Isoenzyme phosphatase kiềm trong huyết thanh của chuột trong quá trình ứ mật

Research in Experimental Medicine - Tập 179 - Trang 269-274 - 1981
U. B. Seiffert1, W. H. Siede1
1Central Laboratory of the University Clinics, Frankfurt/Main, Federal Republic of Germany

Tóm tắt

Isoenzyme phosphatase kiềm (API) trong huyết thanh của chuột trong quá trình ứ mật được nghiên cứu. Để so sánh, các hệ thống màng khác nhau trong gan bị tổn thương. Sự gia tăng của các ống mật rỗng, khu vực tĩnh mạch xoắn và lưới nội sinh chất, tương ứng, được gây ra bởi các điều kiện độc hại khác nhau. Được phát hiện rằng trong quá trình ứ mật, một API5 trong huyết thanh xuất hiện, điều này không có trong huyết thanh của chuột bình thường, nhưng có thể được phát hiện trong gan của chuột bình thường. Do đó, không phải là sự tổng hợp de novo của API này. Dưới điều kiện liên quan đến sự gia tăng của các ống mật rỗng, chúng tôi tìm thấy API5 này trong huyết thanh. Trong các điều kiện khác mà không có sự gia tăng của các ống mật rỗng, chúng tôi không tìm thấy sự gia tăng của API5 này. Do đó, chúng tôi giả định rằng API5 trong quá trình ứ mật được sản xuất bởi các tế bào của các ống mật rỗng hơn là bởi các tế bào nhu mô gan trong khu vực tĩnh mạch xoắn. Không có sự khác biệt nào được phát hiện giữa ứ mật nội hay ngoại gan.

Từ khóa

#isoenzyme phosphatase kiềm #ứ mật #chuột #tế bào ống mật rỗng

Tài liệu tham khảo

Börning H, Stepan J, Horn A, Giertler R, Thiele G, Vecerec B (1967) Z Physiol Chem 348:1311–1318 Börning H, Horn A, Müller W (1969) Acta Biol Med Germ 22:537–549 Eliakim M, Eisner M, Ungar H (1959) Bull Res Counc Israel 8:7–17 Ferwerda W, Stepan J (1973) Z Physiol Chem 354:1462–1472 Fishman WH (1962) Am J Med 56:617–650 Gazzaniga PP (1975) Enzyme 20:193–208 Gerbitz KD, Kolb HJ, Wieland OH (1977) Hoppe Seylers Z Physiol Chem 358:435–446 Hatoff DE, Hardison WGH (1979) Gastroenterol 77:1062–1067 Hägerstrand I (1976) Acta Pathol Microbiol Scand [Sect A] 84:271–277 Hausamen TU, Helger R, Rick W, Gross W (1967) Clin Chim Acta 15:241–245 Kamath SA, Rubin E (1974) Lab Invest 30:494–499 Kaplan MM, Righetti AJ (1970) Clin Invest 49:508–516 Kaschnitz R, Patsch J, Peterlik M (1968) Eur J Biochem 5:51–54 Lorentz K, Flatter B, Voss J, Heydrich D (1974) Z Klin Chem Biochem 12:87–91 Morton RK (1954) Biochem J 57:595–603 Ohkubo A, Langerman N, Kaplan MM (1974) J Biol Chem 249:7174–7180 Popper H, Schaffner FG (1961) Thieme, Stuttgart Righetti AB, Kaplan MM (1974) Proc Soc Exp Biol Med 145:726–728 Ronchi G, Desmet V (1973) Beitr Pathol 149:213–216 Saini PK, Posen S (1969) Biochem Biophys Acta 177:42–49 Schlaeger R (1975) Z Klin Chem Biochem 13:277–281 Siede WH, Seiffert UB (1977) Clin Chem 23:28–34 Simon FR, Sutherland E (1977) Enzyme 22:80–90 Spycher MA, Rüttner J (1964) Pathol Microbiol 27:387–402 Steiner JW, Carruthers JS (1962) Am J Pathol 40:253–270 Wootton AM, Neagle G, Moss DW (1977) Clin Sci (and Molec Med) 52:585–590 Yano I, Masuda Y, Kuchii N, Yamamoto H, Murano T (1973) Jpn J Pharmacol 23:645–652 Yngve E (1952) Acta Chir Scand 103:337–350