Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Phân loại Môi trường của Các Residue Protein
Tóm tắt
Chúng tôi đã nghiên cứu phân loại môi trường của các residue trong cấu trúc protein. Ý tưởng ban đầu của Eisenberg đã tạo ra các loại môi trường để phân biệt giữa các residue tương tự [Bowie et al., Science (1991), 253, 164–170]. Những môi trường này nhóm các residue dựa trên diện tích bề mặt ẩn, tính phân cực của môi trường xung quanh và phần tử cấu trúc thứ cấp nơi residue được tìm thấy. Tuy nhiên, các loại môi trường ban đầu của Eisenberg đã dẫn đến sự phân biệt chưa đầy đủ giữa các residue chỉ thay thế cho nhau một phần. Chúng tôi đã mở rộng ý tưởng ban đầu của Eisenberg về các loại môi trường, bằng cách xem xét thêm các tiếp xúc trong việc tính toán diện tích bề mặt phân tử có sẵn cho dung môi và chia cho biểu đồ môi trường thành các vùng dựa trên các đặc điểm lý thuyết của nó. Các phép tính diện tích bề mặt thay thế của chúng tôi đã được sử dụng kết hợp với tính phân cực của môi trường của residue để định nghĩa một tập hợp mới các loại môi trường. Những loại môi trường mới này có khả năng phân biệt giữa các residue như threonine, valine, và acid aspartic trong khi vẫn phản ánh khuynh hướng của các residue này để thay thế cho nhau.
Từ khóa
#phân loại môi trường #residue protein #Eisenberg #phân cực #diện tích bề mặt phân tửTài liệu tham khảo
Altschul, S. F., Carroll, R. J., and Lipman, D. J. (1989). Weights for data related by a tree, J. Mol. Biol. 207, 647–653.
Bowie, J. U., and Eisenberg, D. (1993). Inverted protein structure prediction, Curr. Opin. Struct. Biol. 3, 437–444.
Bowie, J. U., and Eisenberg, D. (1994). An evolutionary approach to folding small α-helical proteins that uses sequence information and an empirical guiding fitness function, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 91, 4436–4440.
Bowie, J. U., Reidhaar-Olson, J. F., Lim, W. A., and Sauer, R. T. (1990). Deciphering the message in protein sequences: Tolerance to amino acid substitutions, Science 247, 1306–1310.
Bowie, J. U., Lüthy, R., and Eisenberg, D. (1991). A method to identify protein sequences that fold into a known three-dimensional structure, Science 253, 164–170.
Bowie, J. U., Lüthy, R., and Eisenberg, D. (1995). Three-dimensional profiles: Assessing the compatibility of an amino acid sequence with a three-dimensional structure, in Tracing Biological Evolution in Protein and Gene Structures (Go, M., and Schimmel, P., eds.), Elsevier Science, pp. 297–309.
Bryant, S. H., and Amzel, L. M. (1987). Correctly folded proteins make twice as many hydrophobic contacts, Int. J. Peptide Res. 29, 46–52.
Collins, J. F., and Coulson, F. W. (1990). Significance of protein sequence similarities, Meth. Enzymol. 183, 474–487.
Connolly, M. L. (1983). Analytical molecular surface calculation, J. Appl. Crystallogr., 16, 548–558.
Connolly, M. L. (1985a). J. Am. Chem. Soc. 107, 1118–1124.
Connolly, M. L. (1985b). J. Appl. Crystallogr. 18, 499–505.
Dill, K. A. (1990). Dominant forces in protein folding, Biochemistry 29, 7133–7155.
Drexler, K. E. (1981). Molecular engineering: an approach to the development of general capabilities for molecular manipulation, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 78, 5275–5278.
Engh, R. A., and Huber, R. (1991). Accurate bond angle parameters for X-ray protein structure refinement, Acta Crystallogr. A 47, 392–400.
Francl, M. M., Hunt, Jr., R. F., and Hehre, W. J. (1984). J. Am. Chem. Soc. 106, 563–570.
Johnson, M. S., and Overington, J. P. (1993). A structural basis for sequence comparisons. An evaluation of scoring methodologies, J. Mol. Biol. 233, 716–738.
Jordan, J. (1973). J. Mol. Biol., 41, 375–395.
Kabsch, W., and Sander, C. (1983). Dictionary of protein secondary structure: Pattern recognition of hydrogen-bonded and geometrical features, Biopolymers 22, 2577–2637.
Kauzmann, W. (1959). Adv. Protein Chem. 14, 1.
Lee, B., and Richards, F. M. (1971). The interpretation of protein structures: Estimation of static accessibility, J. Mol. Biol. 55, 379–400.
Lüthy, R., Bowie, J. U., and Eisenberg, D. (1992). Assessment of protein models with three-dimensional profiles, Nature 356, 83–85.
Pabo, C. (1983). Designing proteins and peptides. Nature 301, 200.
Pauling, L. (1960). The Nature of the Chemical Bond, Cornell University Press, Ithaca, New York, p. 257.
Reidhaar-Olson, J. F., and Sauer, R. T. (1988). Combinatorial cassette mutagenesis as a probe of the informational content of protein sequences, Science 241, 53–57.
Sanders, S., and Kabisch, W. (1983). Biopolymers 22, 2577–2637.
Sellers, P. H. (1980). On the theory and computation of evolutionary distances: Pattern recognition, J. Algorithms 1, 359–373.
Sweet, R. M., and Eisenberg, D. (1983). Correlation of sequence hydrophobicities measures similarity in three-dimensional protein structure, J. Mol. Biol. 171, 479–488.
Wilmanns, M., and Eisenberg, D. (1993). Three-dimensional profiles from residue-pair preferences: Identification of sequence with β/α-barrel fold, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 90, 1379–1383.
Zhang, K. Y. J., and Eisenberg, D. (1994). The three-dimensional profile method using residue preference as a continuous function of residue environment, Protein Sci. 3, 687–695.