The functional diversity of protein lysine methylation

10.1128/JB.01379-12

10.1093/jmcb/mjr025

10.1128/JB.158.1.84-93.1984

10.1038/184056b0

Ames GF, 1979, In vivo methylation of prokaryotic elongation factor Tu, J Biol Chem, 254, 9947, 10.1016/S0021-9258(19)86650-4

10.1021/bi00164a031

10.1074/mcp.M800282-MCP200

10.1038/ncb2228

10.1038/35065138

10.1128/mBio.00207-13

10.1186/1479-7364-4-5-327

10.1016/j.micinf.2006.11.007

10.1016/j.molcel.2012.11.006

10.1002/bip.22136

10.1073/pnas.78.9.5381

10.1155/2010/106341

10.1016/j.cell.2006.10.043

10.1039/c3mb00009e

10.1042/bj1310253

10.1016/0168-1702(95)01266-4

10.2217/epi.12.3

10.18632/aging.100471

10.1128/JB.186.17.5819-5825.2004

10.1016/j.molcel.2011.08.007

10.1007/978-1-4419-9967-2_4

10.1016/j.gde.2004.02.001

10.1038/cr.2009.127

10.1038/emboj.2010.311

10.1016/j.cell.2005.10.023

10.1038/ncomms1549

10.1016/j.bbapap.2004.08.013

10.1128/CVI.00281-07

10.1158/0008-5472.CAN-10-0833

10.1074/mcp.M700021-MCP200

10.1016/j.mrfmmm.2006.05.041

10.1074/mcp.M800224-MCP200

10.1093/nar/gkm726

10.1371/journal.pone.0021470

10.1158/0008-5472.CAN-10-2446

10.1593/neo.12656

10.1038/ncomms2074

10.1126/science.1175371

10.1128/JB.01535-12

10.1016/j.freeradbiomed.2011.10.001

10.1038/nature03117

10.1038/nrm1552

10.1006/phrs.1997.0269

10.1371/journal.pgen.1003210

10.1038/nchembio.111

10.1371/journal.pgen.1003006

10.1007/BF00382270

10.1002/pmic.201100570

10.1074/jbc.M602257200

10.1073/pnas.0806712105

10.1038/nsmb.2353

10.1016/S0021-9258(18)91855-7

DeLange RJ, 1970, Identification and location of epsilon‐N‐trimethyllysine in yeast cytochromes c, J Biol Chem, 245, 3325, 10.1016/S0021-9258(18)62998-9

10.1371/journal.pone.0018315

10.1016/j.chembiol.2010.11.014

10.1186/gb-2005-6-8-227

10.1111/j.1432-1033.1980.tb04995.x

10.1101/gad.177758.111

10.1073/pnas.0910439106

10.1134/S0006297910050019

10.1038/nature09906

10.1073/pnas.0810362106

10.1038/nsmb.1939

10.1016/S0006-291X(88)81006-4

10.1074/jbc.M308520200

10.1016/0378-1119(94)00828-G

10.1021/pr700772s

10.1093/nar/gkq861

10.1152/physrev.00027.2001

10.1038/nrg3173

10.1074/jbc.M806857200

10.7150/ijbs.4283

10.1016/0300-9084(89)90043-6

10.1155/2011/730702

10.1074/mcp.O113.027870

10.1093/nar/gkm1128

10.3389/fmicb.2011.00161

10.1016/j.tibs.2003.09.005

10.1021/bi00213a030

10.1042/bj1170044Pb

10.1038/223300a0

10.1101/gad.173930.111

10.1093/abbs/gmr109

10.1038/nature07829

10.1074/mcp.M112.017251

10.1038/35056583

10.1038/onc.2011.415

10.1038/nature07958

10.1016/j.molonc.2012.07.004

10.1073/pnas.86.6.1855

10.1104/pp.97.3.913

10.1104/pp.98.3.1170

10.1038/aps.2012.161

10.1038/nature05287

10.1038/nature06092

10.1074/jbc.M109.062588

10.2174/138945011798184155

10.1073/pnas.0610850104

10.1021/pr800569c

10.1038/nature03114

10.1074/jbc.M608467200

10.1128/MCB.00460-07

10.1002/pmic.200500042

10.1093/emboj/20.18.5232

10.1126/science.1069473

10.1093/glycob/cwl009

10.1021/ac7021025

10.1074/jbc.M806020200

10.1002/rmv.722

10.1016/j.cell.2005.10.025

10.1038/ncomms2041

10.1038/nature09725

10.1038/sj.embor.7400625

10.1016/j.molcel.2011.08.025

10.1016/j.bbrc.2010.11.133

10.1074/jbc.275.21.16127

10.1006/jmbi.1996.0701

10.1093/carcin/bgp116

10.1111/j.1872-034X.2007.00141.x

10.1371/journal.pone.0002037

10.1016/j.molcel.2010.06.006

10.1016/S1097-2765(04)00182-0

10.1111/j.1365-2958.2007.05767.x

10.1016/j.cell.2009.04.050

10.1016/j.biochi.2012.04.024

10.1158/0008-5472.CAN-07-1132

10.1016/j.molcel.2007.12.025

10.1093/emboj/cdg025

10.1038/35065132

10.1007/s11427-009-0054-z

10.1038/nsmb1307

10.1016/j.cell.2011.07.025

10.1016/j.molcel.2012.09.004

10.1016/j.molcel.2010.06.008

10.1016/j.molcel.2011.08.006

10.1038/ni.1968

10.1186/1756-8935-4-19

10.1111/j.1432-1033.1984.tb08233.x

10.1126/science.1139004

10.1016/j.molcel.2007.10.023

10.1038/nature04802

10.1016/j.abb.2010.05.023

10.1016/0014-5793(79)80407-X

10.1016/j.molcel.2013.04.025

10.1038/embor.2012.113

10.1073/pnas.0912493107

10.1104/pp.78.3.477

10.1002/iub.216

10.1021/cr9603744

10.1371/journal.pone.0052425

10.1074/jbc.M702069200

10.1038/ncomms1044

10.1016/j.pep.2012.09.012

10.1038/nsb898

10.1016/j.febslet.2005.05.026

10.1021/bi00308a007

10.1016/S0959-440X(02)00391-3

10.1021/bi00031a031

10.1021/bi952555q

Min J, 2002, Structure of the SET domain histone lysine methyltransferase Clr4, Nat Struct Biol, 9, 828

10.1101/gad.269603

10.1074/jbc.M112.359976

Molla A, 1981, Octopus calmodulin. The trimethyllysyl residue is not required for myosin light chain kinase activation, J Biol Chem, 256, 15, 10.1016/S0021-9258(19)70087-8

10.1371/journal.pone.0052231

10.1016/j.molcel.2013.03.005

Motojima K, 1982, Part of the lysyl residues in wheat o‐amylase is methylated as Af‐e‐trimethyl lysine, Plant Cell Physiol, 23, 709

10.1038/ncb1772

10.1038/onc.2009.511

10.1021/bi00889a003

10.1038/nsmb.2436

Natoli G, 2009, The future therapeutic potential of histone demethylases: a critical analysis, Curr Opin Drug Discov Devel, 12, 607

10.1101/gad.2057811

10.1104/pp.93.3.880

10.1038/nmeth715

10.1016/S0014-5793(98)00848-5

10.1016/j.chom.2010.02.005

10.1016/j.ymeth.2010.07.001

10.1016/0006-291X(73)91383-1

10.1016/0003-9861(74)90175-1

10.1186/1471-2164-11-92

10.1074/jbc.M112.339382

10.1016/j.molcel.2013.06.001

10.1038/nature04814

Peng C, 2011, The first identification of lysine malonylation substrates and its regulatory enzyme, Mol Cell Proteomics, 10, 012658

10.1073/pnas.162246899

Petrossian TC, 2011, Uncovering the human methyltransferasome, Mol Cell Proteomics, 10, 000976

10.1016/j.cell.2012.06.048

10.1126/science.1084274

10.1074/jbc.M802132200

10.1074/jbc.M001891200

10.2174/092986710790936329

10.1074/jbc.M611896200

10.1038/nature04187

10.1007/s00018-006-6274-5

10.1038/nchembio.88

10.1016/j.chembiol.2007.11.013

10.1016/S0021-9258(17)35963-X

10.1073/pnas.89.17.8394

10.1016/S0955-0674(00)00216-7

10.1371/journal.pone.0035376

10.1074/jbc.M709429200

10.1074/jbc.M110.137612

10.1093/pcp/pcq171

10.1371/journal.ppat.1002184

10.1016/j.molcel.2007.06.026

10.1016/j.cell.2004.11.009

10.1016/j.mib.2005.10.007

10.1042/BJ20060569

10.1038/nature01080

Schaefer WH, 1987, Amino acid sequence of a novel calmodulin from Paramecium tetraurelia that contains dimethyllysine in the first domain, J Biol Chem, 262, 1025, 10.1016/S0021-9258(19)75744-5

10.1016/S0968-0004(03)00090-2

Shadfan M, 2012, MDM2 and MDMX: Alone and together in regulation of p53, Transl Cancer Res, 1, 88

10.1038/nature04835

10.1016/j.molcel.2007.07.012

10.1146/annurev.biochem.75.103004.142422

10.1074/jbc.M110.132274

Sitaramayya A, 1980, Enzymatic methylation of calmodulin in rat brain cytosol, J Biol Chem, 255, 8894, 10.1016/S0021-9258(18)43586-7

10.1016/j.molcel.2010.11.031

10.1016/j.micinf.2005.02.013

10.1039/b801724g

10.1038/cr.2010.174

10.1016/0014-5793(87)80866-9

10.1016/j.molcel.2008.03.022

10.1093/oxfordjournals.jbchem.a129681

10.1002/pmic.200700343

10.1016/j.cell.2011.08.008

10.1038/nsmb1338

10.1038/nm1090

10.1111/j.1574-6968.1990.tb03830.x

10.1016/S0021-9258(17)44086-5

10.1016/S0092-8674(02)01000-0

10.1038/nsb946

10.1002/j.1460-2075.1994.tb06693.x

10.1038/nature04433

10.1186/1742-4690-5-40

10.1111/j.1432-1033.1986.tb10074.x

10.1111/boc.201100067

Slyke DD, 1958, The course of hydroxylation of lysine to form hydroxylysine in collagen, J Biol Chem, 232, 797, 10.1016/S0021-9258(19)77399-2

10.1016/j.bbcan.2010.10.002

10.1038/nature11326

10.1016/j.bbamcr.2012.09.012

10.1038/nrm3274

10.1074/mcp.M111.013284

Wang C, 1982, Methylation of chicken fibroblast heat shock proteins at lysyl and arginyl residues, J Biol Chem, 257, 8356, 10.1016/S0021-9258(18)34338-2

10.1016/S0006-291X(84)80312-5

10.1016/0003-9861(92)90656-H

10.1038/ng.268

Watterson DM, 1980, The complete amino acid sequence of the Ca2+‐dependent modulator protein (calmodulin) of bovine brain, J Biol Chem, 255, 962, 10.1016/S0021-9258(19)86127-6

10.1074/jbc.M806006200

10.1021/bi100428x

10.1074/jbc.M110.200410

10.1126/scisignal.2001902

10.1016/j.celrep.2013.07.024

10.1074/jbc.M110.139527

10.1016/S0092-8674(02)00964-9

10.1093/nar/gkm1057

10.1038/nature04815

10.1093/bfgp/els064

10.1038/nature01378

10.3109/10799893.2011.552914

10.1038/embor.2012.25

10.1074/jbc.M707974200

10.1073/pnas.1016147107

10.1038/emboj.2009.55

10.4161/epi.4.7.9787

10.1128/MCB.01343-09

10.1371/journal.pgen.1002380

Young CC, 1990, Nutrient‐dependent methylation of a membrane‐associated protein of Escherichia coli, J Bacteriol, 172, 5147, 10.1128/jb.172.9.5147-5153.1990

10.1128/jb.173.10.3096-3100.1991

10.2174/092986713804806667

10.1021/tx2003849

10.1016/j.cell.2005.06.021

10.1038/nchembio.495

10.1038/ncomms3062

10.3390/v5071787