Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Amyloid và bệnh Amyloidosis
Tóm tắt
Amyloid là một sự ngưng tụ polypeptid fibril bệnh lý có cấu trúc Cross-β, xuất hiện ở trong và/hoặc ngoài tế bào. Bệnh Amyloidosis là các bệnh do sự lắng đọng Amyloid gây ra, có thể biểu hiện ở não hoặc ngoài não. Hơn 29 protein khác nhau có khả năng hình thành Amyloid. Phân tích quang học phân cực của mẫu cắt nhuộm bằng Congo đỏ là tiêu chuẩn vàng để phát hiện Amyloid, sau đó cần phải được phân loại. Hiện tại, các nghiên cứu bổ sung về sinh học phân tử cũng đã trở thành một phần không thể thiếu trong chẩn đoán lâm sàng - bệnh lý của Amyloid và đã dẫn đến việc nhận diện nhiều trường hợp Amyloidosis di truyền tại Đức. Việc phân loại chính xác Amyloid và bệnh Amyloidosis là điều thiết yếu cho việc đánh giá tiên lượng và kế hoạch điều trị.
Từ khóa
#Amyloid #bệnh Amyloidosis #phân loại #chẩn đoán lâm sàng #sinh học phân tửTài liệu tham khảo
Benson MD (2003) The hereditary amyloidoses. Best Pract Res Clin Rheumatol 17:909–927
Bergstrom J, Gustavsson A, Hellman U et al (2005) Amyloid deposits in transthyretin-derived amyloidosis: Cleaved transthyretin is associated with distinct amyloid morphology. J Pathol 206:224–232
Bohne S, Sletten K, Menard R et al (2004) Cleavage of AL amyloid proteins and AL amyloid deposits by cathepsins B, K, and L. J Pathol 203:528–537
Carrell RW, Lomas DA (1997) Conformational disease. Lancet 350:134–138
Eriksson M, Büttner J, Todorov T et al (2009) Prevalence of germline mutations in the TTR gene in a consecutive series of surgical pathology specimens with ATTR amyloid. Am J Surg Pathol 33:58–65
Eriksson M, Schönland S, Bergner R et al (2008) Three German fibrinogen Aalpha-chain amyloidosis patients with the p.Glu526Val mutation. Virchows Arch 453:25–31
Eriksson M, Schönland S, Yumlu S et al (2009) Hereditary apolipoprotein AI-associated amyloidosis in surgical pathology specimens: Identification of three novel mutations in the APOAI-gene. J Mol Diagn (im Druck)
Gertz MA, Rajkumar SV (2002) Primary systemic amyloidosis. Curr Treat Options Oncol 3:261–271
Gregorini G, Izzi C, Obici L et al (2005) Renal apolipoprotein A-I amyloidosis: A rare and usually ignored cause of hereditary tubulointerstitial nephritis. J Am Soc Nephrol 16:3680–3686
Howie AJ, Brewer DB (2009) Optical properties of amyloid stained by Congo red: History and mechanisms. Micron 40:258–301
Howie AJ, Brewer DB, Howell D et al (2008) Physical basis of colors seen in Congo red-stained amyloid in polarized light. Lab Invest 88:232–242
Ihse E, Ybo A, Suhr O et al (2008) Amyloid fibril composition is related to the phenotype of hereditary transthyretin V30M amyloidosis. J Pathol 216:253–261
Kazatchkine MD, Husby G, Araki S et al (1993) Nomenclature of amyloid and amyloidosis - WHO-IUIS nomenclature sub-committee. Bull Who 71:105–108
Kebbel A, Röcken C (2006) Immunohistochemical classification of amyloid in surgical pathology revisited. Am J Surg Pathol 30:673–683
Kisilevsky R, Lemieux L, Boudreau L et al (1999) New clothes for amyloid enhancing factor (AEF): Silk as AEF. Amyloid 6:98–106
Klintworth GK (2003) The molecular genetics of the corneal dystrophies–current status. Front Biosci 8:d687–d713
Kuci H, Ebert MP, Röcken C (2007) Anti-lambda-light chain-peptide antibodies are suitable for the immunohistochemical classification of AL amyloid. Histol Histopathol 22:379–387
Lachmann HJ, Booth DR, Booth SE et al (2002) Misdiagnosis of hereditary amyloidosis as AL (primary) amyloidosis. N Engl J Med 346:1786–1791
Linke RP (2000) Highly sensitive diagnosis of amyloid and various amyloid syndromes using Congo red fluorescence. Virchows Arch 436:439–448
Lundmark K, Westermark GT, Nystrom S et al (2002) Transmissibility of systemic amyloidosis by a prion-like mechanism. Proc Natl Acad Sci U S A 99:6979–6984
Lundmark K, Westermark GT, Olsen A et al (2005) Protein fibrils in nature can enhance amyloid protein A amyloidosis in mice: Cross-seeding as a disease mechanism. Proc Natl Acad Sci U S A 102:6098–6102
Merlini G, Bellotti V (2003) Molecular mechanisms of amyloidosis. N Engl J Med 349:583–596
Puchtler H, Sweat F, Levine M (1962) On the binding of Congo red by amyloid. J Histochem Cytochem 10:355–364
Röcken C, Becker K, Fändrich M et al (2006) ALys amyloidosis caused by compound heterozygosity in exon 2 (Thr70Asn) and exon 4 (Trp112Arg) of the lysozyme gene. Hum Mutat 27:119–120
Röcken C, Ernst J, Hund E et al (2006) Interdisziplinäre Leitlinien zur Diagnostik und Therapie der extrazerebralen Amyloidosen. Dtsch Med Wochenschr 131:S45–S66
Röcken C, Schwotzer E, Linke RP et al (1996) The classification of amyloid deposits in clinicopathological practice. Histopathology 29:325–335
Schmidt HHJ, Pröpsting MJ, Manns MP (1999) Familial amyloidosis. Internist 40:493–501
Solomon A, Richey T, Murphy CL et al (2007) Amyloidogenic potential of foie gras. Proc Natl Acad Sci U S A 104:10998–11001
Sorby R, Espenes A, Landsverk T et al (2008) Rapid induction of experimental AA amyloidosis in mink by intravenous injection of amyloid enhancing factor. Amyloid 15:20–28
Stix B, Leber M, Bingemer P et al (2005) Hereditary lattice corneal dystrophy is associated with corneal amyloid deposits enclosing C-terminal fragments of kerato-epithelin. Invest Ophthalmol Vis Sci 46:1133–1139
Westermark P, Benson MD, Buxbaum JN et al (2007) A primer of amyloid nomenclature. Amyloid 14:179–183
Yumlu S, Barany R, Eriksson M et al (2009) Localized insulin-derived amyloidosis in patients with diabetes mellitus: A case report. Hum Pathol (im Druck)