Sự thay đổi của các yếu tố kích hoạt và sự kích hoạt calpain trong cơ bắp cá tilapia trong quá trình bảo quản

Fisheries Science - Tập 84 - Trang 889-895 - 2018
Yanfu He1,2, Hui Huang2, Laihao Li1,2, Xianqing Yang2
1Wuxi Fisheries College, Nanjing Agricultural University, Wuxi, China
2National R & D Center for Aquatic Product Processing, Key Laboratory of Aquatic Product Processing, Ministry of Agriculture, South China Sea Fisheries Research Institute, Chinese Academy of Fishery Sciences, Guangzhou, China

Tóm tắt

Calpain được biết đến là protease nội sinh quan trọng nhất có vai trò trong việc phân hủy protein myofibril, từ đó ảnh hưởng đến chất lượng thịt. Nghiên cứu này nhằm mục đích điều tra sự kích hoạt calpain và ảnh hưởng tiềm năng của nó đối với cá sau khi giết mổ. Hoạt tính calpain, sự biểu hiện của chất ức chế và kích hoạt calpain (calpastatin và UK114, tương ứng), và tác động của các yếu tố ảnh hưởng đến hoạt tính calpain và nồng độ Ca2+ cần thiết cho sự kích hoạt đã được nghiên cứu. Hoạt tính calpain tăng đáng kể trong 5 giờ đầu bảo quản và sau đó giảm nhanh (P < 0.05). Ba băng biểu hiện calpastatin đã được phát hiện, và calpastatin 120-kDa bị điều chỉnh giảm đáng kể theo thời gian bảo quản (P < 0.05), trong khi mức độ UK114 trong cơ bắp cá tilapia được điều chỉnh tăng đáng kể trong quá trình bảo quản sau khi giết mổ (P < 0.05). Calpastatin và UK114 cho thấy tác động ngược lại đối với hoạt tính calpain; sự giảm và tăng đáng kể hoạt tính calpain đã được quan sát khi calpain thô được ủ với calpastatin và UK114, tương ứng (P < 0.05). Hơn nữa, một sự tăng đáng kể đã được quan sát thấy trong hoạt tính calpain sau khi đồng điều trị với calpastatin và UK114 (P < 0.05), nhưng thấp hơn so với điều trị bằng UK114. Hoạt tính calpain trong nhóm điều trị bằng UK114 cao hơn so với nhóm chứng và calpastatin với cùng nồng độ Ca2+. Calpastatin ức chế sự kích hoạt calpain, trong khi UK114 thúc đẩy sự kích hoạt của calpain bằng cách giảm nồng độ Ca2+ cần thiết. Vì vậy, chúng tôi đề xuất rằng UK114 có thể tăng cường hoạt tính calpain bằng cách ức chế hoạt tính của calpastatin.

Từ khóa

#Calpain #calpastatin #UK114 #cá tilapia #chất lượng thịt #hoạt tính protease.

Tài liệu tham khảo

Ahmed Z, Donkor ON, Street WA, Vasiljevic T (2013) Activity of endogenous muscle proteases from 4 Australian underutilized fish species as affected by ionic strength, pH, and temperature. J Food Sci 78:1858–1864 Antonenkov VD, Ohlmeier S, Sormunen RT, Hiltunen JK (2007) UK114, a YjgF/Yer057p/UK114 family protein highly conserved from bacteria to mammals, is localized in rat liver peroxisomes. Biochem Bioph Res Co 357:252–257 Boehm ML, Kendall TL, Thompson VF, Goll DE (1998) Changes in the calpains and calpastatin during postmortem storage of bovine muscle. J Anim Sci 76:2415–2434 Chéret R, Delbarre-Ladrat C, Lamballerie-Anton MD, Verrez-Bagnis V (2007) Calpain and cathepsin activities in post mortem fish and meat muscles. Food Chem 101:1491–1496 D’Alessandro A, Zolla L (2013) Meat science: from proteomics to integrated omics towards system biology. J Proteomics 78:558–577 D’Alessandro A, Marrocco C, Rinalducci S, Mirasole C, Failla S, Zolla L (2012) Chianina beef tenderness investigated through integrated omics. J Proteomics 75:4381–4398 Delbarre-Ladrat C, Verrez-Bagnis V, Noël J, Fleurence J (2004a) Proteolytic potential in white muscle of sea bass (Dicentrarchus labrax L.) during post mortem storage on ice: time-dependent changes in the activity of the components of the calpain system. Food Chem 84:441–446 Delbarre-Ladrat C, Verrez-Bagnis V, Noël J, Fleurence J (2004b) Relative contribution of calpain and cathepsins to protein degradation in muscle of sea bass (Dicentrarchus labrax L.). Food Chem 88:389–395 DeMartino GN, Blumenthal DK (1982) Identification and partial purification of a factor that stimulates calcium-dependent proteases. Biochemistry-Us 21:4297–4303 Demartino GN, Croall DE (1984) Purification and characterization of a protein inhibitor of calcium-dependent proteases from rat liver. Arch Biochem Biophys 232:713–720 Dutt V, Kaur N, Gupta P, Gujar R, Grewal A, Gupta S, Dua A, Mittal A (2017) Efficient and modified protocol for zymography to detect muscle specific calpain activity. Biocatal Agr Biotech 10:96–103 Emori Y, Ohno S, Tobita M, Suzuki K (1986) Gene structure of calcium-dependent protease retains the ancestral organization of the calcium-binding protein gene. FEBS Lett 194:249–252 Farkas A, Nardai G, Csermely P, Tompa P, Friedrich P (2004) DUK114, the Drosophila orthologue of bovine brain calpain activator protein, is a molecular chaperone. 383:165–170 Fu QQ, Ge QF, Liu R, Wang HO, Zhou GH, Zhang WG (2017) Influence of modified atmosphere packaging on protein oxidation, calpain activation and desmin degradation of beef muscles. J Sci Food Agric 13:4508–4514 Gaarder MO, Bahuaud D, Veiseth-Kent E, Morkore T, Thomassen MS (2012) Relevance of calpain and calpastatin activity for texture in super-chilled and ice-stored Atlantic salmon (Salmo salar L.) fillets. Food Chem 132:9–17 Geesink GH, Nonneman D, Koohmaraie M (1998) An improved purification protocol for heart and skeletal muscle calpastatin reveals two isoforms resulting from alternative splicing. Arch Biochem Biophys 356:19–24 Gerelt B, Rusman H, Nishiumi T, Suzuki A (2005) Changes in calpain and calpastatin activities of osmotically dehydrated bovine muscle during storage after treatment with calcium. Meat Sci 70:55–61 Goll DE, Thompson VF, Li H, Wei W, Cong J (2003) The calpain system. Physiol Rev 83:731–801 Hosfield CM, Elce JS, Davies PL, Jia Z (1999) Crystal structure of calpain reveals the structural basis for Ca2+-dependent protease activity and a novel mode of enzyme activation. EMBO J 18:6880–6889 Hou GY, Huang M, Gao X, Li JY, Gao HJ, Ren HY, Xu SZ (2011) Association of Calpain 1 (CAPN1) and HRSP12 allelic variants in beef cattle with carcass traits. Afr J Biotechnol 10:13714–13718 Huang F, Huang M, Zhang H, Guo B, Zhang D, Zhou G (2014) Cleavage of the calpain inhibitor, calpastatin, during postmortem ageing of beef skeletal muscle. Food Chem 148:1–6 Inomata M, Hayashi M, Nakamura M, Saito Y, Kawashima S (1989) Properties of erythrocyte membrane binding and autolytic activation of calcium-activated neutral protease. J Biol Chem 264:18831–18838 Ji JR, Takahashi K (2006) Changes in concentration of sarcoplasmic free calcium during post-mortem ageing of meat. Meat Sci 73:395–403 Kawasaki H, Kawashima S (1996) Regulation of the calpain–calpastatin system by membranes (review). Mol Membr Biol 13:217–274 Kawasaki H, Emori Y, Suzuki K (1993) Calpastatin has two distinct sites for interaction with calpain—effect of calpastatin fragments on the binding of calpain to membranes. Arch Biochem Biophys 305:467–472 Lee WJ, Ma H, Takano E, Yang HQ, Hatanaka M, Maki M (1992) Molecular diversity in amino-terminal domains of human calpastatin by exon skipping. J Biol Chem 267:8437–8442 Lee HL, Santé-Lhoutellier V, Vigouroux S, Briand Y, Briand M (2008) Role of calpains in postmortem proteolysis in chicken muscle. Poultry Sci 87:2126–2132 Melloni E, Michetti M, Salamino F, Pontremoli S (1998a) Molecular and functional properties of a calpain activator protein specific for μ-isoforms. J Biol Chem 273:12827–12831 Melloni E, Michetti M, Salamino F, Sparatore B, Pontremoli S (1998b) Mechanism of action of a new component of the Ca2+-dependent proteolytic system in rat brain: the calpain activator. Biochem Bioph Res Co 249:583–588 Melloni E, Minafra R, Salamino F, Pontremoli S (2000) Properties and intracellular localization of calpain activator protein. Biochem Bioph Res Co 272:472–476 Molinari M, Carafoli E (1997) Calpain: a cytosolic proteinase active at the membranes. J Membr Biol 156:1–8 Nakamura M, Inomata M, Imajoh S, Suzuki K, Kawashima S (1989) Fragmentation of an endogenous inhibitor upon complex formation with high- and low-calcium requiring forms of calcium-activated neutral proteases. Biochemistry-Us 28:449–455 Pomponio L, Ertbjerg P (2012) The effect of temperature on the activity of μ- and m-calpain and calpastatin during post-mortem storage of porcine longissimus muscle. Meat Sci 91:50–55 Saccà E, Pizzutti N, Corazzin M, Lippe G, Piasentier E (2016) Assessment of calpain and caspase systems activities during ageing of two bovine muscles by degradation patterns of αII spectrin and PARP-1. Anim Sci J 87:462–466 Sentandreu MA, Coulis G, Ouali A (2002) Role of muscle endopeptidases and their inhibitors in meat tenderness. Trends food sci tech 13:400–421 Veiseth E, Shackelford SD, Wheeler TL, Koohmaraie M (2001) Effect of postmortem storage on mu-calpain and m-calpain in ovine skeletal muscle. J Anim Sci 79:1502–1508 Wilhelm AE, Maganhini MB, Hernández-Blazquez FJ, Ida EI, Shimokomaki M (2010) Protease activity and the ultrastructure of broiler chicken PSE (pale, soft, exudative) meat. Food Chem 119:1201–1204 Zhao Z, Wu F, Ding S, Sun L, Liu Z, Ding K, Lu J (2015) Label-free quantitative proteomic analysis reveals potential biomarkers and pathways in renal cell carcinoma. Tumor Biol 36:939–951