Công suất của các allergen đậu phộng tinh khiết trong việc gây ra sự phóng thích trong một thử nghiệm chức năng in vitro: Ara h 2 và Ara h 6 là các tác nhân gây ra hiệu quả nhất

Clinical and Experimental Allergy - Tập 39 Số 8 - Trang 1277-1285 - 2009
Fany Blanc1, Karine Adel‐Patient2, M.‐F. Drumare2, E. Paty3, J.‐M. Wal2, Hervé Bernard2
1INRA, UR496, Unité d'Immuno-Allergie Alimentaire, Gif sur Yvette, Cedex, France.
2INRA, UR496, Unité d'Immuno-Allergie Alimentaire, CEA-SPI, Gif sur Yvette, Cedex, France and 
3Université Paris Descartes Assistance Publique des Hôpitaux de Paris, Hôpital Necker Enfants Malades, Paris, Cedex, France

Tóm tắt

Tóm tắt

Đặt vấn đề Đậu phộng là một trong những dị ứng thực phẩm phổ biến và mạnh mẽ nhất. Nhiều dị ứng tố từ đậu phộng đã được xác định thông qua các nghiên cứu liên kết với IgE.

Mục tiêu Chúng tôi đã tối ưu hóa một thử nghiệm chức năng in vitro để đánh giá khả năng của các allergen đậu phộng trong việc gây phóng thích tế bào bạch cầu basophil từ chuột tinh hoàn RBL SX-38 sau khi được cảm ứng bằng IgE trong huyết thanh của các bệnh nhân dị ứng đậu phộng. Chúng tôi đã so sánh hoạt động của các allergen chính từ đậu phộng, tức là Ara h 1, Ara h 2, Ara h 3 và Ara h 6, được tinh chế từ đậu phộng rang.

Từ khóa

#đậu phộng #dị ứng thực phẩm #IgE #phóng thích tế bào #thử nghiệm chức năng #Ara h 2 #Ara h 6

Tài liệu tham khảo

10.1111/j.1399-3038.2005.00251.x

10.1046/j.1365-2222.1998.00370.x

10.1067/mai.2001.112031

10.1016/j.jaci.2006.12.622

10.1046/j.1398-9995.2003.00300.x

10.1016/0091-6749(91)90325-I

10.1159/000024203

10.1016/0091-6749(92)90469-I

10.1111/j.1365-2222.2007.02764.x

Koppelman SJ, 2004, Relevance of Ara h1, Ara h2 and Ara h3 in peanut‐allergic patients, as determined by immunoglobulin E Western blotting, basophil‐histamine release and intracutaneous testing, Ara h2 is the most important peanut allergen, 34, 583

10.1021/jf071424g

Koppelman SJ, 2005, Purification and immunoglobulin E‐binding properties of peanut allergen Ara h 6, evidence for cross-reactivity with Ara h 2, 35, 490

Koppelman SJ, 2003, Peanut allergen Ara h 3, isolation from peanuts and biochemical characterization, 58, 1144

10.1172/JCI5349

Wiegand TW, 1996, High‐affinity oligonucleotide ligands to human IgE inhibit binding to Fc epsilon receptor I, J Immunol, 157, 221, 10.4049/jimmunol.157.1.221

Dibbern DA, 2003, RBL cells expressing human Fc epsilon RI are a sensitive tool for exploring functional IgE‐allergen interactions, studies with sera from peanut-sensitive patients, 274, 37

10.1021/jf050091p

10.1159/000070429

10.1111/j.1365-2222.2004.02062.x

10.1016/0091-6749(86)90378-7

Wantke F, 1999, The human recombinant histamine releasing factor, functional evidence that it does not bind to the IgE molecule, 103, 642

10.1111/j.1462-5822.2007.00901.x

10.1016/0022-1759(83)90319-8

10.1034/j.1398-9995.1999.00917.x

Asero R, 2007, IgE‐mediated food allergy diagnosis, current status and new perspectives, 51, 135

10.1034/j.1398-9995.2003.00251.x

10.1111/j.1398-9995.2005.00803.x

Gilfillan AM, 1992, Conservation of signal transduction mechanisms via the human Fc epsilon RI alpha after transfection into a rat mast cell line, RBL 2H3, J Immunol, 149, 2445, 10.4049/jimmunol.149.7.2445

10.1016/0022-1759(95)00081-K

10.1016/j.yrtph.2008.04.012

10.1016/j.clim.2005.02.011

10.1016/j.coi.2005.09.012

10.1111/j.1399-3038.2007.00678.x

10.1016/j.jaci.2004.06.017