Tóm tắt
—ACE2, đồng dạng đầu tiên được biết đến ở người của enzyme chuyển angiotensin (ACE), đã được xác định thông qua trình tự vùng 5′ từ thư viện cDNA của cơ tim bị suy chức năng. ACE2 có một peptide tín hiệu rõ ràng, một vị trí hoạt động metalloprotease đơn và một miền xuyên màng. Các miền xúc tác metalloprotease của ACE2 và ACE có độ đồng nhất 42%, và sự so sánh cấu trúc gen cho thấy hai gen này phát sinh thông qua quá trình sao chép. Ngược lại với ACE phổ biến hơn, các bản sao của ACE2 chỉ được tìm thấy trong tim, thận và tinh hoàn trong 23 mô người đã được kiểm tra. Kết quả hóa mô học cho thấy protein ACE2 chủ yếu ở nội mô của các mạch vành và nội thận cũng như trong biểu mô ống thận. Enzyme ACE2 hoạt động được tiết ra từ các tế bào đã chuyển gen bằng cách cắt ở đầu N của miền xuyên màng. ACE2 tái tổ hợp thủy phân leucine ở đầu carboxy từ angiotensin I để tạo ra angiotensin 1-9, cái này sau đó được chuyển đổi thành các peptide angiotensin nhỏ hơn bởi ACE trong môi trường in vitro và bởi các cardiomyocytes trong nuôi cấy. ACE2 cũng có thể cắt des-Arg bradykinin và neurotensin nhưng không cắt bradykinin hoặc 15 peptide vasoactive và hormonal khác đã được thử nghiệm. ACE2 không bị ức chế bởi lisinopril hoặc captopril. Sự biểu hiện cụ thể theo cơ quan và tế bào của ACE2 cùng với khả năng cắt đặc trưng các peptide vasoactive quan trọng cho thấy vai trò thiết yếu của ACE2 trong hệ thống renin-angiotensin tại chỗ của tim và thận. Toàn văn bài báo này có sẵn tại http://www.circresaha.org.
