Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Chuỗi axit amin hoàn chỉnh của catalase từ Proteus mirabilis PR. Sự xuất hiện của một methionine sulfone gần vùng hoạt động
Tóm tắt
Catalase của Proteus mirabilis PR, một đột biến kháng peroxide (PR) của Proteus mirabilis, gắn kết mạnh với NADPH, đây là một tính chất độc đáo trong số các catalase vi khuẩn đã biết. Đơn vị enzyme bao gồm 484 dư lượng axit amin với khối lượng 55,647 dalton. Chuỗi axit amin hoàn chỉnh đã được giải quyết thông qua sự kết hợp giữa giải trình tự protein, khối phổ, và giải trình tự nucleotide của một đoạn PCR. Chuỗi thu được đã được so sánh với chuỗi của các catalase đã biết khác. Các axit amin của vị trí hoạt động đều được bảo tồn cũng như các dư lượng thiết yếu có liên quan đến việc gắn kết NADPH. Trong số các axit amin tương tác với heme, một methionine sulfone đã được tìm thấy ở vị trí 53, thay thế cho một valine trong hầu hết các catalase khác. Nguồn gốc của sự oxy hóa của methionine này là không rõ, nhưng sự hiện diện của biến đổi này có thể thay đổi khả năng tiếp cận sắt bởi các chất nền lớn hoặc các chất ức chế. Sự biến đổi sau dịch mã này cũng đã được chứng minh trong catalase hoang dã của P. mirabilis.
Từ khóa
#Proteus mirabilis #catalase #NADPH #methionine sulfone #biến đổi sau dịch mãTài liệu tham khảo
Allen, G. (1981). InLaboratory Technics in Biochemistry and Molecular Biology. Sequencing of Proteins and Peptides (Work, T. S., and Burdon, R. H., eds.), Elsevier/North-Holland Biochemical Press, Amsterdam.
Aragon, C. M. G., and Amit, Z. (1992).Neuropharmacology 31, 709–712.
Ausubel, F. M., Brent, R., Kingston, R. E., Moore, D. D., Seidman, J. G., Smith, J. A., and Struhl, K., eds. (1992). InCurrent Protocols in Molecular Biology, Green/Wiley-Interscience, New York.
Bell, G. I., Najarian, R. C., Mullenbach, G. T., and Hallewell, R. A. (1986):Nucleic Acids Res. 14, 5561–5562.
Bol, D. K., and Yasbin, R. E. (1991).Gene 109, 31–37.
Brot, N., and Weissbach, H. (1991).Biofactors 3, 91–96.
Chance, B., Sies, H., and Boveris, A. (1979).Physiol. Rev. 59, 527–605.
Charles, I. G., Harford, S., Brookfield, J. F. Y., and Shaw, W. V. (1985).J. Bacteriol. 164, 114–122.
Cohen, G., Rapatz, W., and Ruis, H. (1988).Eur. J. Biochem. 176, 159–163.
Deisseroth, A., and Dounce, A. L. (1970).Physiol Rev. 50, 319–375.
Dolla, A., Florens, L., Bianco, P., Haladjian, J., Voordouw, G., Forest, E., Wall, J., Guerlesquin, F., and Bruschi, M. (1994).J. Biol. Chem. 269, 6340–6346.
Eaton, J. W. (1989). InMetabolic Basis of Inherited Disease, 6th ed. (Scriver, C. R., Baudet, A. L., Sly, W. S., and Vallee, D., eds.), McGraw-Hill, New York, pp. 1551–1561.
Fita, I., and Rossmann, M. G. (1985a).J. Mol. Biol. 185, 21–37.
Fita, I., and Rossmann, M. G. (1985b).Proc. Natl. Acad. Sci. USA 82, 1604–1608.
Friedman, M., Krull, L. H., and Cavins, J. F. (1970).J. Biol. Chem. 245, 3868–3871.
Gross, M. L. (1967).Meth. Enzymol. 11, 238–242.
Haas, A., Brehm, K., Kreft, J., and Goebel, W. (1991).J. Bacteriol. 173, 5159–5167.
Hoffschir, F., Vuillaume, M., Sabatier, L., Ricoul, M., Dya-Grosjean, L., Estrade, S., Cassingena, R., Calvayrac, R., Sarasin, A., and Dutrillaux, B. (1993).Carcinogenesis 14, 1569–1572.
Jones, P., and Suggett, A. (1968).Biochem. J. 108, 833–838.
Jouve, H., Sauret, G., Laboure, A. M., and Pelmont, J. (1979).Can. J. Microbiol. 25, 302–311.
Jouve, H. M., Beaumont, F., Leger, I., Foray, J., and Pelmont, J. (1989).Biochem. Cell Biol. 67, 271–277.
Jouve, H. M., Gouet, P., Boudjada, N., Buisson, G., Kahn, R., and Duee, E. (1991).J. Mol. Biol. 221, 1075–1077.
Jouve, H. M., Tessier, S., and Pelmont, J. (1983a).Can. J. Biochem. Cell Biol. 61, 8–14.
Jouve, H. M., Lasauniere, C., and Pelmont, J. (1983b).Can. J. Biochem. Cell Biol. 61, 1219–1277.
Kirkman, H. N., and Gaetani, G. F. (1984).Proc. Natl. Acad. Sci. USA 81, 4343–4347.
Kirkman, H. N., Galiano, S., and Gaetani, G. F. (1987).J. Biol. Chem. 262, 660–666.
Knauf, H. J., Vogel, R. F., and Hammes, W. P. (1992).Appl. Environ. Microbiol. 58, 832–839.
Mote, P. L., Grizzle, J. M., Walford, R. L., and Spindler, S. R. (1991).J. Gerontol. 46, B95–100.
Okada, H., Ueda, M., Sugaya, T., Atomi, H., Mozaffar, S., Hishida, T., Teranishi, Y., Okazaki, K., Takechi, T., Kamiryo, T., and Tanaka, A. (1987).Eur. J. Biochem. 170, 105–110.
Orr, E. C., Bewley, G. C., and Orr, W. C. (1990).Nucleic Acids Res. 18, 3663.
Redinbaugh, M. G., Wadsworth, G. J., and Scandalios, J. G. (1988).Biochim. Biophys. Acta 951, 104–116.
Reid III, T. J., Murthy, M. R. N., Sicignano, A., Tanaka, N., Musick, W. D. L., and Rossmann, M. G. (1981).Proc. Natl. Acad. Sci. USA 78, 4767–4771.
Sambrook, J., Fritsch, E. F., and Maniatis, T. (1989). InMolecular Cloning: A Laboratory Manual, 2nd ed. (Nolan, C., ed.), Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, New York.
Sauret, G., Jouve, H., and Pelmont, J. (1979).Can. J. Microbiol. 25, 312–320.
Schroeder, W. A., Shelton, J. R., Shelton, J. B., Cormick, J., and Jones, R. T. (1963).Biochemistry 2, 992–1008.
Schroeder, W. A., Shelton, J. R., Shelton, J. B., Robberson, B., Apell, G., Fang, R. S., and Bonaventura, J. (1982).Arch. Biochem. Biophys. 214, 397–421.
Von Ossowski, I., Mulvey, M. R., Leco, P. A., Borys, A., and Loewen, P. C. (1991).J. Bacteriol. 173, 514–520.
Von Ossowski, I., Hausner, G., and Loewen, P. C. (1993).J. Mol. Evol. 37, 71–76.