Đặc điểm của hai gen K3 dehydrin mới có khả năng cảm ứng do lạnh từ cỏ linh lăng (Medicago sativa spp. sativa L.)

Theoretical and Applied Genetics - Tập 126 - Trang 823-835 - 2012
Marie-Pier Dubé1, Yves Castonguay1, Jean Cloutier1, Josée Michaud1, Annick Bertrand1
1Crops and Soils Research and Development Center, Agriculture and Agri-Food Canada, Quebec, Canada

Tóm tắt

Dehydrin định nghĩa một gia đình phức tạp của các protein không có cấu trúc cố định với giá trị thích ứng tiềm năng liên quan đến sự mất nước tế bào do đóng băng. Việc tìm kiếm trong thư viện các đoạn trình tự biểu hiện từ cDNA của các chồi cỏ linh lăng (Medicago sativa spp. sativa L.) thích ứng với lạnh đã xác định được các bản sao có khả năng mã hóa cho các K3-dehydrin. Phân tích các trình tự mã hóa dài đầy đủ đã tiết lộ hai biến thể trình tự có độ đồng nhất cao, K3-A và K3-B. Sự gia tăng tần suất các kiểu gen mang lại sự khuếch đại gen K3-dehydrin dương tính trong phản ứng với việc chọn lọc cho khả năng chống lại đóng băng vượt trội, cũng như việc kích thích biểu hiện của chúng ở nhiệt độ thấp, hỗ trợ mạnh mẽ cho mối liên hệ với việc thích ứng với lạnh. Sự tồn tại của nhiều dạng alen trong cùng một kiểu gen và phân tính độc lập cho thấy hai biến thể K3 dehydrin được mã hóa bởi các gen khác nhau nằm ở các vị trí không liên kết. Sự di truyền đồng thời của K3-A dehydrin với một sự đa hình chiều dài đoạn giới hạn Y2K4 dehydrin có tác động rõ ràng đến khả năng chịu lạnh gợi ý sự hiện diện của một miền bộ gen nơi các gen liên quan chức năng này nằm. Những kết quả này cung cấp thêm bằng chứng cho thấy dehydrin đóng vai trò quan trọng liên quan đến khả năng chịu đựng nhiệt độ dưới mức đóng băng. Chúng cũng nhấn mạnh giá trị của việc chọn lọc tái diễn để giúp xác định các biến thể trong một gia đình đa gen lớn ở các loài đa bội như cỏ linh lăng.

Từ khóa

#Dehydrin #K3-dehydrin #cỏ linh lăng #điều chỉnh lạnh #khả năng chịu lạnh #di truyền học.

Tài liệu tham khảo

Allagulova CR, Gimalov FR, Shakirova FM, Vakhitov VA (2003) The plant dehydrins: structure and putative functions. Biochemistry (Moscow) 68:945–951 Archambault A, Strömvik M (2011) PR-10, defensin and cold dehydrin genes are among those over expressed in Oxytropis (Fabaceae) species adapted to the arctic. Funct Integr Genomics 11:497–505 Azevedo H, Lino-Neto T, Tavares R (2003) An improved method for high-quality RNA isolation from needles of adult maritime pine trees. Plant Mol Biol Rep 21:333–338 Basset CL, Wisniewski ME, Artlip TS, Richart G, Norelli JL, Farrell RE Jr (2009) Comparative expression and transcript initiation of three peach dehydrin genes. Planta 230:107–118 Bingham ET (1998) Role of chromosome blocks in heterosis and estimates of dominance and overdominance. In: Lamkey KR, Staub JE (eds) Concepts and breeding of heterosis in crop plants. Crop Science Society of America, Madison, pp 71–88 Bustin SA, Benes V, Garson JA, Hellemans J, Huggett J, Kubista M, Mueller R, Nolan T, Pfaffl MW, Shipley GL, Vandesompele J, Wittwer CT (2009) The MIQE guidelines: minimum information for publication of quantitative real-time PCR experiments. Clin Chem 55:611–622 Castonguay Y, Michaud R, Nadeau P, Bertrand A (2009) An indoor screening method for improvement of freezing tolerance in alfalfa. Crop Sci 49:809–818 Castonguay Y, Cloutier J, Bertrand A, Michaud R, Laberge S (2010) SRAP polymorphisms associated with superior freezing tolerance in alfalfa (Medicago sativa spp. sativa). Theor Appl Genet 120:1611–1619 Castonguay Y, Dubé M-P, Cloutier J, Bertrand A, Michaud R, Laberge S (2012a) Molecular physiology and breeding at the crossroads of cold hardiness improvement. Physiol Plant. doi:10.1111/j.1399-3054.2012.01624.x Castonguay Y, Dubé M-P, Cloutier J, Michaud R, Bertrand A, Laberge S (2012b) Intron-length polymorphism identifies a Y2K4 dehydrin variant linked to superior freezing tolerance in alfalfa. Theor Appl Genet 124:809–819 Close TJ (1996) Dehydrins: emergence of a biochemical role of a family of plant dehydration proteins. Physiol Plant 97:795–803 Close TJ (1997) Dehydrins: a commonality in the response of plants to dehydration and low temperature. Physiol Plant 100:291–296 Eriksson SK, Kutzer M, Procek J, Gröbner G, Harryson P (2011) Tunable membrane binding of the intrinsically disordered dehydrin Lti30, a cold-induced plant stress protein. Plant Cell Online 23:2391–2404 Grosselindemann E, Robertson M, Wilmer JA, Chandler PM (1998) Genetic variation in pea (Pisum) dehydrins: sequence elements responsible for length differences between dehydrin alleles and between dehydrin loci in Pisum sativum L. Theor Appl Genet 96:1186–1192 Hall TA (1999) BioEdit: a user-friendly biological sequence alignment editor and analysis program for Windows 95/98/NT. Nucleic Acids Symp Ser 41:95–98 Hellemans J, Mortier G, De Paepe A, Speleman F, Vandesompele J (2007) qBase relative quantification framework and software for management and automated analysis of real-time quantitative PCR data. Genome Biol 8:R19 Holková L, Prášil IT, Bradáčová M, Vítámvás P, Chloupek O (2009) Screening for frost tolerance in wheat using the expression of dehydrin genes Wcs120 and Wdhn13 at 17°C. Plant Breed 128:420–422 Hughes S, Graether SP (2011) Cryoprotective mechanism of a small intrinsically disordered dehydrin protein. Protein Sci 20:42–50 Koag M-C, Wilkens S, Fenton RD, Resnik J, Vo E, Close TJ (2009) The K-segment of maize DHN1 mediates binding to anionic phospholipid vesicles and concomitant structural changes. Plant Physiol 150:1503–1514 Kovacs D, Kalmar E, Torok Z, Tompa P (2008) Chaperone activity of ERD10 and ERD14, two disordered stress-related plant proteins. Plant Physiol 147:381–390 Leggate J, Allain R, Isaac L, Blais B (2006) Microplate fluorescence assay for the quantification of double stranded DNA using SYBR Green I dye. Biotechnol Lett 28:1587–1594 Limin AE, Fowler DB (1991) Breeding for cold hardiness in winter wheat: problems, progress and alien gene expression. Field Crops Res 27:201–218 Liu X, Han B (2009) Evolutionary conservation of neighbouring gene pairs in plants. Gene 437:71–79 Liu C-C, Li C-M, Liu B-G, Ge S-J, Dong X-M, Li W, Zhu H-Y, Wang B-C, Yang C-P (2012) Genome-wide identification and characterization of a dehydrin gene family in poplar (Populus trichocarpa). Plant Mol Biol Rep. doi:10.1007/s11105-011-0395-1 Michalak P (2008) Coexpression, coregulation, and cofunctionality of neighboring genes in eukaryotic genomes. Genomics 91:243–248 Ohno R, Takumi S, Nakamura C (2003) Kinetics of transcript and protein accumulation of a low-molecular-weight wheat LEA D-11 dehydrin in response to low temperature. J Plant Physiol 160:193–200 Pennycooke JC, Cheng H, Stockinger EJ (2008) Comparative genomic sequence and expression analyses of Medicago truncatula and alfalfa subspecies falcata COLD-ACCLIMATION-SPECIFIC genes. Plant Physiol 146:1242–1254 Puhakainen T, Hess MW, Makela P, Svensson J, Heino P, Palva ET (2004) Overexpression of multiple dehydrin genes enhances tolerance to freezing stress in Arabidopsis. Plant Mol Biol 54:743–753 Rémus-Borel W, Castonguay Y, Cloutier J, Michaud R, Bertrand A, Desgagnés R, Laberge S (2010) Dehydrin variants associated with superior freezing tolerance in alfalfa (Medicago sativa L.). Theor Appl Genet 120:1163–1174 Rogers SO, Bendich AJ (1988) Extraction of DNA from plant tissues. In: Gelvin S, Schilperoort RA (eds) Plant molecular biology manual A6. Kluwer, Dordrecht, pp 1–10 Rorat T (2006) Plant dehydrins—tissue location, structure and function. Cell Mol Biol Lett 11:536–556 Statistical Analysis System (2006) Version 9.1. SAS Institute Cary, NC Vandesompele J, De Preter K, Pattyn F, Poppe B, Van Roy N, De Paepe A, Speleman F (2002) Accurate normalization of real-time quantitative RT-PCR data by geometric averaging of multiple internal control genes. Genome Biol 3:research0034.1–research0034.11 Volenec JJ, Cunningham SM, Haagenson DM, Berg WK, Joern BC, Wiersma DW (2002) Physiological genetics of alfalfa improvement: past failures, future prospects. Field Crop Res 75:97–110 Vornam B, Gailing O, Derory J, Plomion C, Kremer A, Finkeldey R (2011) Characterisation and natural variation of a dehydrin gene in Quercus petraea (Matt.) Liebl. Plant Biol 13:881–887 Wisniewski ME, Basset CL, Renaut J, Farrell R Jr, Tworkoski T, Artlip TS (2006) Differential regulation of two dehydrin genes from peach (Prunus persica) by photoperiod, low temperature and water deficit. Tree Physiol 26:575–584 Wolfraim LA, Langis R, Tyson H, Dhindsa RS (1993) cDNA sequence, expression, and transcript stability of a cold acclimation-specific gene, cas18, of alfalfa (Medicago falcata) cells. Plant Physiol 101:1275–1282 Woodfield DR, Bingham ET (1995) Improvement in two-allele autotetraploid populations of alfalfa explained by accumulation of favorable alleles. Crop Sci 35:988–994 Yakubov B, Barazani O, Shachack A, Rowland LJ, Shoseyov O, Golan-Goldhirsh A (2005) Cloning and expression of a dehydrin-like protein from Pistacia vera L. Trees Struct Funct 19:224–230 Yamaguchi-Shinozaki K, Shinozaki K (2005) Organization of cis-acting regulatory elements in osmotic- and cold-stress-responsive promoters. Trends Plant Sci 10:88–94 Zhan S, Horrocks J, Lukens LN (2006) Islands of co-expressed neighbouring genes in Arabidopsis thaliana suggest higher-order chromosome domains. Plant J 45:347–357 Zhang L-L, Zhao M-G, Tian Q-Y, Zhang W-H (2011) Comparative studies on tolerance of Medicago truncatula and Medicago falcata to freezing. Planta 234:445–457