Trichostatin A và trapoxin: Các chất thử nghiệm hóa học mới cho vai trò của acetyl hóa histone trong cấu trúc và chức năng của nhiễm sắc thể

BioEssays - Tập 17 Số 5 - Trang 423-430 - 1995
Minoru Yoshida1, Sueharu Horinouchi2, Toru Beppu3
1Department of Biotechnology, University of Tokyo, Japan;
2Department of Biotechnology, The University of Tokyo, Bunkyo‐ku, Tokyo 113, Japan
3Department of Applied Biological Science, College of Agriculture and Veterinary Medicine, Nihon University, Kame-ino, Fujisawa-shi, Kanagawa 252, Japan

Tóm tắt

Tóm tắtAcetyl hóa có thể đảo ngược tại nhóm ϵ‐amino của lysine nằm trong miền bảo tồn của các histone lõi được cho là đóng một vai trò quan trọng trong việc điều chỉnh cấu trúc nhiễm sắc thể và hoạt động phiên mã của nó. Một chiến lược đầy hứa hẹn để phân tích chức năng chính xác của acetyl hóa histone là chặn các hoạt động của các enzyme acetyl hóa hoặc deacetyl hóa thông qua các chất ức chế đặc hiệu. Gần đây, hai chất chuyển hóa từ vi sinh vật, trichostatin A và trapoxin, đã được phát hiện là những chất ức chế mạnh mẽ các enzyme deacetylase histone. Trichostatin A ức chế có thể đảo ngược enzyme deacetylase histone của động vật có vú, trong khi trapoxin gây ức chế thông qua việc gắn vào enzyme không thể đảo ngược. Enzyme deacetylase histone từ một dòng tế bào kháng trichostatin A chịu sự kháng lại trichostatin A, cho thấy enzyme này là mục tiêu chính. Cả hai chất này đều gây ra nhiều phản ứng sinh học khác nhau ở tế bào như tạo ra sự phân hóa và ngưng trệ chu kỳ tế bào. Trichostatin A và trapoxin có ích trong việc phân tích vai trò của acetyl hóa histone trong cấu trúc và chức năng nhiễm sắc thể cũng như trong việc xác định các gen có hoạt động được điều chỉnh bởi acetyl hóa histone.

Từ khóa


Tài liệu tham khảo

10.1002/bies.950140103

10.1242/jcs.99.1.13

10.1042/bj2650023

10.1016/S0021-9258(17)44885-X

Kijima M., 1993, Trapoxin, an antitumor cyclic tetrapeptide, is an irreversible inhibitor of mammalian histone deacetylase, J. Biol. Chem., 268, 22429, 10.1016/S0021-9258(18)41547-5

10.7164/antibiotics.29.1

10.7164/antibiotics.31.939

10.1271/bbb1961.49.1365

10.1271/bbb1961.49.563

Yoshida M., 1987, Effects of trichostatins on differentiation of murine erythroleukemia cells, Cancer Res., 47, 3688

10.1271/bbb1961.52.251

10.1016/S0040-4020(01)89789-1

10.7164/antibiotics.43.1101

10.1016/0014-4827(88)90030-4

10.1038/268462a0

10.1016/0092-8674(75)90107-5

10.1002/jcp.1041220110

Cousens L. S., 1979, Different accessibilities in chromatin to histone acetylase, J. Biol. Chem., 254, 1716, 10.1016/S0021-9258(17)37831-6

Kruh J., 1982, Effects of sodium butyrate, a new pharmacological agent, on cells in culture, Mol. Cell. Biochem., 42, 65

10.1016/0167-4889(94)90069-8

10.1016/S0092-8674(05)80078-9

10.1073/pnas.84.15.5252

10.1016/0022-2836(87)90698-X

10.1016/0092-8674(90)90339-G

10.1002/j.1460-2075.1994.tb06451.x

10.1016/0092-8674(93)90419-Q

10.1016/0092-8674(91)90554-C

10.1073/pnas.87.16.6286

10.1126/science.2106160

10.1101/gad.7.4.592

Perry M., 1981, The effect of histone hyperacetylation of the nuclease sensitivity and the solubility of chromatin, J. Biol. Chem., 256, 3313, 10.1016/S0021-9258(19)69608-0

10.1016/0092-8674(89)90920-3

10.1016/S0021-9258(18)54150-8

10.1016/0092-8674(93)90051-Q

10.1002/j.1460-2075.1992.tb05408.x

10.1016/0092-8674(92)90417-B

Boffa L. C., 1981, Manifold effects of sodium butyrate on nuclear function. Selective and reversible inhibition of phosphorylation of histones H1 and H2A and impaired methylation of lysine and arginine residues in nuclear protein fractions, J. Biol. Chem., 256, 9612, 10.1016/S0021-9258(19)68806-X

10.1006/excr.1994.1107

10.1038/280692a0

10.1002/jcp.1041000206

10.1016/0092-8674(93)90636-5

10.1016/0092-8674(92)90586-2

10.1007/BF02796360

10.1016/0014-4827(83)90147-7

10.1073/pnas.70.8.2457

10.1038/271262a0

10.1002/jcp.1041370104

10.1016/0092-8674(78)90305-7

10.1271/bbb1961.55.1491

10.1006/excr.1994.1248

10.1007/BF00365304

10.1006/dbio.1994.1283

10.1093/nar/11.21.7631

10.1021/bi00127a025

10.1016/0092-8674(80)90357-8

10.1111/j.1432-1033.1990.tb19474.x

10.1021/bi00180a012

10.1038/361746a0

10.1002/j.1460-2075.1988.tb03163.x

10.1016/0022-2836(91)90613-B

10.1093/nar/14.18.7189

10.1111/j.1432-1033.1994.00885.x

10.1146/annurev.cb.01.110185.002033

Kwiatkowski D. J., 1988, Predominant induction in gelsolin and actin‐binding protein during myeloid differentiation, J. Biol. Chem., 263, 13857, 10.1016/S0021-9258(18)68322-X

10.1083/jcb.111.1.95

10.1042/bj2790883

10.7164/antibiotics.43.1524

Sugita K., 1992, Morphological reversion of sis‐transformed NIH3T3 cells by trichostatin A, Cancer Res., 52, 168

10.1002/hlca.19740570306

10.1016/0040-4020(82)85043-6

Hirota A., 1973, Structure of Cyl‐2, a novel cyclotetrapeptide from Cylindrocladium scoparium, Agric. Biol. Chem., 37, 955, 10.1080/00021369.1973.10860775

10.7164/antibiotics.36.478

10.1016/0968-0004(94)90148-1

10.1126/science.1702904

Thông tin
Thông tin xuất bản

BioEssays

Tập 17 Số 5

423-430

Thông tin tác giả