Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Zirconia kích thích tái cấu trúc ECM như một điều kiện tiên quyết cho sự bám dính/sinh sản của pre-osteoblast thông qua khả năng can thiệp vào sự neo giữ tế bào
Tóm tắt
Phản ứng sinh học với zirconia (ZrO2) chưa được hiểu rõ hoàn toàn, điều này đã thúc đẩy chúng tôi nghiên cứu tác động của nó lên các tế bào pre-osteoblastic theo cách trực tiếp và gián tiếp. Kết quả của chúng tôi cho thấy zirconia kích hoạt tín hiệu nội bào quan trọng chủ yếu bằng cách điều khiển các tín hiệu sống sót dẫn đến sự bám dính và sinh sản tế bào thông qua việc điều chỉnh chuỗi tín hiệu có trách nhiệm với sự tái sắp xếp bộ khung tế bào động, như quan sát bằng phương pháp hiển vi huỳnh quang. Sự phosphoryl hóa của Focal Adhesion Kinase (FAK) và Rac1 đã giảm trong đáp ứng với môi trường giàu ZrO2. Điều này củng cố kết quả từ thử nghiệm tinh thể violet, cho thấy sự giảm đáng kể trong sự bám dính của pre-osteoblast đối với môi trường giàu ZrO2. Tuy nhiên, chúng tôi cho rằng sự giảm này đối với sự bám dính của pre-osteoblast liên quan đến nhu cầu điều chỉnh kho nội bào các con đường nội bào liên quan đến sự tiến triển chu kỳ tế bào, vì chúng tôi phát hiện ra sự phosphoryl hóa đáng kể tăng cao của Mitogen-Activated Protein Kinase (MAPK)-p38 và Cyclin-dependent kinase 2 (CDK2), trong khi p15 (một chất ức chế chu kỳ tế bào) giảm. Quan trọng, hoạt động của Protein phosphatase 2 A (PP2A) đã giảm, đảm bảo sự phosphoryl hóa đáng kể tăng cao của MAPK -p38 trong đáp ứng với môi trường giàu ZrO2. Bổ sung cho điều đó, có một sự điều chỉnh của Matrix Metalloproteinases (MMPs) trong đáp ứng với zirconia và việc tái cấu trúc này có thể ảnh hưởng đến kiểu hình tế bào bằng cách can thiệp vào việc neo giữ tế bào. Tất cả lại, kết quả của chúng tôi cho thấy một kho tín hiệu phân tử, cho thấy ECM tái cấu trúc như một điều kiện tiên quyết cho kiểu hình pre-osteoblast bằng cách ảnh hưởng đến sự neo giữ của chúng trong đáp ứng với zirconia.
Từ khóa
#Zirconia #pre-osteoblast #sự bám dính #sinh sản tế bào #tín hiệu nội bào #tái cấu trúc ECMTài liệu tham khảo
van der Eerden BCJ, Teti A, Zambuzzi WF. Bone, a dynamic and integrating tissue. Arch Biochem Biophys. 2014;561:1–2.
Zambuzzi WF, Ferreira CV, Granjeiro JM, Aoyama H. Biological behavior of pre-osteoblasts on natural hydroxyapatite: a study of signaling molecules from attachment to differentiation. J Biomed Mater Res A. 2011;97:193–200.
Coelho PG, Jimbo R. Osseointegration of metallic devices: current trends based on implant hardware design. Arch Biochem Biophys. 2014;561:99–108.
Bezerra F, Ferreira MR, Fontes GN, da Costa Fernandes CJ, Andia DC, Cruz NC, et al. Nano hydroxyapatite-blasted titanium surface affects pre-osteoblast morphology by modulating critical intracellular pathways. Biotechnol Bioeng. 2017;114:1888–98.
Pasold J, Markhoff J, Tillmann J, Krogull M, Pisowocki P, Bader R. Direct influence of titanium and zirconia particles on the morphology and functionality of mature human osteoclasts. J Biomed Mater Res A. 2017;105:2608–15.
Parmigiani-Izquierdo JM, Cabaña-Muñoz ME, Merino JJ, Sánchez-Pérez A. Zirconia implants and peek restorations for the replacement of upper molars. Int J Implant Dent. 2017;3:5.
Hafezeqoran A, Koodaryan R. Effect of Zirconia dental implant surfaces on bone integration: a systematic review and meta-analysis. Biomed Res Int. 2017;2017:9246721.
Gautam C, Joyner J, Gautam A, Rao J, Vajtai R. Zirconia based dental ceramics: structure, mechanical properties, biocompatibility and applications. Dalt Trans R Soc Chem. 2016;45:19194–215.
Cionca N, Hashim D, Mombelli A. Zirconia dental implants: where are we now, and where are we heading? Periodontol 2000. 2017;73:241–58.
Gapski R, Martinez EF. Behavior of MC3T3-E1 osteoblastic cells cultured on titanium and zirconia surfaces. Implant Dent. 2017;26:1–377.
Mosmann T. Rapid colorimetric assay for cellular growth and survival: application to proliferation and cytotoxicity assays. J Immunol Methods Neth. 1983;65:55–63.
LOWRY OH, ROSEBROUGH NJ, FARR AL, RANDALL RJ. Protein measurement with the Folin phenol reagent. J Biol Chem U S. 1951;193:265–75.
Zambuzzi WF, Yano CL, Cavagis ADM, Peppelenbosch MP, Granjeiro JM, Ferreira CV. Ascorbate-induced osteoblast differentiation recruits distinct MMP-inhibitors: RECK and TIMP-2. Mol Cell Biochem Neth. 2009;322:143–50.
Lefebvre V, Peeters-Joris C, Vaes G. Production of gelatin-degrading matrix metalloproteinases (’type IV collagenases’) and inhibitors by articular chondrocytes during their dedifferentiation by serial subcultures and under stimulation by interleukin-1 and tumor necrosis factor alpha. Biochim Biophys Acta Neth. 1991;1094:8–18.
Ferreira CF, Carriel Gomes MC, Filho JS, Granjeiro JM, Oliveira Simoes CM, Magini R de S. Platelet-rich plasma influence on human osteoblasts growth. Clin Oral Implants Res Den. 2005;16:456–60.
Josset Y, Oum’Hamed Z, Zarrinpour A, Lorenzato M, Adnet JJ, Laurent-Maquin D. In vitro reactions of human osteoblasts in culture with zirconia and alumina ceramics. J Biomed Mater Res U S. 1999;47:481–93.
Zambuzzi WF, Bruni-Cardoso A, Granjeiro JM, Peppelenbosch MP, de Carvalho HF, Aoyama H, et al. On the road to understanding of the osteoblast adhesion: cytoskeleton organization is rearranged by distinct signaling pathways. J Cell Biochem U S. 2009;108:134–44.
Cavagis A, Takamori E, Granjeiro J, Oliveira R, Ferreira C, Peppelenbosch M, et al. TNFalpha contributes for attenuating both Y397FAK and Y416Src phosphorylations in osteoblasts. Oral Dis Den. 2014;20:780–6.
Fang X-Q, Liu X-F, Yao L, Chen C-Q, Lin J-F, Gu Z-D, et al. Focal adhesion kinase regulates the phosphorylation protein tyrosine phosphatase-alpha at Tyr789 in breast cancer cells. Mol Med Rep Greece. 2015;11:4303–8.
Thiyagarajan V, Lin S, Chia Y, Weng C. Biochimica et Biophysica Acta the autophosphorylation site of focal adhesion kinase (Y397) by molecular docking. BBA - Gen Subj Elsevier B V. 2013;1830:4091–101.
Dixon RDS, Chen Y, Ding F, Khare SD, Prutzman KC, Schaller MD et al. New Insights into FAK signaling and localization based on detection of a FAT domain folding intermediate. Chapel Hill: University of North Carolina; 2004;12:2161–71.
Blangy A, Touaitahuata H, Cres G, Pawlak G. Cofilin activation during podosome belt formation in osteoclasts. PLoS One. 2012;7:e45909.
Mitra SK, Mikolon D, Molina JE, Hsia DA, Hanson DA, Chi A, et al. Intrinsic FAK activity and Y925 phosphorylation facilitate an angiogenic switch in tumors. Oncogene. 2006;25:5969–84.
da Costa Fernandes CJ, do Nascimento AS, da Silva RA, Zambuzzi WF. Fibroblast contributes for osteoblastic phenotype in a MAPK-ERK and sonic hedgehog signaling-independent manner. Mol Cell Biochem. 2017;436:111–7.
Fang X, Liu X, Yao L, Chen C, Lin J, Ni P, et al. New insights into FAK phosphorylation based on a FAT domain-defective mutation. PloS One. 2014;9:1–10.
Wolfenson H, Lavelin I, Geiger B. Dynamic regulation of the structure and functions of integrin adhesions. Dev Cell. 2013;24:447–58.
Wehrle-Haller B, Imhof BA. The inner lives of focal adhesions. Trends Cell Biol. 2002;12:382–9.
Parsons JT, Horwitz AR, Schwartz MA. Cell adhesion: integrating cytoskeletal dynamics and cellular tension. Nat Rev Mol Cell Biol Engl. 2010;11:633–43.
Kueh HY, Brieher WM, Mitchison TJ. Dynamic stabilization of actin filaments. Proc Natl Acad Sci U S A U S. 2008;105:16531–6.
Martín-Villar E, Borda-d’Agua B, Carrasco-Ramirez P, Renart J, Parsons M, Quintanilla M, et al. Podoplanin mediates ECM degradation by squamous carcinoma cells through control of invadopodia stability. Oncogene. 2015;34:4531–44.
Barisic S, Schmidt C, Walczak H, Kulms D. Tyrosine phosphatase inhibition triggers sustained canonical serine-dependent NFκB activation via Src-dependent blockade of PP2A. Biochem Pharmacol. 2010;80:439–47.
Avdi NJ, Malcolm KC, Nick JA, Worthen GS. A role for protein phosphatase-2A in p38 mitogen-activated protein kinase-mediated regulation of the c-Jun NH2-terminal kinase pathway in human neutrophils. J Biol Chem. 2002;277:40687–96.
Oleinik NV, Krupenko NI, Krupenko SA. ALDH1L1 inhibits cell motility via dephosphorylation of cofilin by PP1 and PP2A. Oncogene Engl. 2010;29:6233–44.
Bertazzo S, Zambuzzi WF, Campos DDP, Ferreira CV, Bertran CA. A simple method for enhancing cell adhesion to hydroxyapatite surface. Clin Oral Implants Res Den. 2010;21:1411–3.
Hughes BT, Sidorova J, Swanger J, Monnat RJ, Clurman BE. Essential role for Cdk2 inhibitory phosphorylation during replication stress revealed by a human Cdk2 knockin mutation. Proc Natl Acad Sci. 2013;110:8954–9.
Ayaydin F, Vissi E, Mészáros T, Miskolczi P, Kovács I, Fehér A, et al. Inhibition of serine/threonine-specific protein phosphatases causes premature activation of cdc2MsF kinase at G2/M transition and early mitotic microtubule organisation in alfalfa. Plant J. 2000;23:85–96.
Haynes DR, Hay SJ, Rogers SD, Ohta S, Howie DW, Graves SE. Regulation of bone cells by particle-activated mononuclear phagocytes. J Bone Jt Surg Br Engl. 1997;79:988–94.
Panagakos FS, Kumar S. Differentiation of human osteoblastic cells in culture: modulation of proteases by extracellular matrix and tumor necrosis factor-alpha. Inflammation. U S. 1995;19:423–43.
Wang R, Wang W, Ao L, Wang Z, Hao X, Zhang H. Benzo[a]pyrene-7,8-diol-9,10-epoxide suppresses the migration and invasion of human extravillous trophoblast HTR-8/SVneo cells by down-regulating MMP2 through inhibition of FAK/SRC/PI3K/AKT pathway. Toxicol Elsevier. 2017;386:72–83.
Dang D, Bamburg JR, Ramos DM. ??v??3integrin and cofilin modulate K1735 melanoma cell invasion. Exp Cell Res. 2006;312:468–77.
Oum’hamed Z, Garnotel R, Josset Y, Trenteseaux C, Laurent-Maquin D. Matrix metalloproteinases MMP-2, -9 and tissue inhibitors TIMP-1, -2 expression and secretion by primary human osteoblast cells in response to titanium, zirconia, and alumina ceramics. J Biomed Mater Res. 2004;68:114–22.