Amyloid và bệnh Amyloidosis

Springer Science and Business Media LLC - Tập 30 - Trang 182-192 - 2009
C. Röcken1, M. Eriksson1
1Institut für Pathologie, Charité Universitätsmedizin Berlin, Berlin, Deutschland

Tóm tắt

Amyloid là một sự ngưng tụ polypeptid fibril bệnh lý có cấu trúc Cross-β, xuất hiện ở trong và/hoặc ngoài tế bào. Bệnh Amyloidosis là các bệnh do sự lắng đọng Amyloid gây ra, có thể biểu hiện ở não hoặc ngoài não. Hơn 29 protein khác nhau có khả năng hình thành Amyloid. Phân tích quang học phân cực của mẫu cắt nhuộm bằng Congo đỏ là tiêu chuẩn vàng để phát hiện Amyloid, sau đó cần phải được phân loại. Hiện tại, các nghiên cứu bổ sung về sinh học phân tử cũng đã trở thành một phần không thể thiếu trong chẩn đoán lâm sàng - bệnh lý của Amyloid và đã dẫn đến việc nhận diện nhiều trường hợp Amyloidosis di truyền tại Đức. Việc phân loại chính xác Amyloid và bệnh Amyloidosis là điều thiết yếu cho việc đánh giá tiên lượng và kế hoạch điều trị.

Từ khóa

#Amyloid #bệnh Amyloidosis #phân loại #chẩn đoán lâm sàng #sinh học phân tử

Tài liệu tham khảo

Benson MD (2003) The hereditary amyloidoses. Best Pract Res Clin Rheumatol 17:909–927 Bergstrom J, Gustavsson A, Hellman U et al (2005) Amyloid deposits in transthyretin-derived amyloidosis: Cleaved transthyretin is associated with distinct amyloid morphology. J Pathol 206:224–232 Bohne S, Sletten K, Menard R et al (2004) Cleavage of AL amyloid proteins and AL amyloid deposits by cathepsins B, K, and L. J Pathol 203:528–537 Carrell RW, Lomas DA (1997) Conformational disease. Lancet 350:134–138 Eriksson M, Büttner J, Todorov T et al (2009) Prevalence of germline mutations in the TTR gene in a consecutive series of surgical pathology specimens with ATTR amyloid. Am J Surg Pathol 33:58–65 Eriksson M, Schönland S, Bergner R et al (2008) Three German fibrinogen Aalpha-chain amyloidosis patients with the p.Glu526Val mutation. Virchows Arch 453:25–31 Eriksson M, Schönland S, Yumlu S et al (2009) Hereditary apolipoprotein AI-associated amyloidosis in surgical pathology specimens: Identification of three novel mutations in the APOAI-gene. J Mol Diagn (im Druck) Gertz MA, Rajkumar SV (2002) Primary systemic amyloidosis. Curr Treat Options Oncol 3:261–271 Gregorini G, Izzi C, Obici L et al (2005) Renal apolipoprotein A-I amyloidosis: A rare and usually ignored cause of hereditary tubulointerstitial nephritis. J Am Soc Nephrol 16:3680–3686 Howie AJ, Brewer DB (2009) Optical properties of amyloid stained by Congo red: History and mechanisms. Micron 40:258–301 Howie AJ, Brewer DB, Howell D et al (2008) Physical basis of colors seen in Congo red-stained amyloid in polarized light. Lab Invest 88:232–242 Ihse E, Ybo A, Suhr O et al (2008) Amyloid fibril composition is related to the phenotype of hereditary transthyretin V30M amyloidosis. J Pathol 216:253–261 Kazatchkine MD, Husby G, Araki S et al (1993) Nomenclature of amyloid and amyloidosis - WHO-IUIS nomenclature sub-committee. Bull Who 71:105–108 Kebbel A, Röcken C (2006) Immunohistochemical classification of amyloid in surgical pathology revisited. Am J Surg Pathol 30:673–683 Kisilevsky R, Lemieux L, Boudreau L et al (1999) New clothes for amyloid enhancing factor (AEF): Silk as AEF. Amyloid 6:98–106 Klintworth GK (2003) The molecular genetics of the corneal dystrophies–current status. Front Biosci 8:d687–d713 Kuci H, Ebert MP, Röcken C (2007) Anti-lambda-light chain-peptide antibodies are suitable for the immunohistochemical classification of AL amyloid. Histol Histopathol 22:379–387 Lachmann HJ, Booth DR, Booth SE et al (2002) Misdiagnosis of hereditary amyloidosis as AL (primary) amyloidosis. N Engl J Med 346:1786–1791 Linke RP (2000) Highly sensitive diagnosis of amyloid and various amyloid syndromes using Congo red fluorescence. Virchows Arch 436:439–448 Lundmark K, Westermark GT, Nystrom S et al (2002) Transmissibility of systemic amyloidosis by a prion-like mechanism. Proc Natl Acad Sci U S A 99:6979–6984 Lundmark K, Westermark GT, Olsen A et al (2005) Protein fibrils in nature can enhance amyloid protein A amyloidosis in mice: Cross-seeding as a disease mechanism. Proc Natl Acad Sci U S A 102:6098–6102 Merlini G, Bellotti V (2003) Molecular mechanisms of amyloidosis. N Engl J Med 349:583–596 Puchtler H, Sweat F, Levine M (1962) On the binding of Congo red by amyloid. J Histochem Cytochem 10:355–364 Röcken C, Becker K, Fändrich M et al (2006) ALys amyloidosis caused by compound heterozygosity in exon 2 (Thr70Asn) and exon 4 (Trp112Arg) of the lysozyme gene. Hum Mutat 27:119–120 Röcken C, Ernst J, Hund E et al (2006) Interdisziplinäre Leitlinien zur Diagnostik und Therapie der extrazerebralen Amyloidosen. Dtsch Med Wochenschr 131:S45–S66 Röcken C, Schwotzer E, Linke RP et al (1996) The classification of amyloid deposits in clinicopathological practice. Histopathology 29:325–335 Schmidt HHJ, Pröpsting MJ, Manns MP (1999) Familial amyloidosis. Internist 40:493–501 Solomon A, Richey T, Murphy CL et al (2007) Amyloidogenic potential of foie gras. Proc Natl Acad Sci U S A 104:10998–11001 Sorby R, Espenes A, Landsverk T et al (2008) Rapid induction of experimental AA amyloidosis in mink by intravenous injection of amyloid enhancing factor. Amyloid 15:20–28 Stix B, Leber M, Bingemer P et al (2005) Hereditary lattice corneal dystrophy is associated with corneal amyloid deposits enclosing C-terminal fragments of kerato-epithelin. Invest Ophthalmol Vis Sci 46:1133–1139 Westermark P, Benson MD, Buxbaum JN et al (2007) A primer of amyloid nomenclature. Amyloid 14:179–183 Yumlu S, Barany R, Eriksson M et al (2009) Localized insulin-derived amyloidosis in patients with diabetes mellitus: A case report. Hum Pathol (im Druck)