Biến động alen trong các vị trí glutenin hạng trọng lượng phân tử cao Loci Glu-1 ở lúa mì Nhật Bản

Euphytica - Tập 106 - Trang 131-138 - 1999
Hiro Nakamura1, Atsuo Inazu2, Hisashi Hirano3
1Tohoku National Agricultural Experiment Station, Morioka, Iwate, Japan
2Laboratory of Plant Breeding, Faculty of Agriculture, Tamagawa University, Machidashi, Tokyo, Japan
3Kihara Agrobiological Institute,Totukaku, Yokohamashi, Kanagawa, Japan

Tóm tắt

Protein dự trữ hạt của 131 giống lúa mì Nhật Bản Norin (Triticum aestivum) đã được phân tách bằng phương pháp điện di gel polyacrylamide có natri dodecyl sulfate để xác định cấu trúc alen ở mỗi trong ba vị trí điều khiển các tiểu đơn vị glutenin hạng trọng lượng phân tử cao (HMW). Ba alen đã được xác định tại vị trí Glu-A1, sáu tại vị trí Glu-B1 và năm tại vị trí Glu-D1. Hai mươi bốn tiểu đơn vị glutenin HMW khác nhau đã được xác định và mỗi tiểu đơn vị chứa ba đến năm tiểu đơn vị, và mười bảy kiểu tổ hợp tiểu đơn vị glutenin khác nhau đã được quan sát cho 19 tiểu đơn vị trong 131 giống lúa mì Nhật Bản Norin. Mười bốn alen đã được xác định bằng cách so sánh khả năng di động của tiểu đơn vị với các tiểu đơn vị được tìm thấy trước đó trong lúa mì hexaploid. Các giống lúa mì Nhật Bản Norin cho thấy một kiểu biến thiên alen cụ thể trong các tiểu đơn vị glutenin HMW, khác biệt với các giống lúa mì thường ở Trung Quốc và các nước khác với tần suất alen tại các vị trí Glu-1.

Từ khóa

#Biến động alen #protein glutenin hạng trọng lượng phân tử cao #lúa mì Nhật Bản #điện di gel polyacrylamide #giống lúa mì Norin #cấu trúc alen.

Tài liệu tham khảo

Anon, 1983. Descriptive list of varieties of cereals, Maize Oilseeds. Alfred Strophe Verlag, Government Varieties Office, Hannover.

Graybosch, R.A., C.J. Peterson, L.E. Hansen & P.J. Mattern, 1990. Relationships between protein solubility characteristics, 1BL/1RS, high molecular weight glutenin composition, and end-use quality in winter germplasm. Cereal Chem 67: 342–349.

He Zhong-hu, R.J. Pena & S. Rajaram, 1992. High molecular weight glutenin subunitcomposition of Chinese bread wheats. Euphytica 64: 11–20.

Jackson, E.A., L.M. Holt & P.I. Payne, 1983. Characterization of high-molecular-weight gliadin and low molecular weight glutenin subunits of wheat endosperm by two-dimensional electrophoresis and the chromosomal location of their controlling genes. Theor Appl Genet. 66: 29–37.

Khan, K., G. Tamminga & O. Lukow, 1989. The effect of wheat flour proteins on mixing and baking-correlations with protein fractions and high molecular weight subunit composition by gel electrophoresis. Cereal Chem 66: 391–396.

Lawrence, G.J., 1986. The high-molecular-weight glutenin subunit composition of Australian wheat cultivars. Aust J Agric Res 37: 125–133.

Laemmli, U.K., 1970. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature 227: 680–685.

Lukow, O.M., P.I. Payne & R. Tkachuk, 1989. The HMW glutenin subunit composition of Canadian wheat cultivars and their association with bread-making quality. J Sci Food Agric 46: 451–460.

Miskelly, D.M., 1981. Quality requirements for manufacture of fresh and instant Chinese noodles. Proceedings 31st Annual Conference of the Royal Australian Chemical Institute Cereal Chem Div, Perth, pp. 61–62.

Miskelly, D.M. & H.J. Moss, 1985. Flour quality requirements for Chinese noodle manufacture. J Cereal Sci 3: 379–387.

Morgunov, A.I., W.J. Rogers, E.J. Sayers & E.V. Metakovsky, 1990. The high-molecular-weight glutenin subunit composition of Soviet wheat varieties. Euphytica 51: 41–52.

Nakamura, H., H. Sasaki, H. Hirano & A. Yamashita, 1990a. Ahighmolecular weight subunit of wheat glutenin seed storage protein correlates with its flour quality. Jpn J Breed 40: 485–494.

Nakamura, H., T. Yamada & H. Hirano, 1990b. Geographical variation of glutenin subunit composition of seed storage proteins in wheat cultivars. Jpn J Breed 40 (Suppl. 2): 220–221.

Nakamura, H., H. Yoshida & Y. Amano, 1992. Survey of the Chinese wheat varieties with the good qualities of milling and noodle color. Jpn J Breed 42 (Suppl. 2): 516–517.

Nakamura, H., N. Minaka & A. Inazu, 1996. Differences in the high-molecular-weight glutenin subunits of seed storage protein between Japanese and Chinese Wheats. Jpn J Breed 46 (Suppl. 1): 194.

Ng, P.K.W. & W. Bushuk, 1989. Statistical relationships between high-molecular-weight subunits of glutenin and breadmaking quality of Canadian-grown wheats. Cereal Chem 65: 408–413.

Payne, P.I., L.M. Holt & C.N. Law, 1981. Structural and genetical studies on the highmolecular weigh subunits of wheat glutenin. 1. Allelic variation in subunits amongst varieties of wheat. Theor Appl Genet 60: 229–236.

Payne, P.I. & G.J. Lawrence, 1983a. Catalogue of alleles for the complex gene loci, Glu-A1, Glu-B1, and Glu-D1 which code for high-molecular-weight subunits of glutenin in hexaploid wheat. Cereal Res Commun 11: 29–35.

Payne, P.I., L.M. Holt & G.J. Lawrence, 1983b. Detection of a novel high molecular weight subunit of glutenin in some Japanese hexaploid wheats. J Cereal Sci 1: 3–8.

Payne, P.I., L.M. Holt, E.A. Jackson & C.N. Law, 1984. Wheat storage proteins: theirgenetics and their potential for manipulation by plant breeding. Phil Trans R Soc Lond B304: 359–371.

Stevens, D.J., B.A. Stewart & J.A. Lindley, 1984. Milling and Baking Quality of Home-grown Wheat Varieties: Pocket Guide. Flour Milling and Baking Research Association, Chorleywood, England.

Wang, G., J.W. Snape, H. Hu & W.J. Rogers, 1993. The highmolecular-weight glutenin subunit compositions of Chinese bread wheat varieties and their relationship with bread-making quality. Euphytica 68: 205–212.

Thông tin
Thông tin xuất bản

Euphytica

Tập 106

131-138

Thông tin tác giả