Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Lysin của virus bacteriophage nhiễm vi khuẩn axit lactic
Tóm tắt
Bài đánh giá ngắn này nêu bật sự thiếu vắng hoàn toàn tài liệu về lysin của virus bacteriophage nhiễm các loài như S. salivarius subsp. thermophilus, các loài Pediococcus và Leuconostoc, L. helveticus, L. acidophilus, L. plantarum và L. brevis, những loài này cũng được sử dụng rộng rãi trong ngành công nghiệp sữa. Các lysin được mô tả có một số đặc điểm sinh hóa tương tự: pH và nhiệt độ tối ưu, vị trí thủy phân bên trong peptidoglycan, và một số yếu tố kích hoạt và ức chế. Việc nhân bản các gen mã hóa những lysin này chỉ mới bắt đầu trong vài năm qua và đã có bốn trong số đó được giải trình tự hoàn toàn. Trong tương lai, các gen lysin này có thể được so sánh thú vị với gen(s) autolysin của vật chủ. Ngược lại, việc các lysin của virus bacteriophage đi qua màng tế bào chất của tế bào vật chủ để tiếp cận peptidoglycan (thông qua một trình tự tín hiệu hoặc sự hiện diện của holin) vẫn chưa được giải quyết rõ ràng. Sự hiện diện của một khung đọc mở thứ hai upstream của gen lysin, cho phép mã hóa một holin giả thuyết, đã được đề xuất. Chắc chắn rằng kiến thức ngày càng tăng của chúng ta về tổ chức gen bacteriophage sẽ giúp giải quyết vấn đề này. Trong khi chờ đợi, việc thu nhận một chủng Lactococcus với kiểu hình tự ly giải, sử dụng gen lysin bacteriophage, cũng như việc sử dụng thành công lysin PL1 tinh khiết để thu được protoplasts của L. casei khuyến khích chúng tôi tiếp tục khám phá lĩnh vực lysin của virus bacteriophage.
Từ khóa
#lysins #bacteriophages #lactic acid bacteria #S. salivarius #Pediococcus #Leuconostoc #dairy industryTài liệu tham khảo
Accolas JP, Spillmann H (1979a) Morphology of bacteriophages of Lactobacillus bulgaricus, L. lactis and L. helveticus. J Appl Bacteriol 47:309–319
Accolas JP, Spillman H (1979b) The morphology of six bacteriophages of Streptococcus thermophilus. J Appl Bacteriol 47:135–144
Boizet B, Lahbib-Mansais Y, Dupont L, Ritzenthaler P, Mata M (1990) Cloning, expression and sequence analysis of an endolysin-encoding gene of Lactobacillus bulgaricus bacteriophage mv1. Gene 94:61–67
Chopin A, Chopin MC, Moillo-Batt A, Langella P (1984) Two plasmids determined restriction and modification systems in Streptococcus lactis. Plasmid 11:260–263
De Vos WM, Underwood HM, Davies FL (1984) Plasmid encoded bacteriophage resistance in Streptococcus cremoris SK11. FEMS Microbiol Lett 23:175–178
Flech JW, Inagami T, Hash JH (1975) The N,O-diacetylmuramidase of Chalaropsis species. J Biol Chem 25:3713–3720
Garcia JL, Garcia E, Arraras A, Garcia P, Ronda C, Lopez R (1987) Cloning, purification, and biochemical characterization of the pneumococcal bacteriophage Cp-1 lysin. J Virol 61:2573–2580
Garcia E, Garcia JL, Garcia P, Arraras A, Sanchez-Puelles JM, Lopez R (1988) Molecular evolution of lytic enzymes of Streptococcus pneumoniae and its bacteriophages. Proc Natl Acad Sci USA 85:914–918
Garvey KJ, Saedi MS, Ito I (1986) Nucleotide sequence of Bacillus phage θ29 genes 14 and 15: homology of gene 15 with over phage lysozymes. Nucleic Acids Res 14:10 001–10 008
Gautier M, Chopin MC (1987) Plasmid determined systems for restriction and modification activity and abortive infection in Streptococcus cremoris. Appl Environ Microbiol 53:923–927
Hayashida M, Watanabe K, Muramatsu T, Goto MA (1987) Further characterization of PL-1 phage-associated N-acetylmuramidase of Lactobacillus casei. J Gen Microbiol 133:1343–1349
Henrich B, Plapp R (1984) Use of a cloned bacteriophage gene to disrupt bacteria. J Biochem Biophys Methods 10:25–34
Hill C, Miller LA, Klaenhammer TR (1990) Cloning, expression and sequence determination of bacteriophage fragment encoding bacteriphage resistance in Lactococcus lactis. J Bacteriol 172:6419–6426
Ishibashi K, Takesue S, Watanabe K, Oishi K (1982) Use of lectines to characterize the receptor sites for bacteriophage PL-1 of Lactobacillus casei. J Gen Microbiol 128:2251–2259
Jarvis AW, Fitzgerald GF, Mata M, Mercenier A, Neve H, Powell IB, Ronda C, Saxelin M, Teuber M (1991) Species and type phages of lactococcal bacteriophages. Intervirology 32:2–9
Klaenhammer TR (1987) Plasmid-directed mechanisms for bacteriophage defense in lactic streptococci. FEMS Microbiol Rev 46:313–325
Lahbib-Mansais Y, Mata M, Ritzenthaler P (1988) Molecular taxonomy of Lactobacillus phages. Biochimie 70:429–435
Lahbib-Mansais Y, Boizet B, Dupont L, Mata M, Ritzenthaler P (1992) Characterization of a temperate bacteriophage of Lactobacillus delbrueckii subsp. bulgaricus and its interactions with the host cell chromosome. J Gen Microbiol 138:1139–1146
Mata M, Trautwetter A, Luthaud G, Ritzenthaller P (1986) Thirteen virulent and temperature bacteriophages of Lactobacillus bulgaricus and Lactobacillus lactis belong to a single DNA homology group. Appl Environ Microbiol 52:429–435
Mullan WMA, Crawford RJM (1985a) Partial purification and some properties of θC2(w) lysin, a lytic enzyme produced by phage-infected cells of Streptococcus lactis C2. J Dairy Res 52:123–138
Mullan WMA, Crawford RJM (1985b) Lysin production by θC2(w), a prolate phage for Streptococcus lactis C2. J Dairy Res 52:113–121
Mullan WMA, Crawford RJM (1985c) Factors affecting the lysis of group N streptococci by phage lysin. Milchwissen 40:342–345
Naylor J, Czulak J (1956) Host phage relationship of cheese starter organisms. II. Effect of phage activity on heterologous strains of lactic streptococci. J Dairy Res 23:126–130
Oram JD, Reiter B (1965) Phage-associated lysins affecting group N and group D streptococci. J Gen Microbiol 40:57–70
Platteeuw C, De Vos WM (1992) Location, characterization and expression of lytic enzyme-encoding gene, lytA, of Lactococcus lactis bacteriophage θUS3. Gene 118:115–120
Reiter B, Oram JD (1963) Group N streptococcal phage lysin. J Gen Microbiol 32:29–32
Romero A, Lopez R, Garcia P (1990a) Characterization of the pneumococcal bacteriophage HB-3 amidase: cloning and expression in Escherichia coli. J Virol 64:137–142
Romero A, Lopez R, Garcia P (1990b) Sequence of the Streptococcus pneumoniae bacteriophage HB-3 amidase reveals high homology with the major host autolysin. J Bacteriol 172:5064–5070
Sanders ME, Leonhard PJ, Sing GWD, Klaenhammer TR (1986) Conjugal strategy for construction of fast acid-producing, bacteriophage resistant lactic streptococci for use in dairy fermentations. Appl Environ Microbiol 52:1001–1007
Schleifer KH, Kraus J, Dvorak C, Kilpper-Bälz R, Collins MD, Fisher W (1985) Transfer of Streptococcus lactis and related streptococci to the genus Lactococcus gen. nov. Syst Appl Microbiol 6:183–195
Sechaud L (1990) Caractérisation de 35 bactériophages de Lactobacillus helveticus. Thèse INRA, Jouy-en-Josas, France
Sechaud L, Cluzel PJ, Rousseau M, Baumgartner A, Accolas JP (1988) Bacteriophages of lactobacilli. Biochimie 70:401–410
Shearman CA, Underwood H, Jury K, Gasson M (1989) Cloning and DNA sequence analysis of a Lactococcus bacteriophage lysin gene. Mol Gen Genet 218:214–221
Shearman CA, Hertwig S, Teuber M, Gasson MJ (1991) Characterization of the prolate-headed lactococcal bacteriophage θvML3: location of the lysin gene and its DNA homology with other prolate-headed phages. J Gen Microbiol 137:1285–1291
Shearman CA, Jury K, Gasson MJ (1992) Autolytic Lactococcus lactis expressing a lactococcal bacteriophage lysin gene. Biotechnology 10:196–199
Shin C, Sato Y (1980) Leuconostoc phage-associated lysin acting on lactic acid bacteria. Jpn J Zootech Sci 51:443–446
Teuber M, Lembke J (1983) The bacteriophages of lactic acid bacteria with emphasis on genetic aspects of group N lactic streptococci. Antonie van Leeuwenhoek J Microbiol Serol 49:283–295
Thomas TD, Jarvis BDW, Skipper NA (1974) Localization of proteinase(s) near the cell surface of Streptococcus lactis. J Bacteriol 118:329–333
Tourville DR, Johnstone DB (1966) Lactic streptococcal phage-associated lysin. I. Lysis of heterologous lactic streptococci by a phage-induced lysin. J Dairy Sci 49:158–162
Tourville DR, Tokuba S (1967) Lactic streptococcal phage-associated lysin. II. Purification and characterization. J Dairy Sci 50:1019–1024
Trautwetter A, Ritzenthaler P, Alatassova T, Mata-Gilsinger M (1986) Physical and genetic characterization of the genome of Lactobacillus lactis bacteriophage LL-H. J Virol 59:551–555
Valyasevi R, Sandine WE, Geller BL (1990) The bacteriophage kh receptor of Lactococcus lactis subsp. cremoris KH is the rhamnose of the extracellular wall polysaccharide. Appl Environ Microbiol 56:1882–1889
Ward JB, Curtis CAM, Taylor C, Buxton Rs (1982) Purification and characterization of two phage PBSX-induced lytic enzymes of Bacillus subtilis 168: an N-acetylmuramoyl-l-amidase and an N-acetylmuramidase. J Gen Microbiol 128:1171–1178
Ward LJH, Bresford TPJ, Lubbers MW, Jarvis BDW, Jarvis AW (1993) Sequence analysis of the lysin gene region of the prolate lactococcal bacteriophage c2. Can J Microbiol 39:767–774
Watanabe K, Hayashida M, Ishibashi K, Nakashima Y (1984a) An N-acetylmuramidase induced by PL-1 phage infection of Lactobacillus casei. J Gen Microbiol 130:275–277
Watanabe K, Oshibashi K, Nakashima Y, Sakurai Y (1984b) A phage-resistant mutant of Lactobacillus casei which permits phage adsorption but not genome injection. J Gen Virol 65:981–986
Watanabe K, Hayashida M, Nakashima Y, Hayashi S (1987) Preparation and regeneration of bacteriophage PL-1 enzyme-induced Lactobacillus casei protoplasts. Appl Environ Microbiol 53:2686–2688
Watanabe K, Kakita Y, Nakashima Y, Miake F (1992) Calcium requirement for protoplast transfection mediated by polyethylene glycol of Lactobacillus casei by PL1 phage DNA. Biosci Biotechnol Biochem 56:1859–1862
Whitehead HR, Cox GA (1935) Bacteriophage phenomena in cultures of lactic streptococci. J Dairy Res 7:55–62
Yokokura T (1977) Phage receptor material in Lactobacillus casei. J Gen Microbiol 100:139–145
Young RY (1992) Bacteriophage lysis: mechanism and regulation. Microbiol Rev 56:430–481