Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Tác động độc tế bào của eutigoside từ Eurya emarginata lên tế bào leukemia promyelocytic HL-60
Tóm tắt
Hai glucoside phenolic, eutigoside B và eutigoside C, đã được phân lập từ lá tươi của Eurya emarginata. Hai glucoside phenolic này đã thể hiện tác động ức chế đáng kể đối với sự phát triển của tế bào leukemia promyelocytic HL-60. Hơn nữa, khi các tế bào HL-60 được điều trị bằng eutigoside C, một số đặc điểm của sự apoptosis như phân mảnh DNA, thay đổi hình thái và tăng tỷ lệ tế bào hypodiploid sub-G1 đã được quan sát thấy. Để hiểu cơ chế gây ra apoptosis bởi eutigoside C, chúng tôi đã kiểm tra sự thay đổi mức độ biểu hiện của Bcl-2 và Bax. Eutigoside C làm giảm mức độ protein và mRNA của Bcl-2, nhưng lại tăng nhẹ mức độ protein và mRNA của Bax theo thời gian. Khi chúng tôi kiểm tra sự kích hoạt của caspase-3, một yếu tố thực hiện của apoptosis, eutigoside C đã làm tăng biểu hiện dạng hoạt động (19-kDa) của caspase-3 và sự gia tăng hoạt động của chúng được thể hiện qua sự cắt đứt poly (ADP-ribose) polymerase, một chất nền của caspase-3, xuống còn 85-kDa. Các kết quả cho thấy tác động ức chế của eutigoside C từ E. emarginata lên sự phát triển của HL-60 có vẻ do sự kích thích của apoptosis thông qua việc giảm biểu hiện Bcl-2 và kích hoạt caspase.
Từ khóa
#Eutigoside #Eurya emarginata #HL-60 #apoptosis #Bcl-2 #Bax #caspase-3 #đặc điểm phân mảnh DNATài liệu tham khảo
Agarwal, N. and Mehta, K., Possible involvement of Bcl-2 pathway in retinoid X receptor alpha-induced apoptosis of HL-60 cells.Biochem. Biophys. Res. Commun., 13, 251–253 (1997).
Baff, G., Miyashita, T., Williamson, J. R., and Reed, J. C., Apoptosis induced by withdrawal of interleukin-3 (IL-3) from an IL-3-dependent hematopoietic cell line is associated with repartitioning of intracellular calcium and is blocked by enforced Bcl-2 oncoprotein production.J. Biol. Chem., 268, 6511–6519 (1993).
Bradford, M. M., A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding.Anal. Biochem., 72, 248–254 (1976).
Campos, L., Sabiolo, J. P., Oriol, P., Roubi, N., Vasselan, C., and Archimbaud, E., High expression of bcl-2 protein in acute myeloid leukemia cells associated with poor resonset chemotherapy.Blood, 81, 3091–3096 (1993).
Carmichael, J., DeGraff, W. G., and Gazdar, A. F., Evaluation of a tetrazolium-based semiautomated colorimetric assay: assessment of chemisensitivity testing.Cancer Res., 47, 936–942 (1987).
Chung, M. G. and Epperson, B. K., Clonal and spatial genetic structure in Eurya emarginata (Theaceae).Heredity, 84, 170–177 (2000).
Distelhorst, C. W., Lam, M., and McCormick, T. S., Bcl-2 inhibits hydrogen peroxide-induced ER Ca2+ pool depletion.Oncogene, 12, 2051–2055 (1996).
Fernandes-Alnemri T, Litwack G, and Alnemri E. S., CPP32, a novel human apoptotic protein with homology toCaenorhabditis elegans cell death protein Ced-3 and mammalian interleukin-1 beta- converting enzyme.J. Biol. Chem., 269, 30761–30764 (1994).
Greenwald, P., Nixon, D. W., Malone, W. F., Kelloff, G. J., Stern, H. R. and Witkin, K. M., Concepts in cancer chemoprevention research.Cancer, 65, 1483–1490 (1990).
Hanada, M., Krajewski, S., Tanaka, S., Cazaals-Hatem, D., Spengler, B. A., Ross, R. A., Biedler, J., and Reed, J. C., Regulation of Bcl-2 oncoprotein levels with differentiation of human neuroblastoma cells.Cancer Res., 53, 4978–4986 (1993).
Khan, I. A., Erdelmeier, C. A., Sticher, O., and Rali, T., New phenolic glucosides from the leaves ofEurya tigang.J. Nat. Prod., 55, 1270–1274 (1992).
Kaufmann, S. H., Induction of endonucleolytic DNA cleavage in human acute myelogenous leukemia cells by etoposide, camptothecin, and other cytotoxic anticancer drugs: A cautionary note.Cancer Res., 49, 5870–5878 (1989).
Kohler, C., Orrenius, S., and Zhivtovaky, B., Evaluation of caspase in apoptotic cell.J. Immunol. Methods, 265, 294–298 (2002).
Meyn, R. E., Stephens, L. C., Hunter, N. R., and Milas, L., Apoptosis in murine tumors treated with chemotherapy agents.Anticancer Drugs, 6, 443–450 (1995).
Miyashita, T. and Reed, J. C., Bcl-2 oncoprotein blocks chemotherapy-induced apoptosis in a human leukemia cell line.Blood, 81, 151–157 (1993).
Nagata, S., Apoptosis by death factor.Cell, 88, 355–365 (1997).
Nicholson, D. W. and Thomberry, N. A., Caspase: killer proteases.Trends Biochem. Sci., 22, 199–306 (1997).
Oberhammer, F., Wilson, J. W., Dive, C., Morris, I. D., Hickman, J. A., Wakeling, A. E., Walker, P. R., and Sikorska, M., Apoptosis death in epithelial cell: cleavage of DNA to 300 and/or 50 kb fragments prior to in the absence of internucleasomal fragmentation.EMBO J., 12, 3679–3684 (1993).
Oltvai, Z. N. and Korsmeyer, S. J., Bcl-2 heterodimerizesin vivo with a conserved homolog, Bax, that accelerates programmed cell death.Cell, 79, 189–192 (1994).
Park, S. Y. and Kang, H. K., Effect of exptracts of plants growing in Jeju on the growth of HL-60 cells.Cheju J. Life Sci., 3, 85–94 (2000).
Park, S. Y., Yang, H. C., Moon, J. Y., Lee, N. H., Kim, S. J., Kang, J. H., Lee, Y. K., Park, D. B., Yoo, E. S., and Kang, H. K., Induction of the apoptosis of HL-60 promyelocytic leukemia cells byEurya emarginata.Cancer Lett., 205, 31–38 (2004).
Pezzuto, J. M., Plant-derived anticancer agents.Biochem. Pharmacol., 24, 121–133 (1997).
Sambrook, J., Fritsch, E. F., and Maniatis, T., In: Molecular Cloning Laboratory Manual (2nd ed.), Cold Spring Harbor Laboratory Press, New York, 7–8 (1989).
Sherwood, S. W., Sheridan, J. P., and Schimke, R. T., Induction of apoptosis by the anti-tubulin drug colcemid: relationship of mitotic checkpoint control to the induction of apoptosis in HeLa S3 cells.Exp. Cell Res., 215, 373–379 (1994).
Shimizu, T. and Pommier, Y., DNA fragmentation induced by protease activation in p53-null human leukemia HL60 cells undergoing apoptosis following treatment with the topoisomerase I inhibitor Campotothecin: Cell-free system studies.Exp. Cell Res., 226, 292–301 (1996).
Sporn, M. B., Chemoprevention of cancer.Comment In Lancet, 15, 176–177 (1994).
Wattenberg, L. W., Inhibition of carcinogenesis by minor dietary constituents.Cancer Res., 1, 2085–2091 (1992).
Wyllie, A. H., Apoptosis and the regulation of cell numbers in normal and neoplastic tissues: an overview.Cancer Metastasis Rev., 11, 95–103 (1992).
Zou, H., Henzel, W. J., Liu, X., Lutschy, A., and Wang, X., Apaf-1 a human protein homologous toC. elegans CED-4, participates in cytochrome c-dependent activation of caspase-3.Cell, 90, 405–413 (1997).
