The interactome of LIM domain proteins: The contributions of LIM domain proteins to heart failure and heart development

Proteomics - Tập 12 Số 2 - Trang 203-225 - 2012
Amy Li1, Fredrik Pontén2, Cristobal G. dos Remedios1
1Muscle Research Unit, Department of Anatomy, Bosch Institute, The University of Sydney, Sydney, Australia
2Department of Immunology, Genetics and Pathology, Rudbeck Laboratory, Uppsala University, Uppsala, Sweden

Tóm tắt

AbstractLIM domain proteins all contain at least one double zinc‐finger motif. They belong to a large family and here we review those expressed mainly in mammalian hearts, but particularly in cardiomyocytes. These proteins contain between one and five LIM domains and usually these proteins contain other domains that have specific functions such as actin‐binding, kinases and nuclear translocation motifs. While several recent reviews have summarised the importance of individual LIM domain proteins, this is the first review of its kind to cover all LIMs associated with the heart. Here we examine 33 LIM proteins (including three that bind to, but do not themselves contain, LIM domains) that are implicated in either the development of the heart, heart disorders and failure, or both. Our analysis is consistent with the view that cardiac LIM domain proteins form multiple extensive networks of multi‐protein complexes within the myocardium. This multiplicity of binding partners probably protects the heart as it is challenged to maintain cardiac output, until the imbalance reaches a turning point that results in failure. We believe that the complexity of LIM interactions is properly described by the term LIM interactome.

Từ khóa


Tài liệu tham khảo

10.1038/344876a0

10.1016/S0168-9525(98)01424-3

10.1042/BC20060126

10.1038/nrm1499

Michelsen J. W., 1994, Mutational analysis of the metal sites in an Lim domain, J. Biol. Chem., 269, 11108, 10.1016/S0021-9258(19)78098-3

Sanchezgarcia I., 1993, The cysteine‐rich Lim domains inhibit DNA‐binding by the associated homeodomain in Isl‐1, EMBO J., 12, 4243, 10.1002/j.1460-2075.1993.tb06108.x

10.1126/science.8103239

10.1007/s007090200000

10.1093/nar/gkq1020

10.1002/cm.10123

10.1083/jcb.153.4.763

10.1021/bi0107445

10.1007/s12551-011-0043-x

10.1002/cm.20299

10.1242/jcs.00425

10.1242/jcs.00847

10.1016/S1050-1738(02)00209-8

10.1016/j.yexcr.2011.01.020

10.1002/cm.970320305

10.1074/jbc.M310304200

10.1002/cm.20244

10.1006/excr.2001.5423

10.1016/j.yexcr.2008.09.001

10.1002/(SICI)1097-0169(199909)44:1<1::AID-CM1>3.0.CO;2-8

10.1016/j.jacc.2010.05.045

10.1016/j.jacc.2010.06.031

Moncman C. L., 2007, Linker region of nebulin family members plays an important role in targeting these molecules to cellular structures, Cell Tissue Res., 327, 353

10.1242/jcs.00174

10.1007/s00441-006-0305-2

10.1038/nbt1210-1248

10.1093/hmg/ddl423

10.1002/dvdy.21807

10.1093/hmg/ddg140

10.1242/dev.02279

10.1161/CIRCRESAHA.108.172197

10.1002/(SICI)1097-4644(19990201)72:2<279::AID-JCB12>3.0.CO;2-7

10.1002/1097-4644(20000915)78:4<558::AID-JCB5>3.0.CO;2-I

10.1002/jcb.1244

10.1016/0092-8674(94)90192-9

Zimmermann R., 1999, A possible role for novel LIM domain proteins in dilated cardiomyopathy, Circulation, 100, 565

10.1038/87920

10.1016/j.ymgme.2006.12.008

10.1016/j.ijcard.2010.08.004

10.1126/science.1132292

10.1016/S1534-5807(03)00363-0

10.1242/dev.01256

10.1038/nature08191

10.1038/nature03215

10.1007/s00018-007-6520-5

10.1160/TH09-07-0433

10.1016/j.jtcvs.2007.10.024

10.1089/scd.2010.0374

10.1002/(SICI)1097-0177(199903)214:3<229::AID-AJA6>3.0.CO;2-S

10.1042/bj3310885

10.1186/1471-2121-6-45

10.1073/pnas.0702000104

10.1016/S1534-5807(02)00396-9

10.1074/jbc.270.48.28946

10.1186/1471-213X-8-80

10.1177/002215540205000112

10.1074/jbc.271.17.10194

10.1161/01.RES.83.10.980

10.1016/j.gep.2011.05.001

10.1016/j.bbadis.2004.04.009

10.1111/j.1742-4658.2008.06315.x

10.1134/S0006297908030188

10.1042/BJ20070977

10.1134/S0006297906130128

10.1016/S0925-4773(02)00139-9

10.1038/31729

10.1016/j.gep.2010.12.003

10.1016/j.cardiores.2007.03.009

10.1152/ajpheart.01177.2003

10.1016/j.yjmcc.2010.06.009

10.1161/HYPERTENSIONAHA.109.135665

10.1161/01.RES.0000072977.86706.23

10.1016/j.semcdb.2006.11.012

10.3109/08037050903464519

10.1161/01.CIR.101.23.2674

10.1016/j.yjmcc.2009.04.006

10.1093/jhered/esm090

10.1016/j.yjmcc.2005.05.006

10.1007/s12551-008-0007-y

10.1016/j.yjmcc.2010.02.016

10.1007/s10741-005-5252-6

10.1016/S0092-8674(02)01226-6

10.1007/s00424-011-0961-2

10.1161/CIRCRESAHA.109.206243

10.1161/01.CIR.0000056522.82563.5F

10.1093/hmg/ddn160

10.1007/s00441-004-0873-y

10.1016/S0092-8674(00)81878-4

10.1016/j.yjmcc.2009.07.012

10.1038/nrm2593

Gehmlich K. Ehler E. Perrot A. Fürst D. O. Geier C. “MLP: a stress sensor goes nuclear” By Sylvia Gunkel Jörg Heineke Denise Hilfiker‐Kleiner Ralph Knöll J. Mol. Cell. Cardiol. 2009 47 423–425.J. Mol. Cell. Cardiol.2010 48 424–425.

10.1007/s00424-011-0938-1

10.1186/1471-213X-8-67

10.1073/pnas.97.1.320

10.1242/jcs.075960

10.1161/CIRCRESAHA.107.161489

10.1161/CIRCRESAHA.108.172171

10.1242/jcs.01639

10.1083/jcb.200309159

10.1016/j.cardiores.2005.12.015

10.1126/science.281.5373.108

10.1152/ajpheart.1998.274.5.H1569

10.1093/cvr/cvq023

10.1161/CIRCRESAHA.110.225615

10.1016/j.cellsig.2011.01.021

10.1152/ajpheart.00816.2005

10.1093/cvr/cvn052

10.1161/CIRCRESAHA.110.218735

10.1016/j.ydbio.2006.09.023

10.1016/j.ydbio.2009.10.039

10.1128/MCB.23.24.9025-9031.2003

10.1186/gb-2005-6-6-r55

10.1111/j.1471-4159.2005.03608.x

10.1210/en.2003-0127

10.1111/j.1365-2443.2010.01471.x

10.1083/jcb.146.2.465

10.1016/j.yexcr.2005.12.036

10.1083/jcb.200107092

10.1016/j.jacc.2003.10.021

10.1074/jbc.M311849200

10.1074/jbc.M310304200

10.1091/mbc.E09-01-0046

10.1172/JCI24280

10.1161/01.HYP.0000119189.82659.52

10.1083/jcb.138.5.1139

10.1016/S0008-6363(02)00667-3

10.1016/S0167-4889(01)00077-5

10.1083/jcb.138.3.575

Krupp M., 2006, Actin binding LIM protein 3 (abLIM3), Int. J. Mol. Med., 17, 129

10.1074/jbc.M607549200

10.1111/j.1742-4658.2009.06986.x

10.1016/S0092-8674(02)00831-0

10.1016/S0014-5793(02)02833-8

10.1016/j.jmb.2007.03.050

10.1128/MCB.22.3.901-915.2002

10.1074/jbc.M408475200

10.1083/jcb.135.4.1109

10.1177/002215540305100413

10.1016/j.yjmcc.2009.06.006

10.1016/j.nmd.2011.01.001

10.1093/cvr/cvn038

10.1093/cvr/cvn092

10.1074/jbc.274.38.27083

10.1016/S0925-4773(99)00314-7

10.1002/jcb.1110

10.1016/S0925-4773(00)00341-5

10.1074/mcp.M700245-MCP200

10.1161/01.CIR.102.25.3046

10.1111/j.1582-4934.2010.01176.x

10.1002/ana.21839

10.1016/S0140-6736(98)00033-6

10.1161/01.CIR.0000101922.18151.7B

10.1172/JCI34472

10.1016/j.bbrc.2011.01.012

10.1016/S0378-1119(97)00644-6

10.1161/01.RES.0000239410.65551.b3

10.1242/jcs.00181

Kimura A., 2005, Functional analysis of titin/connectin N2‐B mutations found in cardiomyopathy, J. Muscle Res. Cell Motil., 26, 367

10.1016/j.jtcvs.2008.09.006

10.1128/MCB.20.20.7460-7462.2000

10.1161/01.CIR.103.22.2731

10.1093/emboj/21.4.736

10.1128/MCB.24.3.1081-1095.2004

10.1007/s00018-005-5438-z

10.1038/nature04710

10.1111/j.1742-4658.2008.06596.x

10.1002/jcp.22437

10.2310/JIM.0b013e3181c5e31d

10.1038/nrm1789

10.1074/jbc.M805319200

Meder B., 2011, PINCH proteins regulate cardiac contractility by modulating ILK‐PKB signaling, Mol. Cell. Biol.

10.1016/j.jsb.2009.12.002

10.1371/journal.pone.0020184

10.1161/CIRCULATIONAHA.109.864686

10.1242/dev.00225

10.1038/sj.embor.7400030

10.1038/416099a

10.1371/journal.pgen.1000754

10.1016/j.bbrc.2003.11.085

10.1007/s10439-005-3604-y

10.1016/j.ydbio.2006.12.048

10.1074/jbc.274.29.20679

10.1039/c0mb00235f

10.1016/j.bbrc.2007.03.128

10.1016/j.bbamcr.2004.01.006

10.1016/S0014-4827(02)00039-3

10.1128/MCB.25.8.3056-3062.2005

10.1111/j.1365-2796.2011.02427.x

10.1002/path.2440