ, 1991, NonLin for Macintosh

10.1021/bi00335a011

10.1002/pro.5560030609

10.1021/bi00006a025

10.1021/bi00067a022

10.1002/pro.5560030811

10.1021/bi00386a048

10.1002/pro.5560030906

10.1021/bi00066a006

10.1146/annurev.bi.60.070191.004051

10.1016/0022-2836(91)90551-G

10.1021/bi00059a006

10.1021/bi00210a045

10.1021/bi00482a009

10.1021/bi00154a023

10.1016/S0021-9258(20)79739-5

10.1002/pro.5560030414

10.1006/jmbi.1994.1234

10.1021/bi00146a008

10.1021/bi00121a009

10.1021/bi00135a019

10.1021/bi00470a021

10.1021/bi00093a001

10.1021/bi00020a026

10.1016/S0076-6879(85)17018-7

10.1021/bi00379a029

10.1021/bi00473a010

10.1021/bi00078a034

10.1016/0022-2836(71)90324-X

10.1002/prot.340080104

10.1073/pnas.90.15.7010

10.1021/bi00132a025

10.1021/bi00231a019

10.1021/bi00197a037

10.1016/0022-2836(92)90963-K

10.1002/pro.5560031207

10.1021/bi00082a021

McLendon G, 1978, Equilibrium and kinetic studies of unfolding of homologous cytochromes c, J Biol Chem, 253, 4004, 10.1016/S0021-9258(17)34790-7

10.1016/0022-2836(87)90038-6

10.1016/0022-2836(85)90384-5

10.1002/pro.5560031110

10.1002/pro.5560031114

10.1016/S0065-3233(08)60556-2

10.1002/prot.340210103

10.3109/10409237509102551

10.1016/0076-6879(86)31045-0

10.1021/bi00125a013

10.1021/bi00462a019

10.1021/bi00569a008

10.1021/bi00384a004

10.1016/0003-9861(81)90209-5

10.1016/S0065-3233(08)60377-0

10.1021/bi00370a032

10.1146/annurev.bb.06.060177.001055

10.1021/bi00003a017

10.1021/bi00493a013

10.1002/bip.360220910

10.1021/bi00421a014

10.1021/bi00135a022

10.1002/bip.1978.360170515

10.1002/bip.360260408

10.1002/pro.5560040106

10.1073/pnas.92.1.185

10.1021/bi00118a013

10.1016/S0065-3233(08)60336-8

10.1002/prot.340010113

10.1021/bi00413a027

10.1016/0003-9861(89)90200-2

10.1021/bi00131a009

10.1021/bi00402a050

10.1021/bi00066a003

10.1002/pro.5560021205

10.1016/S0065-3233(08)60241-7

Taniyama Y, 1992, Folding mechanism of mutant human lysozyme C77/95A with increased secretion efficiency in yeast, J Bio! Chem, 267, 4619, 10.1016/S0021-9258(18)42878-5

10.1021/bi00415a024

10.1021/bi00174a022

10.1002/prot.340180305

Yadav S, 1992, Measuring the conformational stability of proteins, Indian J Chem, 31, 859

10.1021/bi00011a035

10.1021/bi00177a023

10.1002/prot.340090203

10.1021/bi00097a006

Thông tin
Thông tin xuất bản

Protein Science

Tập 4 Số 10

2138-2148

Thông tin tác giả