Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Sử dụng phương pháp tỷ lệ chấp nhận Bennett đa trạng thái cho các tính toán năng lượng tự do từ lấy mẫu nâng cao và nhiễu năng lượng tự do
Tóm tắt
Tỷ lệ chấp nhận Bennett đa trạng thái (MBAR) hoạt động như một phương pháp phân tích dữ liệu mô phỏng động lực học phân tử (MD) sau khi các mô phỏng đã hoàn tất. Phương pháp này được sử dụng rộng rãi để ước lượng sự thay đổi năng lượng tự do giữa các trạng thái khác nhau và các thuộc tính trung bình tại các trạng thái mà chúng ta quan tâm. MBAR cho phép chúng ta xử lý một loạt các trạng thái từ các trạng thái ở nhiệt độ/áp suất khác nhau đến các trạng thái có các tham số mô hình khác nhau. Do tính ứng dụng rộng rãi, các phương trình MBAR khá phức tạp khi áp dụng cho các tính toán năng lượng tự do sử dụng các loại mô phỏng MD khác nhau, bao gồm cả các phương pháp lấy mẫu cấu hình nâng cao và nhiễu năng lượng tự do. Trong bài tổng quan này, chúng tôi đầu tiên tóm tắt lý thuyết cơ bản của các phương trình MBAR và phân loại các ứng dụng đại diện thành bốn loại sau: (i) nhiễu, (ii) tỉ lệ, (iii) tích lũy, và (iv) năng lượng tiềm năng toàn phần. Đối với mỗi loại, chúng tôi giải thích cách chuẩn bị dữ liệu đầu vào bằng cách sử dụng các quỹ đạo mô phỏng MD để giải quyết các phương trình MBAR. MBAR cũng hữu ích để ước tính sự khác biệt năng lượng tự do đáng tin cậy bằng cách sử dụng các quỹ đạo MD dựa trên mô hình cơ học lượng tử/ cơ học phân tử (QM/MM) bán thực nghiệm và các tính toán năng lượng QM/MM ab initio trên các bức tranh tĩnh MD. Chúng tôi cũng giải thích cách sử dụng phần mềm MBAR trong gói GENESIS, mà chúng tôi gọi là phân tích mbar, cho bốn trường hợp đại diện. Các ước lượng được đề xuất về sự thay đổi năng lượng tự do và các trung bình nhiệt động học hiệu quả và hữu ích cho nhiều hệ thống sinh phân tử.
Từ khóa
#MBAR #động lực học phân tử #năng lượng tự do #phương pháp lấy mẫu nâng cao #nhiễu năng lượng tự do #mô hình QM/MMTài liệu tham khảo
Becke AD (1993) Density-functional thermochemistry. III. The role of exact exchange. J Chem Phys 98:5648–5652. https://doi.org/10.1063/1.464913
Bennett CH (1976) Efficient estimation of free energy differences from Monte Carlo data. J Comput Phys 22:245–268. https://doi.org/10.1016/0021-9991(76)90078-4
Beutler TC, Mark AE, van Schaik RC et al (1994) Avoiding singularities and numerical instabilities in free energy calculations based on molecular simulations. Chem Phys Lett 222:529–539. https://doi.org/10.1016/0009-2614(94)00397-1
Bussi G, Donadio D, Parrinello M (2007) Canonical sampling through velocity rescaling. J Chem Phys 126:014101. https://doi.org/10.1063/1.2408420
Chodera JD, Swope WC, Pitera JW et al (2007) Use of the weighted histogram analysis method for the analysis of simulated and parallel tempering simulations. J Chem Theory Comput 3:26–41. https://doi.org/10.1021/ct0502864
Chodera JD, Mobley DL, Shirts MR et al (2011) Alchemical free energy methods for drug discovery: progress and challenges. Curr Opin Struct Biol 21:150–160. https://doi.org/10.1016/j.sbi.2011.01.011
Ding X, Vilseck JZ, Brooks CL (2019) Fast solver for large scale multistate Bennett acceptance ratio equations. J Chem Theory Comput 15:799–802. https://doi.org/10.1021/acs.jctc.8b01010
Dunning TH (1989) Gaussian basis sets for use in correlated molecular calculations. I. The atoms boron through neon and hydrogen. J Chem Phys 90:1007–1023. https://doi.org/10.1063/1.456153
Essmann U, Perera L, Berkowitz ML et al (1995) A smooth particle mesh Ewald method. J Chem Phys 103:8577–8593. https://doi.org/10.1063/1.470117
Gaus M, Cui Q, Elstner M (2011) DFTB3: extension of the self-consistent-charge density-functional tight-binding method (SCC-DFTB). J Chem Theory Comput 7:931–948. https://doi.org/10.1021/ct100684s
Gaus M, Goez A, Elstner M (2013) Parametrization and benchmark of DFTB3 for organic molecules. J Chem Theory Comput 9:338–354. https://doi.org/10.1021/ct300849w
Gaus M, Lu X, Elstner M, Cui Q (2014) Parameterization of DFTB3/3OB for sulfur and phosphorus for chemical and biological applications. J Chem Theory Comput 10:1518–1537. https://doi.org/10.1021/ct401002w
Grimme S, Antony J, Ehrlich S, Krieg H (2010) A consistent and accurate ab initio parametrization of density functional dispersion correction (DFT-D) for the 94 elements H-Pu. J Chem Phys 132:154104. https://doi.org/10.1063/1.3382344
Huang J, MacKerell AD (2013) CHARMM36 all-atom additive protein force field: validation based on comparison to NMR data. J Comput Chem 34:2135–2145. https://doi.org/10.1002/jcc.23354
Huang J, Rauscher S, Nawrocki G et al (2017) CHARMM36m: an improved force field for folded and intrinsically disordered proteins. Nat Methods 14:71–73. https://doi.org/10.1038/nmeth.4067
Jorgensen WL, Chandrasekhar J, Madura JD et al (1983) Comparison of simple potential functions for simulating liquid water. J Chem Phys 79:926–935. https://doi.org/10.1063/1.445869
Jung J, Mori T, Kobayashi C et al (2015) GENESIS: a hybrid-parallel and multi-scale molecular dynamics simulator with enhanced sampling algorithms for biomolecular and cellular simulations: GENESIS. Wiley Interdiscip Rev Comput Mol Sci 5:310–323. https://doi.org/10.1002/wcms.1220
Kamiya M, Sugita Y (2018) Flexible selection of the solute region in replica exchange with solute tempering: application to protein-folding simulations. J Chem Phys 149:072304. https://doi.org/10.1063/1.5016222
Kobayashi C, Jung J, Matsunaga Y et al (2017) GENESIS 1.1: A hybrid-parallel molecular dynamics simulator with enhanced sampling algorithms on multiple computational platforms. J Comput Chem 38:2193–2206. https://doi.org/10.1002/jcc.24874
Kumar S, Rosenberg JM, Bouzida D et al (1992) The weighted histogram analysis method for free-energy calculations on biomolecules. I the Method J Comput Chem 13:1011–1021. https://doi.org/10.1002/jcc.540130812
Lee C, Yang W, Parr RG (1988) Development of the Colle-Salvetti correlation-energy formula into a functional of the electron density. Phys Rev B 37:785–789. https://doi.org/10.1103/PhysRevB.37.785
Liu P, Kim B, Friesner RA, Berne BJ (2005) Replica exchange with solute tempering: a method for sampling biological systems in explicit water. Proc Natl Acad Sci 102:13749–13754. https://doi.org/10.1073/pnas.0506346102
Liu P, Dehez F, Cai W, Chipot C (2012) A toolkit for the analysis of free-energy perturbation calculations. J Chem Theory Comput 8:2606–2616. https://doi.org/10.1021/ct300242f
Messerly RA, Razavi SM, Shirts MR (2018) Configuration-sampling-based surrogate models for rapid parameterization of non-bonded interactions. J Chem Theory Comput 14:3144–3162. https://doi.org/10.1021/acs.jctc.8b00223
Mey ASJS, Allen BK, Bruce Macdonald HE, et al (2020) Best practices for alchemical free energy calculations [Article v1.0]. Living J Comput Mol Sci 2:. https://doi.org/10.33011/livecoms.2.1.18378
Miyamoto S, Kollman PA (1992) Settle: an analytical version of the SHAKE and RATTLE algorithm for rigid water models. J Comput Chem 13:952–962. https://doi.org/10.1002/jcc.540130805
Oshima H, Re S, Sugita Y (2020) Prediction of protein–ligand binding pose and affinity using the gREST+FEP method. J Chem Inf Model 60:5382–5394. https://doi.org/10.1021/acs.jcim.0c00338
Paliwal H, Shirts MR (2011) A benchmark test set for alchemical free energy transformations and its use to quantify error in common free energy methods. J Chem Theory Comput 7:4115–4134. https://doi.org/10.1021/ct2003995
Paschek D, García AE (2004) Reversible temperature and pressure denaturation of a protein fragment: a replica exchange molecular dynamics simulation study. Phys Rev Lett 93:238105. https://doi.org/10.1103/PhysRevLett.93.238105
Peter EK, Pivkin IV, Shea J-E (2016) A canonical replica exchange molecular dynamics implementation with normal pressure in each replica. J Chem Phys 145:044903. https://doi.org/10.1063/1.4958325
Ryckaert J-P, Ciccotti G, Berendsen HJC (1977) Numerical integration of the cartesian equations of motion of a system with constraints: molecular dynamics of n-alkanes. J Comput Phys 23:327–341. https://doi.org/10.1016/0021-9991(77)90098-5
Shinobu A, Kobayashi C, Matsunaga Y, Sugita Y (2019) Building a macro-mixing dual-basin Gō model using the Multistate Bennett Acceptance Ratio. Biophys Physicobiology 16:310–321. https://doi.org/10.2142/biophysico.16.0_310
Shirts MR, Chodera JD (2008) Statistically optimal analysis of samples from multiple equilibrium states. J Chem Phys 129:124105. https://doi.org/10.1063/1.2978177
Souaille M, Roux B (2001) Extension to the weighted histogram analysis method: combining umbrella sampling with free energy calculations. Comput Phys Commun 135:40–57. https://doi.org/10.1016/S0010-4655(00)00215-0
Steinbrecher T, Joung I, Case DA (2011) Soft-core potentials in thermodynamic integration: comparing one- and two-step transformations. J Comput Chem 32:3253–3263. https://doi.org/10.1002/jcc.21909
Sugita Y, Okamoto Y (1999) Replica-exchange molecular dynamics method for protein folding. Chem Phys Lett 314:141–151. https://doi.org/10.1016/S0009-2614(99)01123-9
Tan Z, Gallicchio E, Lapelosa M, Levy RM (2012) Theory of binless multi-state free energy estimation with applications to protein-ligand binding. J Chem Phys 136:144102. https://doi.org/10.1063/1.3701175
Tan Z, Xia J, Zhang BW, Levy RM (2016) Locally weighted histogram analysis and stochastic solution for large-scale multi-state free energy estimation. J Chem Phys 144:034107. https://doi.org/10.1063/1.4939768
Tembre BL, Mc Cammon JA (1984) Ligand-receptor interactions. Comput Chem 8:281–283. https://doi.org/10.1016/0097-8485(84)85020-2
Terakawa T, Kameda T, Takada S (2011) On easy implementation of a variant of the replica exchange with solute tempering in GROMACS. J Comput Chem 32:1228–1234. https://doi.org/10.1002/jcc.21703
Torrie GM, Valleau JP (1977) Nonphysical sampling distributions in Monte Carlo free-energy estimation: umbrella sampling. J Comput Phys 23:187–199. https://doi.org/10.1016/0021-9991(77)90121-8
Vanommeslaeghe K, Hatcher E, Acharya C et al (2009) CHARMM general force field: a force field for drug-like molecules compatible with the CHARMM all-atom additive biological force fields. J Comput Chem NA-NA. https://doi.org/10.1002/jcc.21367
Wang L, Friesner RA, Berne BJ (2011) Replica exchange with solute scaling: a more efficient version of replica exchange with solute tempering (REST2). J Phys Chem B 115:9431–9438. https://doi.org/10.1021/jp204407d
Wang Y, Herron L, Tiwary P (2022) From data to noise to data for mixing physics across temperatures with generative artificial intelligence. Proc Natl Acad Sci 119:e2203656119. https://doi.org/10.1073/pnas.2203656119
Warshel A, Levitt M (1976) Theoretical studies of enzymic reactions: dielectric, electrostatic and steric stabilization of the carbonium ion in the reaction of lysozyme. J Mol Biol 103:227–249. https://doi.org/10.1016/0022-2836(76)90311-9
Wieder M, Fass J, Chodera JD (2021) Teaching free energy calculations to learn from experimental data. Biophysics
Yagi K, Ito S, Sugita Y (2021) Exploring the minimum-energy pathways and free-energy profiles of enzymatic reactions with QM/MM calculations. J Phys Chem B 125:4701–4713. https://doi.org/10.1021/acs.jpcb.1c01862
Yu W, He X, Vanommeslaeghe K, MacKerell AD (2012) Extension of the CHARMM general force field to sulfonyl-containing compounds and its utility in biomolecular simulations. J Comput Chem 33:2451–2468. https://doi.org/10.1002/jcc.23067
Zacharias M, Straatsma TP, McCammon JA (1994) Separation-shifted scaling, a new scaling method for Lennard-Jones interactions in thermodynamic integration. J Chem Phys 100:9025–9031. https://doi.org/10.1063/1.466707
Zhang BW, Xia J, Tan Z, Levy RM (2015) A stochastic solution to the unbinned WHAM equations. J Phys Chem Lett 7
Zwanzig RW (1954) High-temperature equation of state by a perturbation method. I Nonpolar Gases J Chem Phys 22:1420–1426. https://doi.org/10.1063/1.1740409