Các tổ hợp gắn dấu thường được sử dụng cho tinh sạch liên hợp đồng thời

Biotechnology and Applied Biochemistry - Tập 55 Số 2 - Trang 73-83 - 2010
Yifeng Li1
1Department of Anesthesiology, David Geffen School of Medicine, 650 Charles E. Young Drive, University of California, Los Angeles, Los Angeles, CA 90095, USA. [email protected]

Tóm tắt

TAP (tinh sạch liên hợp đồng thời) cho phép tách nhanh chóng và sạch sẽ một protein đã đánh dấu cùng với các đối tác tương tác của nó từ lysate tế bào. Ban đầu được phát triển trên nấm men, phương pháp TAP sau đó đã được thích ứng cho các tế bào và sinh vật khác. Khi kết hợp với phân tích MS, phương pháp này đã trở thành công cụ không thể thiếu cho việc xác định có hệ thống các phức hợp protein liên kết với mục tiêu. Đặc điểm chính của TAP là việc sử dụng một dấu ấn liên kết kép, được fusion vào protein quan tâm. Dấu ấn TAP ban đầu bao gồm hai đơn vị liên kết IgG của Protein A từ Staphylococcus aureus và peptide liên kết calmodulin. Khi kỹ thuật này được khai thác rộng rãi, một số dấu ấn TAP thay thế dựa trên các thiết bị liên kết khác đã được phát triển. Bài đánh giá hiện tại cung cấp cái nhìn tổng quan về các tổ hợp dấu ấn khác nhau cho TAP, nhấn mạnh những lựa chọn thay thế mang lại hiệu suất cải thiện hoặc tính năng độc đáo. Thông tin được cung cấp nên hỗ trợ trong việc lựa chọn và phát triển các dấu ấn TAP cho các ứng dụng cụ thể.

Từ khóa


Tài liệu tham khảo

10.1038/13732

10.1006/meth.2001.1183

10.2144/02332bm02

10.1016/S0014-5793(03)00746-4

10.1038/nbt773

10.1105/tpc.010357

10.1046/j.1432-1033.2003.03428.x

10.1038/415141a

Ståhl S., 1997, Methods Mol. Biol., 62, 37

10.1073/pnas.86.12.4367

10.1093/protein/3.6.555

10.1111/j.1470-8744.1991.tb00186.x

10.1006/abio.1994.1251

10.1016/0378-1119(95)00417-5

10.1002/(SICI)1099-1352(199634/12)9:5/6<585::AID-JMR306>3.0.CO;2-Z

10.1006/prep.1999.1148

10.1006/abbi.1996.9812

10.1016/0378-1119(83)90025-2

10.1016/j.tibtech.2005.03.012

10.1016/j.pep.2005.01.019

10.1002/jmr.555

10.1007/s00253-002-1158-6

Kimple M. E.Sondek J.2004Curr. Protoc. Protein Sci.Chapter 9 Unit 9.9

10.1016/S0065-2776(08)60722-1

10.1093/protein/1.2.107

10.1038/nbt0487-379

10.1007/BF00203823

10.1016/0076-6879(90)85014-F

10.1016/0014-5793(92)80458-S

10.1038/nbt1088-1204

10.1006/jmbi.1996.0061

10.1093/protein/10.8.975

10.1016/S0076-6879(00)26060-6

10.1007/s11103-004-0501-y

10.1073/pnas.061028198

10.1002/pro.5560020307

10.1016/S0076-6879(00)26065-5

10.1016/S0378-1119(97)00105-4

Xu M. Q.Ferrandon S. M.Taron C. H.Colussi P. A.Modified chitin binding domain and uses thereof U.S. Pat. 7 060 4652006

10.1093/nar/29.4.e24

Séraphin B., 2002, Protein–Protein Interactions: A Molecular Cloning Manual, Chapter 17, 313

10.1002/pmic.200402095

10.1002/pmic.200400919

10.1038/nmeth968

10.1002/pmic.200500230

10.1128/EC.4.11.1942-1950.2005

Günzl A.Schimanski B.2009Curr. Protoc. Protein Sci. Chapter 19Unit 19.19

10.1002/pmic.200700038

10.1083/jcb.200109063

10.1091/mbc.E06-03-0210

10.1091/mbc.E06-11-1000

10.1074/mcp.T300007-MCP200

10.1038/nprot.2006.371

10.1111/j.1365-313X.2004.02328.x

10.1038/sj.emboj.7600718

10.1002/pmic.200800445

10.1111/j.1471-4159.2009.05913.x

10.1074/jbc.M109.023457

10.1128/MCB.25.16.7303-7313.2005

10.1093/nar/gki548

10.1016/j.molbiopara.2006.02.023

10.1128/EC.00376-06

10.1128/JVI.00497-07

10.4161/fly.6669

10.1016/j.tplants.2008.08.002

10.1016/j.cell.2008.01.019

10.1126/science.1165357

10.1021/pr700769e

10.1074/jbc.M409849200

10.1021/pr034084x

10.1016/j.virol.2009.03.005

10.1038/ncb1978

10.1016/j.febslet.2005.12.063

10.1016/j.jchromb.2009.01.023

10.1021/pr801088f

10.1016/j.bbrc.2005.10.090

10.1038/ncb1381

Braman J. C.Carstens C. P.Novoradovskaya N.Bagga R.Basehore L. S.Compositions and methods for protein isolation U.S. Pat. 7 238 4782007

10.1073/pnas.0604524103

10.1089/dna.2006.25.704

10.1128/JVI.02287-06

10.1038/sj.emboj.7601630

10.1128/MCB.02244-06

10.1016/j.str.2007.04.007

10.1111/j.1365-2443.2007.01131.x

10.1128/JVI.01421-07

Conner S. L., 2008, Scientific Research and Essays, 3, 143

10.1128/JVI.00287-08

10.1371/journal.ppat.1000340

10.1152/ajprenal.00358.2009

10.1016/S0076-6879(02)51853-X

10.1099/vir.0.83649-0

10.1002/yea.1147

10.1002/pmic.200900206

10.1371/journal.pone.0000358

10.1038/msb.2009.27

10.1074/mcp.M300099-MCP200

10.1002/jcb.21860

10.1038/nature02502

10.1074/mcp.M400149-MCP200

10.1016/j.matbio.2009.07.007

10.1016/j.ab.2006.05.038

10.1110/ps.072894407

10.2144/000112550

10.1083/jcb.200801152

10.1371/journal.pone.0003822

10.1074/mcp.M500303-MCP200

10.1074/mcp.M500368-MCP200

10.2353/ajpath.2009.080521

10.1074/jbc.M109.059758

10.1016/S0076-6879(05)99026-5

10.1111/j.1365-313X.2009.03862.x

10.1128/AEM.70.2.712-721.2004

10.1007/978-1-60761-157-8_21

Gloeckner C. J.Boldt K.Ueffing M.2009Curr. Protoc. Protein Sci.Chapter 19 Unit 19.20

10.1002/pmic.200900294

10.1016/j.molcel.2009.10.013

10.1101/gad.1215404

10.1074/jbc.M409047200

Zenser N.Bettinger K.Song K.2008Tandem affinity purification systems and methods utilizing such systems U.S. Pat. application 20080039616

Polanowska J., 2004, Biotechniques, 36, 778, 10.2144/04365BM05

10.1074/jbc.M412884200

10.1038/sj.onc.1209311

10.1111/j.1365-313X.2008.03736.x

10.1038/msb.2008.75

10.1126/stke.2662005pl1

10.1016/S0076-6879(07)00434-X

10.1016/S0014-5793(03)01357-7

Thông tin
Thông tin xuất bản

Biotechnology and Applied Biochemistry

Tập 55 Số 2

73-83

Thông tin tác giả