Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Activin βA subunit, follistatin và follistatin-like 3 được biểu hiện trong nội mạc tử cung của chuột đã cắt buồng trứng và được điều chỉnh bởi liệu pháp estrogen
Tóm tắt
Activin A là một yếu tố tăng trưởng được biểu hiện trong nội mạc tử cung, nơi nó điều chỉnh quá trình tái cấu trúc mô và tăng cường sự hình thành quyết định. Các tác động của activin A bị phản tác dụng bởi hai protein gắn kết, đó là follistatin và follistatin-like 3 (FSTL3). Chúng tôi đã đánh giá các tác động của estrogen và progesterone đối với biểu hiện của chuỗi βA activin, follistatin và FSTL3 trong chuột đã cắt buồng trứng. Những con chuột cái Wistar trưởng thành (n = 21) đã được cắt buồng trứng và nhận một liều duy nhất estradiol benzoate (1,5 mg/kg trọng lượng cơ thể, tiêm dưới cơ), hoặc là riêng lẻ (n = 7) hoặc kết hợp với acetat medroxyprogesterone depot (3 mg/kg trọng lượng cơ thể, tiêm dưới cơ, n = 7), hoặc dầu xe (nhóm đối chứng, n = 7). Một tuần sau đó, mức độ mRNA của chuỗi βA activin đã tăng đáng kể trong tử cung của những con chuột được điều trị bằng estradiol một mình (tăng 7,4 lần so với nhóm đối chứng, P < 0,05) và tương tự ở những con chuột nhận estradiol cộng với medroxyprogesterone (tăng 6,1 lần so với nhóm đối chứng, P < 0,05). Điều này đi kèm với sự gia tăng làm nhuộm chuỗi βA trong những con chuột được điều trị bằng estradiol và estrogen-progesterone, điều này chỉ được ghi nhận trong biểu mô bề mặt của nội mạc tử cung. Ngược lại, sự biểu hiện mRNA của follistatin cho thấy sự giảm đáng kể ở các nhóm được điều trị bằng estrogen một mình và estrogen cùng progestin (P < 0,05), và sự nhuộm immunostaining của follistatin trong biểu mô tuyến là yếu hơn ở những con chuột được điều trị bằng estradiol và estrogen-progesterone so với nhóm đối chứng. Biểu hiện FSTL3 tương tự ở cả 3 nhóm. Tóm lại, biểu hiện của chuỗi βA activin tăng lên và biểu hiện của follistatin giảm xuống sau khi thay thế estrogen trong nội mạc tử cung của chuột đã cắt buồng trứng, và các tác động này không bị thay đổi thêm bởi sự bổ sung của progestin.
Từ khóa
#Activin A #estrogen #follistatin #nội mạc tử cung #chuột đã cắt buồng trứngTài liệu tham khảo
Ciarmela P, Florio P, Sigurdardottir M, Toti P, Maguer-Satta V, Rimokh R et al (2004) Follistatin-related gene expression, but not follistatin expression, is decreased in human endometrial adenocarcinoma. Eur J Endocrinol 151:251–257. doi:10.1530/eje.0.1510251
de Winter JP, ten Dijke P, de Vries CJ, van Achterberg TA, Sugino H, de Waele P et al (1996) Follistatins neutralize activin bioactivity by inhibition of activin binding to its type ii receptors. Mol Cell Endocrinol 116:105–114. doi:10.1016/0303-7207(95)03705-5
Florio P, Severi FM, Luisi S, Ciarmela P, Calonaci G, Cobellis L et al (2003) Endometrial expression and secretion of activin A, but not follistatin, increase in the secretory phase of the menstrual cycle. J Soc Gynecol Investig 10:237–243. doi:10.1016/S1071-5576(03)00045-5
Florio P, Ciarmela P, Toti P, Maguer-Satta V, Rimokh R, Buonocore G et al (2004) Human endometrium and decidua express follistatin-related gene (FLRG) mRNA and peptide. Mol Cell Endocrinol 218:129–135. doi:10.1016/j.mce.2003.12.019
Florio P, Rossi M, Vigano P, Luisi S, Torricelli M, Torres PB et al (2007) Interleukin 1beta and progesterone stimulate activin A expression and secretion from cultured human endometrial stromal cells. Reprod Sci 14:29–36. doi:10.1177/1933719106298191
Gu Y, Srivastava RK, Ou J, Krett NL, Mayo KE, Gibori G (1995) Cell-specific expression of activin and its two binding proteins in the rat decidua: role of alpha 2-macroglobulin and follistatin. Endocrinology 136:3815–3822. doi:10.1210/en.136.9.3815
Jones RL, Salamonsen LA, Critchley HO, Rogers PA, Affandi B, Findlay JK (2000) Inhibin and activin subunits are differentially expressed in endometrial cells and leukocytes during the menstrual cycle, in early pregnancy and in women using progestin-only contraception. Mol Hum Reprod 6:1107–1117. doi:10.1093/molehr/6.12.1107
Jones RL, Salamonsen LA, Findlay JK (2002) Activin A promotes human endometrial stromal cell decidualization in vitro. J Clin Endocrinol Metab 87:4001–4004. doi:10.1210/jc.87.8.4001
Jones RL, Findlay JK, Farnworth PG, Robertson DM, Wallace E, Salamonsen LA (2006a) Activin A and inhibin A differentially regulate human uterine matrix metalloproteinases: potential interactions during decidualization and trophoblast invasion. Endocrinology 147:724–732. doi:10.1210/en.2005-1183
Jones RL, Findlay JK, Salamonsen LA (2006b) The role of activins during decidualisation of human endometrium. Aust NZJ Obstet Gynaecol 46:245–249. doi:10.1111/j.1479-828X.2006.00581.x
Leung PH, Salamonsen LA, Findlay JK (1998) Immunolocalization of inhibin and activin subunits in human endometrium across the menstrual cycle. Hum Reprod 13:3469–3477. doi:10.1093/humrep/13.12.3469
Ling N, Ying SY, Ueno N, Shimasaki S, Esch F, Hotta M et al (1986) Pituitary FSH is released by a heterodimer of the beta-subunits from the two forms of inhibin. Nature 321:779–782. doi:10.1038/321779a0
Livak KJ, Schmittgen TD (2001) Analysis of relative gene expression data using real-time quantitative pcr and the 2(-delta delta c(t)) method. Methods 25:402–408. doi:10.1006/meth.2001.1262
Mathews LS, Vale WW (1991) Expression cloning of an activin receptor, a predicted transmembrane serine kinase. Cell 65:973–982. doi:10.1016/0092-8674(91)90549-E
Mathews LS, Vale WW (1993) Characterization of type II activin receptors. Binding, processing, and phosphorylation. J Biol Chem 268:19013–19018
Mathews LS, Vale WW, Kintner CR (1992) Cloning of a second type of activin receptor and functional characterization in xenopus embryos. Science 255:1702–1705. doi:10.1126/science.1313188
Mylonas I, Jeschke U, Wiest I, Hoeing A, Vogl J, Shabani N et al (2004) Inhibin/activin subunits alpha, beta-A and beta-B are differentially expressed in normal human endometrium throughout the menstrual cycle. Histochem Cell Biol 122:461–471. doi:10.1007/s00418-004-0709-6
Ocal G, Kokcu A, Cetinkaya MB, Tosun M, Kefeli M, Kandemir B (2007) Efficacy of levamisole on experimental endometriosis. Int J Gynaecol Obstet 99:38–42. doi:10.1016/j.ijgo.2007.04.041
Otani T, Minami S, Kokawa K, Shikone T, Yamoto M, Nakano R (1998) Immunohistochemical localization of activin A in human endometrial tissues during the menstrual cycle and in early pregnancy. Obstet Gynecol 91:685–692. doi:10.1016/S0029-7844(98)00053-2
Popovici RM, Kao LC, Giudice LC (2000) Discovery of new inducible genes in in vitro decidualized human endometrial stromal cells using microarray technology. Endocrinology 141:3510–3513. doi:10.1210/en.141.9.3510
Sahlin L, Masironi B, Akerberg S, Eriksson H (2006) Tissue- and hormone-dependent progesterone receptor distribution in the rat uterus. Reprod Biol Endocrinol 4:47. doi:10.1186/1477-7827-4-47
Schneyer A, Tortoriello D, Sidis Y, Keutmann H, Matsuzaki T, Holmes W (2001) Follistatin-related protein (FSRP): a new member of the follistatin gene family. Mol Cell Endocrinol 180:33–38. doi:10.1016/S0303-7207(01)00501-9
Schneyer A, Sidis Y, Xia Y, Saito S, del Re E, Lin HY et al (2004) Differential actions of follistatin and follistatin-like 3. Mol Cell Endocrinol 225:25–28. doi:10.1016/j.mce.2004.02.009
Spritzer PM, Ribeiro MF, Oliveira MC, Barbosa-Coutinho LM, Silva IS, Dahlem N et al (2001) Effects of tamoxifen on serum prolactin levels, pituitary immunoreactive prolactin cells and uterine growth in estradiol-treated ovariectomized rats. Horm Metab Res 28:171–176
Tsuchida K, Mathews LS, Vale WW (1993) Cloning and characterization of a transmembrane serine kinase that acts as an activin type I receptor. Proc Natl Acad Sci USA 90:11242–11246. doi:10.1073/pnas.90.23.11242
Vale W, Rivier J, Vaughan J, McClintock R, Corrigan A, Woo W et al (1986) Purification and characterization of an FSH releasing protein from porcine ovarian follicular fluid. Nature 321:776–779. doi:10.1038/321776a0
Wang HQ, Takebayashi K, Tsuchida K, Nishimura M, Noda Y (2003) Follistatin-related gene (FLRG) expression in human endometrium: sex steroid hormones regulate the expression of FLRG in cultured human endometrial stromal cells. J Clin Endocrinol Metab 88:4432–4439. doi:10.1210/jc.2002-021758
Wool IG, Chan YL, Gluck A, Suzuki K (1991) The primary structure of rat ribosomal proteins p0, p1, and p2 and a proposal for a uniform nomenclature for mammalian and yeast ribosomal proteins. Biochimie 73:861–870. doi:10.1016/0300-9084(91)90127-M
Wrana JL, Attisano L (2000) The Smad pathway. Cytokine Growth Factor Rev 11:5–13. doi:10.1016/S1359-6101(99)00024-6