Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Phương pháp phân tích mối quan hệ cấu trúc–hoạt động của các peptide tín hiệu cảm biến quần thể từ các loại streptococcus có khả năng biến đổi tự nhiên
Tóm tắt
Nhiều loài streptococcus tiết ra và sử dụng peptide kích thích tính cạnh tranh (CSP) để khởi động quá trình cảm biến quần thể nhằm kích thích khả năng di truyền, sản xuất bacteriocin và các hoạt động khác. Những phân tử tín hiệu này là các peptide nhỏ, không được biến đổi, có khả năng kích thích hoạt động mạnh mẽ theo từng chủng ở nồng độ nano-mol. Đặc điểm này đã tạo ra một cơ hội tuyệt vời để khám phá mối quan hệ cấu trúc-hoạt động của chúng. Tuy nhiên, các biến thể CSP cũng đã được xác định ở nhiều loài, và mỗi biến thể này sẽ kích hoạt đặc hiệu thụ thể tương ứng của nó. Cách mà những thay đổi nhỏ này lại ảnh hưởng mạnh mẽ đến tính đặc hiệu của các peptide này vẫn chưa được làm rõ. Phân tích cấu trúc–hoạt động của các peptide này có thể cung cấp gợi ý để hiểu tính đặc hiệu của các tương tác giữa peptide tín hiệu và thụ thể. Ở đây, chúng tôi sử dụng CSP của Streptococcus mutans như một ví dụ để mô tả các phương pháp phân tích mối quan hệ cấu trúc–hoạt động của nó. Các phương pháp được mô tả ở đây có thể cung cấp một nền tảng để nghiên cứu các peptide tín hiệu cảm biến quần thể của những loài streptococcus có khả năng biến đổi tự nhiên khác.
Từ khóa
#streptococcus; peptide kích thích tính cạnh tranh; cảm biến quần thể; mối quan hệ cấu trúc-hoạt động; biến đổi tự nhiênTài liệu tham khảo
Lorenz MG, Wackernagel W: Bacterial gene transfer by natural genetic transformation in the environment. Microbiol Rev. 1994, 58: 563-602.
Li YH, Lau PCY, Lee JH, Ellen RP, Cvitkovitch DG: Natural genetic transformation of Streptococcus mutans growing in biofilms. J Bacteriol. 2001, 183: 897-908. 10.1128/JB.183.3.897-908.2001.
Håvarstein LS, Coomaraswamy G, Morrison DA: An unmodified heptadecapeptide pheromone induces competence for genetic transformation in Streptococcus pneumoniae. Proc Natl Acad Sci U S A. 1995, 92: 11140-11144. 10.1073/pnas.92.24.11140.
Håvarstein LS, Hakenbeck R, Gaustad P: Natural competence in the genus Streptococcus: evidence that streptococci can change pherotype by interspecies recombinational exchange. J Bacteriol. 1997, 179: 6589-6594.
Luo P, Li H, Morrison DA: ComX is a unique link between multiple quorum sensing outputs and competence in Streptococcus pneumoniae. Mol Microbiol. 2003, 50: 623-33. 10.1046/j.1365-2958.2003.03714.x.
van der Ploeg JR: Regulation of bacteriocin production in Streptococcus mutans by the quorum-sensing system required for development of genetic competence. J Bacteriol. 2005, 187: 3980-3989. 10.1128/JB.187.12.3980-3989.2005.
Kreth J, Merritt J, Shi W, Qi F: Coordinated bacteriocin production and competence development: a possible mechanism for taking up DNA from neighboring species. Mol Microbiol. 2005, 57: 392-404. 10.1111/j.1365-2958.2005.04695.x.
Martin B, Quentin Y, Fichant G, Claverys JP: Independent evolution of competence regulatory cascades in streptococci?. Trends Microbiol. 2006, 14: 339-345. 10.1016/j.tim.2006.06.007.
Johnsborg O, Kristiansen PE, Blomqvist T, Håvarstein LS: A hydrophobic patch in the competence-stimulating peptide, a pneumococcal competence pheromone, is essential for specificity and biological activity. J Bacteriol. 2006, 188: 1744-1749. 10.1128/JB.188.5.1744-1749.2006.
Syvitski RT, Tian XL, Sampara K, Salman A, Lee SF, Jakeman DL, Li YH: Structure–activity analysis of quorum sensing signaling peptides from Streptococcus mutans. J Bacteriol. 2007, 189: 1441-1450. 10.1128/JB.00832-06.
Cavanagh J, Fairbrother WJ, Palmer AG, Skelton NJ: Protein NMR spectroscopy: principles and practice. 1996, Academic, New York
Greenfield NJ: Using circular dichroism spectra to estimate protein secondary structure. Nat Protoc. 2006, 1: 2876-90. 10.1038/nprot.2006.202.
Syvitski RT, Burton I, Mattatall NR, Douglas SE, Jakeman DL: Structural characterization of the antimicrobial peptide pleurocidin from winter flounder. Biochemistry. 2005, 44: 7282-7293. 10.1021/bi0504005.
Greenfield NJ: Applications of circular dichroism in protein and peptide analysis. Trends Anal Chem. 1999, 18: 236-244. 10.1016/S0165-9936(98)00112-5.
Compton LA, Johnson WC: Analysis of protein circular dichroism spectra for secondary structure using a simple matrix multiplication. Anal Biochem. 1986, 155: 155-167. 10.1016/0003-2697(86)90241-1.
Lobley A, Wallace BA: Dichroweb: a website for the analysis of protein secondary structure from circular dichroism spectra. Biophys J. 2001, 80: 373A-
Griesinger C, Otting G, Wuthrich K, Ernst RR: Clean TOCSY for H-1 spin system-identification in macromolecules. J Am Chem Soc. 1988, 110: 7870-7872. 10.1021/ja00231a044.
Smith LJ, Bolin KA, Schwalbe H, MacArthur MW, Thornton JM, Dobson CM: Analysis of main chain torsion angles in proteins: prediction of NMR coupling constants for native and random coil conformations. J Mol Biol. 1996, 255: 494-506. 10.1006/jmbi.1996.0041.
Laskowski RA, Rullmann JAC, MacArthur MW, Kaptein R, Thornton JM: AQUA and PROCHECK-NMR: programs for checking the quality of protein structures solved by NMR. J Biomol NMR. 1996, 8: 477-486. 10.1007/BF00228148.
Aspiras MB, Ellen RP, Cvitkovitch DG: ComX activity of Streptococcus mutans growing in biofilms. FEMS Microbiol Lett. 2004, 238: 167-174.
Dunny GM, Lee LN, LeBlanc DJ: Improved electroporation and cloning vector system for gram-positive bacteria. Appl Environ Microbiol. 1991, 57: 1194-1201.
Kreth J, Hung DCI, Merritt J, Perry J, Zhu L, Goodman SD, Cvitkovitch DG, Shi W, Qi F: The response regulator ComE in Streptococcus mutans functions both as a transcription activator of mutacin production and repressor of CSP biosynthesis. Microbiol. 2007, 153: 1799-1807. 10.1099/mic.0.2007/005975-0.
Dawid S, Roche AM, Weiser JN: The blp bacteriocins of Streptococcus pneumoniae mediate intra-species competition both in vitro and in vivo. Infect Immun. 2007, 75: 443-451. 10.1128/IAI.01775-05.
Wang BY, Kuramitsu HK: Interactions between oral bacteria: inhibition of Streptococcus mutans bacteriocin production by Streptococcus gordonii. Appl Environ Microbiol. 2005, 71: 354-362. 10.1128/AEM.71.1.354-362.2005.
Matsumoto-Nakano M, Kuramitsu HK: Role of bacteriocin immunity proteins in the antimicrobial sensitivity of Streptococcus mutans. J Bacteriol. 2006, 188: 8095-8102. 10.1128/JB.00908-06.
Wishart DS, Sykes BD, Richards FM: The chemical-shift index—a fast and simple method for the assignment of protein secondary structure through NMR-spectroscopy. Biochemistry. 1992, 31: 1647-1651. 10.1021/bi00121a010.
Roccatano D, Colombo G, Fioroni M, Mark A: Mechanism by which 2, 2, 2-trifluoroethanol/water mixtures stabilize secondary-structure formation in peptides: a molecular dynamics study. Proc Nat Acad Sci U S A. 2002, 99: 12179-12184. 10.1073/pnas.182199699.
Allan E, Hussain HA, Crawford KR, Miah S, Ascott ZK, Khwaja MH, Hosie AHF: Genetic variation in comC, the gene encoding competence-stimulating peptide (CSP) in Streptococcus mutans. FEMS Microbiol Lett. 2007, 268: 47-51. 10.1111/j.1574-6968.2006.00593.x.