Quá trình hình thành sợi collagen tại chỗ: Các đoạn sợi trải qua các biến đổi hậu lắng đọng dẫn đến sự phát triển theo chiều ngang và chiều dọc trong quá trình phát triển ma trận
Tóm tắt
Xác định cách thức điều chỉnh sự phát triển của các sợi collagen là rất quan trọng trong việc xác định cách mà các mô được lắp ghép. Các đoạn sợi được lắng đọng như những phân khúc. Sự phát triển của các phân khúc này là một yếu tố quan trọng trong kiến trúc mô, độ ổn định và các thuộc tính cơ học. Các đoạn sợi đã được tách ra từ các gân đang phát triển và được đặc trưng hóa cấu trúc. Các thay đổi sau lắng đọng dẫn đến sự phát triển tuyến tính và bên của các sợi cũng đã được kiểm tra. Các đoạn được chiết xuất từ gân phôi gà 14 ngày có chiều dài trung bình là 29 μm. Các đoạn này không đối xứng, có một đầu thon ngắn và một đầu thon dài. Hầu hết các đoạn đều có tính trung tâm đối với sự sắp xếp phân tử. Các đoạn chiết xuất từ gân 12-16 ngày có cấu trúc giống nhau, nhưng chiều dài đoạn trung bình đã tăng dần do sự bổ sung một quần thể lớn hơn của các đoạn dài hơn. Vào ngày thứ 17 của sự phát triển, có một sự gia tăng đột ngột trong chiều dài đoạn. Dữ liệu hình thái học cho thấy sự gia tăng chiều dài là kết quả của các liên kết bên giữa các đoạn cạnh nhau. Phân tích chứng tỏ rằng sự phát triển của các sợi này liên quan đến sự giảm đáng kể của decorin liên kết với sợi. Sử dụng kính hiển vi điện tử miễn dịch, decorin được thấy giảm đáng kể vào ngày thứ 18 của sự phát triển. Khi nồng độ decorin được xác định sinh hóa, một sự giảm cũng được quan sát. mRNA của decorin cũng giảm so với mRNA của collagen dạng sợi trong cùng thời gian. Những dữ liệu này hỗ trợ giả thuyết rằng sự giảm decorin liên kết với sợi là cần thiết cho sự phát triển của sợi liên quan đến sự trưởng thành của mô. Sự phát triển thông qua sự gộp sau lắng đọng cho phép sự phát triển theo kiểu bổ sung và xen kẽ và sẽ rất cần thiết cho sự phát triển, tăng trưởng và phục hồi bình thường.
Từ khóa
Tài liệu tham khảo
Birk D. E., 1994, Collagen fibril assembly, deposition and organization into tissue specific matrices, 91
Gordon M. K., 1994, Type V collagen and Bowman's membrane: Quantitation of mRNA in epithelium and stroma, J. Biol. Chem., 269, 24959, 10.1016/S0021-9258(17)31483-7
Hahn R. A., 1992, B‐D xyloside alters dermatan sulfate proteoglycan synthesis and the organization of the developing avian corneal stroma, Development, 115, 383, 10.1242/dev.115.2.383
Hart G. W., 1976, Biosynthesis of glycosaminolgycans during corneal development, J. Biol. Chem., 251, 6513, 10.1016/S0021-9258(17)32977-0
Nimni M. E., 1988, Collagen, 1
Ninomiya Y., 1984, Synthesis and characterization of cDNA encoding a cartilage‐specific short collagen, Trends. Pharmacol. Sci., 81, 3014
Trelstad R. L., 1984, Extracellular Matrix in Development, 513
Trotter J. A., 1989, The length of collagen fibrils in tendon, Orthoped. Res. Soc., 35, 180a
Veis A., 1988, Collagen, 113