Curcumin có hiệu quả ức chế tạo ra fibril β-amyloid liên quan đến Alzheimer trong thí nghiệm in vitro

Journal of Neuroscience Research - Tập 75 Số 6 - Trang 742-750 - 2004
Kenjiro Ono1, Kazuhiro Hasegawa2,3, Hironobu Naiki2,3, Masahito Yamada1
1Department of Neurology and Neurobiology of Aging, Kanazawa University Graduate School of Medical Science, Kanazawa, Japan
2CREST of Japan Science and Technology Corporation, Kawaguchi, Japan
3Department of Pathology, Fukui Medical University, Fukui, Japan

Tóm tắt

Trừu tượng

Việc ức chế tích tụ peptide amyloid β (Aβ) và sự hình thành các sợi fibril β-amyloid (fAβ) từ Aβ, cũng như sự bất ổn của những fAβ đã hình thành trước đó trong hệ thần kinh trung ương, sẽ là những đích điều trị hấp dẫn để điều trị bệnh Alzheimer (AD). Chúng tôi đã báo cáo trước đây rằng axit nordihydroguaiaretic (NDGA) và các polyphenol liên quan đến rượu vang ức chế sự hình thành fAβ từ Aβ(1–40) và Aβ(1–42) và làm mất ổn định fAβ(1–40) và fAβ(1–42) đã hình thành trước đó tỷ lệ theo liều lượng trong thí nghiệm in vitro. Sử dụng phân tích quang phổ huỳnh quang với thioflavin T và nghiên cứu kính hiển vi điện tử, chúng tôi đã kiểm tra tác động của curcumin (Cur) và axit rosmarinic (RA) lên sự hình thành, mở rộng, và phá bỏ ổn định của fAβ(1–40) và fAβ(1–42) ở pH 7.5 và 37°C trong thí nghiệm in vitro. Sau đó, chúng tôi so sánh hoạt động kháng tạo amyloid của Cur và RA với NDGA. Cur và RA ức chế sự hình thành fAβ từ Aβ(1–40) và Aβ(1–42) cũng như sự mở rộng của chúng theo liều lượng. Ngoài ra, chúng cũng làm mất ổn định những fAβ đã hình thành theo liều lượng. Tổng thể, hoạt động của Cur, RA và NDGA là giống nhau. Các nồng độ hiệu quả (EC50) của Cur, RA và NDGA cho sự hình thành, mở rộng và phá bỏ ổn định của fAβ là từ 0.1–1 μM. Mặc dù cơ chế mà Cur và RA ức chế sự hình thành fAβ từ Aβ và phá vỡ sự ổn định của fAβ trong thí nghiệm in vitro vẫn chưa rõ ràng, chúng có thể là một phân tử quan trọng cho sự phát triển của các phương pháp điều trị cho AD. © 2004 Wiley‐Liss, Inc.

Từ khóa

#amyloid β-peptide; β-amyloid fibrils; nordihydroguaiaretic acid; wine-related polyphenols; curcumin; rosmarinic acid; Alzheimer's disease; in vitro studies

Tài liệu tham khảo

10.1016/0006-291X(92)90837-B

10.1016/0003-2697(76)90527-3

Cacabelos R, 2000, Pharmacological treatment of Alzheimer disease: from psychotropic drugs and cholinesterase inhibitors to pharmacogenomics, Drugs Today, 36, 415, 10.1358/dot.2000.36.7.589153

10.1128/JVI.77.9.5499-5502.2003

10.1016/S0006-2952(98)00114-2

10.1016/S0014-5793(00)02380-2

10.1001/archneur.57.6.824

10.1016/0006-8993(94)91586-5

10.1079/PNS2002146

10.1021/bi020369w

10.1021/bi991161m

10.1093/oxfordjournals.aje.a008922

10.1038/35050110

10.1016/0092-8674(93)90635-4

10.1023/A:1006829010327

10.1002/jcb.240630705

Kelloff GJ, 2000, Progress in cancer chemoprevention: development of diet‐derived chemopreventive agents, J Nutr, 130, 467, 10.1093/jn/130.2.467S

10.1002/ana.410420205

10.1016/S0304-3940(01)01677-9

10.1038/nm0295-143

10.1523/JNEUROSCI.21-21-08370.2001

10.1073/pnas.94.15.7942

10.1016/S0014-2999(98)00139-3

10.1111/j.2042-7158.1997.tb06751.x

10.1038/35050116

10.1016/S0076-6879(99)09022-9

10.1021/bi9624705

10.1021/bi980550y

Naiki H, 1996, First‐order kinetic model of Alzheimer's beta‐amyloid fibril extension in vitro, Lab Invest, 74, 374

10.1016/S0006-3223(02)01417-8

10.1046/j.1471-4159.2002.00904.x

10.1046/j.1471-4159.2003.01976.x

10.1074/jbc.273.13.7185

10.1358/dof.1985.010.09.71743

10.1006/nbdi.1999.0241

10.1111/j.1532-5415.1997.tb01476.x

10.1016/S0031-9422(02)00513-7

10.1016/S0002-9343(00)00547-7

10.1002/(SICI)1099-1573(199911)13:7<571::AID-PTR494>3.0.CO;2-7

10.1002/(SICI)1097-4547(19990801)57:3<399::AID-JNR12>3.0.CO;2-W

10.1097/00002093-200000001-00010

10.1038/22124

10.1152/physrev.2001.81.2.741

10.1016/S0165-6147(00)01467-X

10.1016/S0925-4439(00)00040-5

10.1006/bbrc.1996.1413

10.1111/j.2042-7158.1997.tb06761.x

10.1023/A:1020754807671

10.1006/bbrc.1994.2428

10.1074/jbc.271.12.6839

10.1006/jsbi.2000.4274

Xu YX, 1998, Curcumin inhibits IL1 alpha and TNF‐alpha induction of AP‐1 and NF‐kB DNA‐binding activity in bone marrow stromal cells, Hematopathol Mol Hematol, 11, 49

10.1016/S0304-3940(99)00101-9

10.1016/S0006-3223(00)01111-2

10.1093/carcin/20.3.445

10.1007/BF02797132

10.1046/j.1471-4159.1996.67041419.x