Phương pháp mô hình hóa so sánh: Ứng dụng cho họ các protease serine ở động vật có vú

Proteins: Structure, Function and Bioinformatics - Tập 7 Số 4 - Trang 317-334 - 1990
Jonathan Greer1
1Computer Assisted Molecular Design Group, Pharmaceutical Products Division, Abbott Park, Illinois 60064

Tóm tắt

Tóm tắtCác phương pháp mô hình hóa so sánh được mô tả có thể được sử dụng để xây dựng một cấu trúc mô hình ba chiều của một protein mới từ kiến thức về trình tự gen của nó và cấu trúc thực nghiệm cũng như trình tự của các thành viên khác trong gia đình đồng hóa của nó. Các phương pháp này được minh họa với họ protease serine ở động vật có vú, cho đến nay đã có bảy cấu trúc thực nghiệm được báo cáo trong tài liệu, và hơn 35 trình tự của các thành viên protein khác nhau trong họ này đã được công bố. Chiến lược mô hình hóa các protein này được trình bày, đồng thời các tiêu chí được phát triển để xác định và phân loại độ tin cậy của cấu trúc mô hình. Các tiêu chí được mô tả được thiết kế đặc biệt để giúp phát hiện những trường hợp mà trong đó cấu trúc cục bộ có khả năng khác biệt đáng kể so với hình dạng thông thường của gia đình.

Từ khóa


Tài liệu tham khảo

10.1016/0022-2836(69)90487-2

McLachlan A. D., 1971, Structural similarities between α‐lytic protease of Myxobacter 495 and elastase, Nature [New Biol.], 229, 202, 10.1038/newbio229202a0

10.1073/pnas.77.6.3393

10.1016/0022-2836(81)90465-4

10.1111/j.1749-6632.1985.tb25787.x

10.1111/j.1749-6632.1985.tb25788.x

10.1038/304273a0

10.1016/S0022-2836(77)80200-3

10.1093/nar/12.1Part1.387

Arcoleo J. P., 1982, Hemoglobin binding and its relationship to the serine protease‐like active site of haptoglobin, J. Biol. Chem., 257, 10063, 10.1016/S0021-9258(18)33985-1

10.1073/pnas.86.1.292

10.1016/S0021-9258(18)33183-1

10.1016/0022-2836(81)90466-6

10.1021/jm00397a003

10.1002/prot.340040306

10.1038/279165a0

10.1021/bi00321a045

10.1002/prot.340030302

Polgar L., 1989, Mechanisms of Protease Action, 87

10.1016/0022-2836(85)90296-7

10.1016/0022-2836(85)90241-4

10.1021/bi00288a012

10.1016/0022-2836(88)90541-4

10.1016/0022-2836(72)90210-0

10.1107/S0567740879007925

10.1016/0022-2836(78)90412-6

10.1016/0022-2836(83)90077-3

10.1021/bi00421a019

10.1016/0022-2836(87)90658-9

Blevins R. A., 1985, The refinement and the structure of the dimer of α‐chymotrypsin at 1.67 Å resolution, J. Biol. Chem., 260, 4264, 10.1016/S0021-9258(18)89259-6

10.1016/0022-2836(81)90186-8

10.1107/S010876818300275X

10.1021/bi00811a022

10.1016/0022-2836(85)90074-9

10.1107/S0567740882006153

10.1021/bi00623a016

10.1016/0022-2836(80)90357-5

10.1016/S0022-2836(77)80048-X

10.1016/S0076-6879(88)64083-3

10.1016/0022-2836(87)90358-5

10.1002/bip.360260114

10.1021/ma00154a069

10.1002/bip.360261207

10.1002/prot.340010207

10.1016/S0065-7743(08)60857-X

10.1021/ja00517a009

10.1042/bst0100312

10.1002/prot.340020304

10.1021/bk-1984-0251.ch011

10.1126/science.3090684

10.1002/prot.340010408

10.1146/annurev.bb.06.060177.001141

Mole J. E., 1984, Complete primary structure for the zymogen of human complement factor B, J. Biol. Chem., 259, 3407, 10.1016/S0021-9258(17)43108-5

10.1073/pnas.81.4.1212

10.1146/annurev.bi.50.070181.002245

Thông tin
Thông tin xuất bản

Proteins: Structure, Function and Bioinformatics

Tập 7 Số 4

317-334

Thông tin tác giả