Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Phân tích sâu bộ gen phiên mã và proteome của loài sâu biển Annelid Alvinella pompejana xác định CvP-bias là thước đo vững chắc của khả năng nhiệt ổn định ở bậc cao
Tóm tắt
Alvinella pompejana là một loài sâu annelid sống ở các điểm thông khí nhiệt thủy sâu trong đại dương Thái Bình Dương. Sống ở độ sâu khoảng 2500 mét, những con sâu này trải qua các điều kiện môi trường cực kỳ khắc nghiệt, bao gồm nhiệt độ và áp suất cao cũng như mức độ sulfide và kim loại nặng cao. A. pompejana là một trong những loài động vật đa bào có khả năng chịu nhiệt tốt nhất, khiến loài này trở thành đối tượng được quan tâm trong các nghiên cứu về khả năng thích nghi nhiệt của eukaryote. Để bổ sung cho các nguồn tài nguyên EST hiện có, chúng tôi đã thực hiện giải trình tự sâu bộ gen phiên mã của A. pompejana. Chúng tôi đã xác định hàng nghìn transcript mã hóa protein mới, gần gấp đôi dữ liệu chuỗi cho loài annelid này. Chúng tôi sau đó đã thực hiện một khảo sát sâu rộng về các biện pháp thích ứng nhiệt prokaryote đã thiết lập trước đó để tìm kiếm các tín hiệu toàn cầu về sự thích nghi nhiệt ở A. pompejana so với các eukaryote mesophilic. Trong một tập hợp protein đồng phương 457, chúng tôi phát hiện rằng chỉ số tốt nhất của sự thích nghi nhiệt là sự khác biệt về tần suất giữa các dư lượng tích điện và phân cực (CvP-bias), mà cao nhất ở A. pompejana. CvP-bias phân biệt mạnh mẽ các vi sinh vật nhiệt cao với các vi sinh vật mesophilic, cũng như loại nấm nhiệt cao Chaetomium thermophilum với các eukaryote mesophilic. Các giá trị thực nghiệm cho các protein nhiệt cao hỗ trợ rằng CvP-bias cao hơn là một thước đo độ ổn định nhiệt khi so sánh với các đồng phương mesophilic của chúng. Trung bình CvP-bias trên toàn bộ proteome cũng tương quan với nhiệt độ cơ thể của các loài chim và thú sống nhiệt đới. Công trình của chúng tôi mở rộng các tài nguyên phiên mã cho A. pompejana và xác định CvP-bias là một thước đo vững chắc và ứng dụng rộng rãi cho khả năng thích nghi nhiệt của eukaryote. Bài viết này đã được xem xét bởi Sándor Pongor, L. Aravind và Anthony M. Poole.
Từ khóa
#Alvinella pompejana #giả thuyết CvP-bias #nhiệt độ cơ thể #động vật đa bào #thích nghi nhiệtTài liệu tham khảo
Chevaldonne P, Fisher C, Childress J, Desbruyeres D, Jollivet D, Zal F, Toulmond A: Thermotolerance and the ‘Pompeii worms’. Mar Ecol Prog Ser. 2000, 208: 293-295.
Gaill F, Hunt S: Tubes of deep-sea hydrothermal vent worms riftia-pachyptila (Vestimentifera) and Alvinella-Pompejana (Annelida). Mar Ecol Prog Ser. 1986, 34: 267-274.
Cary SC, Shank T, Stein J: Worms bask in extreme temperatures. Nature. 1998, 391: 545-546. 10.1038/35286.
Girguis PR, Lee RW: Thermal preference and tolerance of alvinellids. Science (New York, NY). 2006, 312: 231 %U http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16614212
Gagniere N, Jollivet D, Boutet I, Brelivet Y, Busso D, Da Silva C, Gaill F, Higuet D, Hourdez S, Knoops B, et al: Insights into metazoan evolution from Alvinella pompejana cDNAs. BMC Genomics. 2010, 11: 634 %U http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21080938
Selmer M, Dunham CM, Murphy FVT, Weixlbaumer A, Petry S, Kelley AC, Weir JR, Ramakrishnan V: Structure of the 70S ribosome complexed with mRNA and tRNA. Science. 2006, 313: 1935-1942. 10.1126/science.1131127.
Lorentzen E, Walter P, Fribourg S, Evguenieva-Hackenberg E, Klug G, Conti E: The archaeal exosome core is a hexameric ring structure with three catalytic subunits. Nat Struct Mol Biol. 2005, 12: 575-581. 10.1038/nsmb952.
Amlacher S, Sarges P, Flemming D, Van Noort V, Kunze R, Devos DP, Arumugam M, Bork P, Hurt E: Insight into structure and assembly of the nuclear pore complex by utilizing the genome of a eukaryotic thermophile. Cell. 2011, 146: 277-289. 10.1016/j.cell.2011.06.039.
Gaill F, Mann K, Wiedemann H, Engel J, Timpl R: Structural comparison of cuticle and interstitial collagens from annelids living in shallow sea-water and at deep-sea hydrothermal vents. J Mol Biol. 1995, 246: 284-294. 10.1006/jmbi.1994.0084. %U http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7869380
Gaill F, Wiedemann H, Mann K, Kühn K, Timpl R, Engel J: Molecular characterization of cuticle and interstitial collagens from worms collected at deep sea hydrothermal vents. J Mol Biol. 1991, 221: 209-223. 10.1016/0022-2836(91)80215-G. %U http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1920405
Kashiwagi S, Kuraoka I, Fujiwara Y, Hitomi K, Cheng QJ, Fuss JO, Shin DS, Masutani C, Tainer JA, Hanaoka F, Iwai S: Characterization of a Y-Family DNA Polymerase eta from the Eukaryotic Thermophile Alvinella pompejana. J Nucleic Acids. 2010, 2010 %U http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20936172
Shin DS, Didonato M, Barondeau DP, Hura GL, Hitomi C, Berglund JA, Getzoff ED, Cary SC, Tainer JA: Superoxide dismutase from the eukaryotic thermophile Alvinella pompejana: structures, stability, mechanism, and insights into amyotrophic lateral sclerosis. J Mol Biol. 2009, 385: 1534-1555. 10.1016/j.jmb.2008.11.031. %U http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19063897
Henscheid KL, Shin DS, Cary SC, Berglund JA: The splicing factor U2AF65 is functionally conserved in the thermotolerant deep-sea worm Alvinella pompejana. Biochim Biophys Acta. 2005, 1727: 197-207. 10.1016/j.bbaexp.2005.01.008.
Terwilliger N, Terwilliger R: Hemoglobin from the Pompeii worm, Alvinella pompejana, an annelid from a deep sea hot hydrothermal vent environment. Marine Biology Letters. 1984, 5: 191-201.
Toulmond A, Slitine FE, Defrescheville J, Jouin C: Extracellular hemoglobins of hydrothermal vent annelids - structural and functional-characteristics in 3 alvinellid species. Biol Bull. 1990, 179: 366-373. 10.2307/1542329.
Berezovsky IN, Shakhnovich EI: Physics and evolution of thermophilic adaptation. Proc Nat Acad Sci USA. 2005, 102: 12742-12747. 10.1073/pnas.0503890102. %U http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16120678
Suhre K, Claverie J-M: Genomic correlates of hyperthermostability, an update. J Biol Chem. 2003, 278: 17198-17202. 10.1074/jbc.M301327200. %U http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12600994
Ma BG, Song Q, Zhang HY: CvP-bias as an index to predict the life style of last common ancestor. J Biomol Struct Dyn. 2006, 23: 555-558. 10.1080/07391102.2006.10507080.
Zeldovich KB, Berezovsky IN, Shakhnovich EI: Protein and DNA sequence determinants of thermophilic adaptation. PLoS Comput Biol. 2007, 3: e5-10.1371/journal.pcbi.0030005. %U http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17222055
Li Y, Middaugh CR, Fang J: A novel scoring function for discriminating hyperthermophilic and mesophilic proteins with application to predicting relative thermostability of protein mutants. BMC Bioinformatics. 2010, 11: 62-10.1186/1471-2105-11-62. %U http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20109199
Ku T, Lu P, Chan C, Wang T, Lai S, Lyu P, Hsiao N: Predicting melting temperature directly from protein sequences. Comput Biol Chem. 2009, 33: 445-450. 10.1016/j.compbiolchem.2009.10.002. %U http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19896904
Cambillau C, Claverie JM: Structural and genomic correlates of hyperthermostability. J Biol Chem. 2000, 275: 32383-32386. %U http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10940293
Chakravarty S, Varadarajan R: Elucidation of factors responsible for enhanced thermal stability of proteins: a structural genomics based study. Biochemistry. 2002, 41: 8152-8161. 10.1021/bi025523t. %U http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12069608
Kumar S, Nussinov R: How do thermophilic proteins deal with heat?. CMLS. 2001, 58: 1216-1233. 10.1007/PL00000935. %U http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11577980
Dosztányi Z, Csizmók V, Tompa P, Simon I: The pairwise energy content estimated from amino acid composition discriminates between folded and intrinsically unstructured proteins. J Mol Biol. 2005, 347: 827-839. 10.1016/j.jmb.2005.01.071.
Kumar S, Tsai C-J, Nussinov R: Factors enhancing protein thermostability. Protein Eng. 2000, 13: 179-191. 10.1093/protein/13.3.179. %U http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10775659
Montanucci L, Fariselli P, Martelli PL, Casadio R: Predicting protein thermostability changes from sequence upon multiple mutations. Bioinformatics (Oxford, England). 2008, 24: i190-195. 10.1093/bioinformatics/btn166. %U http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18586713
Taylor TJ, Vaisman II: Discrimination of thermophilic and mesophilic proteins. BMC Struct Biol. 2010, 10 (Suppl 1): S5-10.1186/1472-6807-10-S1-S5. %U http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20487512
Jollivet D, Mary J, Gagniere N, Tanguy A, Fontanillas E, Boutet I, Hourdez S, Segurens B, Weissenbach J, Poch O, Lecompte O: Proteome adaptation to high temperatures in the ectothermic hydrothermal vent Pompeii worm. PLoS One. 2012, 7: e31150-10.1371/journal.pone.0031150.
Hakulinen N, Turunen O, Janis J, Leisola M, Rouvinen J: Three-dimensional structures of thermophilic beta-1,4-xylanases from Chaetomium thermophilum and Nonomuraea flexuosa. Comparison of twelve xylanases in relation to their thermal stability. Eur J Biochem. 2003, 270: 1399-1412. 10.1046/j.1432-1033.2003.03496.x.
Zerbino DR, Birney E: Velvet: algorithms for de novo short read assembly using de Bruijn graphs. Genome Res. 2008, 18: 821-829. 10.1101/gr.074492.107.
Huang X, Madan A: CAP3: A DNA sequence assembly program. Genome Res. 1999, 9: 868-877. 10.1101/gr.9.9.868. %U http://genome.cshlp.org/content/869/869/868.abstract
Iseli C, Jongeneel CV, Bucher P: ESTScan: a program for detecting, evaluating, and reconstructing potential coding regions in EST sequences. Proc Int Conf Intell Syst Mol Biol. 1999, 138-148.
Li W, Godzik A: Cd-hit: a fast program for clustering and comparing large sets of protein or nucleotide sequences. Bioinformatics. 2006, 22: 1658-1659. 10.1093/bioinformatics/btl158.
Edgar RC: MUSCLE: multiple sequence alignment with high accuracy and high throughput. Nucl Acids Res. 2004, 32: 1792-1797. 10.1093/nar/gkh340. %U http://nar.oxfordjournals.org/cgi/content/abstract/1732/1795/1792
Struck TH, Paul C, Hill N, Hartmann S, Hosel C, Kube M, Lieb B, Meyer A, Tiedemann R, Purschke G, Bleidorn C: Phylogenomic analyses unravel annelid evolution. Nature. 2011, 471: 95-98. 10.1038/nature09864.
Telford MJ, Copley RR: Improving animal phylogenies with genomic data. Trends Genet. 2011, 27: 186-195. 10.1016/j.tig.2011.02.003.
Chothia C: The nature of the accessible and buried surfaces in proteins. J Mol Biol. 1976, 105: 1-12. 10.1016/0022-2836(76)90191-1. %U http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/994183
Ericsson UB, Hallberg BM, Detitta GT, Dekker N, Nordlund P: Thermofluor-based high-throughput stability optimization of proteins for structural studies. Anal Biochem. 2006, 357: 289-298. 10.1016/j.ab.2006.07.027.