Cấu trúc thứ cấp phụ thuộc pH của α-crystallin thu được từ lens bò: Nghiên cứu quang phổ hồng ngoại ATR với phân tích đạo hàm bậc hai

· Bối cảnh: Để mô phỏng việc sử dụng các công thức khác nhau của dung dịch nhỏ mắt, sự biến đổi cấu trúc protein của α-crystallin ở lens trong các dung dịch đệm với pH khác nhau đã được nghiên cứu. · Phương pháp: Cấu trúc thứ cấp của α-crystallin trong lens bò trong các dung dịch đệm Mcllvaine với pH 2.2, 4.0, 6.0, 7.2 và 8.0 đã được xác định bằng quang phổ hồng ngoại (FT-IR) với phương pháp phản xạ tổng hợp giảm thiểu (ATR) và kỹ thuật đạo hàm bậc hai. Sự đục của α-crystallin trong các dung dịch đệm khác nhau cũng đã được quan sát. · Kết quả và kết luận: Kết quả cho thấy α-crystallin chủ yếu tồn tại ở cấu trúc β-gập khoảng 1627–1637 cm–1. Các thành phần cấu hình của α-crystallin có thể rất giống nhau trong dung dịch đệm pH 7.2 và pH 8.0. Khi α-crystallin hòa tan trong dung dịch đệm pH 6.0 và 4.0, sự xuất hiện của một thành phần ở 1618 hoặc 1620 cm–1, liên quan đến sự tồn tại của cấu trúc β-gập giữa các phân tử hoặc cấu trúc β-quay hoặc chuỗi bên của axit amin, gợi ý rằng α-crystallin đã bị biến tính, điều này càng rõ ràng hơn trong dung dịch đệm pH 4.0. Do tác động của sự phân ly và sự ổn định của α-crystallin trong dung dịch đệm pH 2.2, cấu trúc thứ cấp của α-crystallin nguyên vẹn rất khó để đánh giá. Nghiên cứu này cho thấy rằng các pH khác nhau có thể làm thay đổi cấu trúc diện thứ cấp của α-crystallin, đặc biệt nếu pH thấp hơn 6.0. Điều này cho thấy rằng cấu trúc thứ cấp của α-crystallin trong dung dịch đệm có đặc điểm phụ thuộc vào pH.