Trong nghiên cứu này, chúng tôi cho thấy protein kết nối Rab27a JFC1/Slp1 (protein giống synaptotagmin) được điều chỉnh bởi phosphorylation do Akt trung gian. Sử dụng tế bào LNCaP không có phosphatase và tensin homolog và chất ức chế phosphatidylinositol 3-kinase LY294002, chúng tôi cho thấy sự phosphoryl hóa của JFC1 nội sinh phụ thuộc vào đường dẫn phosphatidylinositol 3-kinase/Akt. JFC1 đã được phosphoryl hóa trong các tế bào biểu hiện Akt hoạt động liên tục, xác nhận rằng nó là một cơ chất của Akt in vivo. Việc phosphoryl hóa trực tiếp JFC1 bởi Akt cũng đã được xác nhận in vitro. Sử dụng sắc ký lọc lỏng hiệu suất cao với khối phổ tách đôi, chúng tôi đã xác định năm vị trí phosphoryl hóa Akt trong JFC1. Qua phân tích đột biến và sau đó là loại bỏ miễn dịch (IP), chúng tôi đã xác lập rằng Akt phosphoryl hóa JFC1 ở serine 241. JFC1 và Rab27a đồng vị trí trong gần màng plasma ở các tế bào LNCaP. Sự tương tác đã được xác nhận qua phân tích IP và bị loại bỏ bởi đột biến điểm W83S trong JFC1. Phosphoryl hóa không làm thay đổi khả năng của JFC1 để kết nối với Rab27a. Thay vào đó, phosphoryl hóa bởi Akt giảm mạnh khi JFC1 liên kết với Rab27a. Cuối cùng, chúng tôi chứng minh rằng như một hệ quả của việc phosphoryl hóa in vivo, JFC1 tách khỏi màng, thúc đẩy JFC1 phân bố lại vào bào tương. Kết quả của chúng tôi gợi ý rằng Akt điều chỉnh chức năng JFC1/Slp1 thông qua phosphoryl hóa và có thể có tác động đến sự tiết bọc chứa Rab27a.
