Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
BACUS: Một giao thức Bayesian để xác định quang phổ NOESY của protein thông qua các hệ spin chưa được gán*
Tóm tắt
Các phân tích tần số NMR thường được coi là điều kiện tiên quyết cho việc phân tích quang phổ NOESY, điều này lại cần thiết cho việc tính toán cấu trúc của các phân tử sinh học. Ngược lại, như chúng tôi đề xuất ở đây, một số lượng khá lớn các danh tính NOE không mơ hồ có thể đạt được một cách nhất quán theo cách tự động chỉ bằng cách dựa vào việc nhóm các cộng hưởng thành các hệ spin liên kết. Để đạt được mục tiêu này, chúng tôi đã phát triển cho protein hai quy trình, SPI và BACUS, dựa trên suy diễn Bayesian. SPI (Grishaev và Llinás, 2002c) tạo ra một danh sách các tần số cộng hưởng 1H từ các quang phổ đa chiều đồng và dị hạt, được nhóm thành các hệ spin hiệu quả. BACUS tự động thiết lập các danh tính xác suất của các đỉnh giao thoa NOESY dựa trên các độ dịch chuyển hóa học được cung cấp bởi SPI. BACUS không yêu cầu phải gán các cộng hưởng cũng như một mô hình cấu trúc ban đầu. Nó thành công trong việc xử lý sự chồng lắp độ dịch chuyển hóa học mà không phải thông qua các phép tính cấu trúc 3D. Phương pháp này khai thác tính tự nhất quán của đồ thị NOESY bằng cách tận dụng mạng lưới các proton 'báo cáo' liên kết thông qua J cũng như NOE được sắp xếp thông qua SPI. BACUS đã được xác thực qua các thử nghiệm trên dữ liệu NOESY thực nghiệm được ghi lại cho các miền col 2 và kringle 2.
Từ khóa
#NOESY #NMR #Bayesian inference #protein structure #resonances #spin systemsTài liệu tham khảo
Berndt K.D., Güntert, P., Orbons, L.P. and Wüthrich, K. (1992) J. Mol. Biol., 227, 757–775.
Bonvin, A., Rullmann, J., Lamerichs, R., Boelens, R. and Kaptein R. (1993) Proteins, 15, 385–400.
Briknarová, K., Grishaev, A., Bányai, L., Tórdai, H., Patthy, L. and Llinás, M. (1999) Structure, 7, 1235–1245.
Cornilescu, G., Marquardt, J.L., Ottiger, M. and Bax, A. (1998) J. Am. Chem. Soc., 120, 6836–6837.
Grishaev, A. and Llinás, M. (2002a) Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 99, 6707–6712.
Grishaev, A. and Llinás, M. (2002b) Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 99, 6713–6718.
Grishaev, A. and Llinás, M. (2002c) J. Biomol. NMR, 24, 203–213.
Güntert, P., Berndt, K.D. and Wüthrich, K. (1993) J. Biomol. NMR, 3, 601–606.
Hänggi, G. and Braun, W. (1994) FEBS Lett., 344, 147–153.
Herrmann, T., Güntert, P. and Wüthrich, K. (2002a) J. Mol. Biol., 319, 209–227.
Herrmann, T., Güntert, P. and Wüthrich, K. (2002b) J. Biomol. NMR, 24, 171–189.
Ikura, M., Clore, G.M., Gronenborn, A.M., Zhu, G., Klee, C.B. and Bax, A. (1992) Science, 256, 632–638.
James, T.L., Liu, H., Ulyanov, N.B., Farr-Jones, S., Zhang, H., Donne, D.G., Kaneko, K., Groth, D., Mehlhorn, I., Prusine, S.B. and Cohen, F.E. (1997) Proc Natl. Acad. Sci. USA, 94, 10086–10091.
Jelsch, C., Teeter, M.M., Lamzin, V., Pichon-Lesme, V., Blessing, B. and Lecomte, C. (2000) Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 97, 3171–3176.
Kendall, M. (1987) Advanced Theory of Statistics, Vol. 2, Oxford University Press, New York, NY.
Linge, J.P., Habeck, M., Rieping, W. and Nilges, M. (2003) Bioinformatics, 19, 315–316.
Madrid, M., Llinás, E. and Llinás, M. (1991) J. Magn. Reson., 93, 329–346.
Marti, D., Schaller, J. and Llinás, M. (1999) Biochemistry, 38, 15741–15755.
Mumenthaler, C. and Braun, W. (1995) J. Mol. Biol., 254, 465–480.
Mumenthaler, C., Güntert, P., Braun, W. and Wüthrich, K. (1997) J. Biomol. NMR, 10, 351–362.
Nilges, M. (1993) Proteins, 17, 297–309.
Nilges, M. (1995) J. Mol. Biol., 245, 645–660.
Nilges, M. and O'Donoghue, S. I. (1998) Prog. NMR Spectrosc., 32, 107–139.
Nilges, M., Macias, M.J., O'Donoghue, S.I. and Oshkinat, H. (1997) J. Mol. Biol., 269, 408–422.
Qi, P.X., Beckman, R.A. and Wand, A.J. (1996) Biochemistry, 35, 12275–12286.
Shannon, C.E. (1948) Bell Syst. Tech. J., 27, 379–423.
Wüthrich, K. (1986). NMR of Proteins and Nucleic Acids, Wiley & Sons, New York, NY, pp. 117–199.
Zahn, R., Liu, A., Luhrs, T., Calzolai, L., Von Schroetter, C., Garcia, F.L., Riek, R., Wider, G., Billeter, M. and Wüthrich, K. (2000) Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 97, 145–150.