Cấu Trúc và Tính Năng Sinh Học của Fibrinogen và Fibrin

Annals of the New York Academy of Sciences - Tập 936 Số 1 - Trang 11-30 - 2001
Michael W. Mosesson1, Kevin R. Siebenlist2, David A. Meh1
1Blood Research Institute, The Blood Center of Southeastern Wisconsin, P.O. Box 2178, Milwaukee, Wisconsin 53201, USA
2Department of Biomedical Sciences, College of Health Sciences, Marquette University, P.O. Box 1881, Milwaukee, Wisconsin 53233, USA

Tóm tắt

Tóm tắt: Fibrinogen và fibrin đóng vai trò quan trọng và chồng chéo trong quá trình đông máu, tiêu fibrin, tương tác tế bào và ma trận, viêm, lành vết thương và hình thành khối u. Các sự kiện này chủ yếu được điều hòa bởi quá trình hình thành fibrin và các tương tác bổ sung giữa các vị trí liên kết cụ thể trên fibrin(ogen) và các phân tử ngoại lai, bao gồm proenzymes, yếu tố đông máu, chất ức chế enzyme và thụ thể tế bào. Fibrinogen được cấu tạo từ hai tập hợp ba chuỗi polypeptide được gọi là Aα, Bβ và γ, được nối với nhau bằng cầu disulfide trong miền E đầu N. Các phân tử này có dạng cấu trúc kéo dài 45nm bao gồm hai miền D bên ngoài, mỗi miền được nối với miền E trung tâm qua một đoạn xoắn. Các miền này chứa các vị trí liên kết cơ bản tham gia vào quá trình chuyển đổi fibrinogen thành fibrin, lắp ghép fibrin, tạo liên kết chéo và tương tác với tiểu cầu (ví dụ: cơ chất thrombin, Da, Db, γXL, D:D, αC, thụ thể tiểu cầu chuỗi γA) cũng như các vị trí trở nên khả dụng sau khi cắt fibrinopeptide (ví dụ: vị trí liên kết thrombin không có cơ chất có độ ái lực thấp miền E); hoặc trở nên lộ ra do quá trình trùng polymer (ví dụ: hoạt hóa plasminogen phụ thuộc tPA). Một vị trí liên kết yếu tố plasma XIII cơ bản và một vị trí liên kết thrombin không có cơ chất có độ ái lực cao được tìm thấy trên các chuỗi γ′ biến thể, chiếm một phần nhỏ trong tổng thể chuỗi γ. Sự khởi đầu lắp ghép fibrin bởi sự cắt fibrinopeptide A do thrombin tạo ra từ các chuỗi Aα lộ ra hai vị trí polymer hóa EA, và sự cắt fibrinopeptide B tiếp theo lộ ra hai vị trí polymer hóa EB cũng có thể tương tác với tiểu cầu, tế bào sợi và tế bào nội mạch. Sự tạo thành fibrin dẫn đến sự kết hợp giữa phân tử Da đến EA theo chiều ngang, tạo ra các sợi fibril song song hai dây và các giao điểm trimolecular phân nhánh đều. Sự hội tụ của các sợi fibril bên cạnh nhau tạo ra các nhánh lưới hai bên và các cáp sợi dày nhiều sợi. Đồng thời, yếu tố XIII hoặc yếu tố XIIIa được kích hoạt bởi thrombin giới thiệu các liên kết đồng hóa trị ε‐(γ glutamyl)lysine vào các polymer này, trước tiên tạo ra các dimers γ giữa các vị trí γXL C-đầu cuối được sắp xếp đúng, nằm ngang giữa hai dây của mỗi sợi fibrin. Sau đó, các liên kết chéo chủ yếu hình thành giữa các vị trí bổ sung trên các chuỗi γ (hình thành γ‐polymers), và dần dần hơn giữa các dimers γ để tạo ra các trimers γ liên kết chéo bậc cao hơn và tetramers, hoàn thành cấu trúc lưới trưởng thành.

Từ khóa


Tài liệu tham khảo

10.1111/j.1749-6632.1983.tb23232.x

10.1016/0049-3848(76)90245-0

10.1006/bbrc.1993.1074

Zhang J.‐Z., 1992, Identification of Bβ chain domains involved in human fibrinogen assembly, J. Biol. Chem., 267, 21727, 10.1016/S0021-9258(19)36672-4

10.1021/bi00278a003

10.1016/0022-2836(81)90414-9

10.1111/j.1749-6632.1983.tb23244.x

10.1021/bi950858e

10.1021/bi00313a033

Mosesson M.W., 1972, Human fibrinogen heterogeneities, III. Identification of γ chain variants. J. Biol. Chem., 247, 5223

10.1021/bi00524a036

Meh D.A. K.R. Siebenlist S.O. Brennan et al.2001. The amino acid sequences in fibrin responsible for high affinity thrombin binding. Thromb. Hæmostas In press.

10.1021/bi9606206

Kirschbaum N.E., 1992, Characterization of the γ chain platelet binding site on fibrinogen fragment D, Blood, 79, 2643, 10.1182/blood.V79.10.2643.bloodjournal79102643

10.1172/JCI109597

10.1016/0049-3848(83)90147-0

Marguerie G.A., 1979, Human platelets possess an inducible and saturable receptor specific for fibrinogen, J. Biol. Chem., 254, 5357, 10.1016/S0021-9258(18)50603-7

10.1016/S0065-3233(08)60115-1

Blombäck B., 1958, Studies on the action of thrombotic enzymes on bovine fibrinogen as measured by N‐terminal analysis, Arkiv Kemi, 12, 321

10.1038/275501a0

10.1073/pnas.75.7.3085

Liu C.Y., 1985, Characterization of fibrinogen New York 1, J. Biol. Chem., 260, 4390

Pandya B.V., 1985, Conservation of human fibrinogen conformation after cleavage of the Bβ chain NH2‐terminus, J. Biol. Chem., 260, 2994, 10.1016/S0021-9258(18)89463-7

Siebenlist K.R., 1990, The polymerization and thrombin‐binding properties of des‐(Bβ1–42)‐fibrin, J. Biol. Chem., 265, 18650, 10.1016/S0021-9258(17)44801-0

10.1073/pnas.83.3.591

10.1073/pnas.89.7.2888

10.1073/pnas.94.14.7176

10.1021/bi9804129

10.1073/pnas.38.7.566

10.1016/0022-2836(72)90403-2

10.1073/pnas.78.8.4872

10.1073/pnas.86.4.1113

10.1016/S0022-2836(83)80233-2

10.1182/blood.V82.5.1517.1517

Meh D.A., 1995, Sequence of release of fibrinopeptide A from fibrinogen molecules by thrombin or Atroxin, J. Lab. Clin. Med., 125, 384

10.1074/jbc.271.39.24129

10.1016/0049-3848(94)90227-5

10.1182/blood.V69.4.1073.1073

10.1006/jsbi.1995.1033

10.1172/JCI118091

10.1038/38947

10.1111/j.1749-6632.1983.tb23249.x

10.1016/0014-5793(93)80594-K

10.1016/0049-3848(90)90318-7

10.1021/bi00873a008

10.1111/j.1749-6632.1983.tb23237.x

Veklich Y.I., 1993, Carboxyl‐terminal portions of the α chains of fibrinogen and fibrin, J. Biol. Chem., 268, 13577

10.1021/bi00188a031

10.1182/blood.V88.6.2050.bloodjournal8862050

10.1161/01.ATV.16.12.1544

Hamaguchi M., 1993, Spreading of platelets on fibrin is mediated by the amino terminus of the β chain including peptide β 15–42, Blood, 81, 2348, 10.1182/blood.V81.9.2348.2348

Sporn L.A., 1995, Cell proliferation on fibrin: modulation by fibrinopeptide cleavage, Blood, 86, 1801, 10.1182/blood.V86.5.1802.bloodjournal8651802

10.1083/jcb.130.1.207

10.1074/jbc.273.46.30719

10.1172/JCI114184

Francis C.W., 1993, Endothelial cell responses to fibrin mediated by FPB cleavage and the amino terminus of the β chain, Blood Cells, 19, 291

10.1073/pnas.66.3.738

Kanaide H., 1975, Cross‐linking of fibrinogen and fibrin by fibrin‐stabilizing factor (factor XIIIa), J. Lab. Clin. Med., 85, 574

Siebenlist K.R. D. Meh & M.W. Mosesson. 2001. Protransglutaminase (factor XIII) mediated crosslinking of fibrinogen and fibrin. Submitted.

10.1021/bi00800a021

10.1016/S0006-291X(71)80163-8

Purves L.R., 1987, Cleavage of fibrin‐derived D‐dimer into monomers by endopeptidase from puff ader venom (bitis arietans) acting at cross‐linked sites of the γ chain, Sequence of carboxy-terminal cyanogen bromide γ-chain fragments. Biochemistry, 26, 4640

10.1074/jbc.271.32.19288

10.1021/bi952294k

Shainoff J.R., 1991, Immunoelectrophoretic characterizations of the cross‐linking of fibrinogen and fibrin by factor XIIIa and tissue transglutaminase, J. Biol. Chem., 266, 6429, 10.1016/S0021-9258(18)38136-5

10.1021/bi952264h

10.1021/bi00118a040

10.1074/jbc.270.37.21827

10.1126/science.6108612

Weisel J.W., 1993, Determination of the topology of factor XIIIa‐induced fibrin γ‐chain cross‐links by electron microscopy of ligated fragments, J. Biol. Chem., 268, 26618, 10.1016/S0021-9258(19)74357-9

10.1073/pnas.95.4.1438

Siebenlist K.R., 1995, Orientation of the carboxy‐terminal regions of fibrin γ chain dimers determined from the crosslinked products formed in mixtures of fibrin, fragment D, and factor XIIIa, Thromb. Hæmostas., 74, 1113, 10.1055/s-0038-1649890

10.1016/S0969-2126(97)00171-8

Medved L.V., 1999, The role of the β-strand insert in the central domain of the fibrinogen γ-module. Prot. Sci., 8, 83

10.1016/0049-3848(85)90169-0

10.1002/bip.360271104

10.1021/bi000800m

10.1073/pnas.95.18.10511

10.1055/s-0038-1650023

10.1073/pnas.80.22.6804

Hoylaerts M., 1982, Kinetics of the activation of plasminogen by human tissue plasminogen, J. Biol. Chem., 257, 2912, 10.1016/S0021-9258(19)81051-7

10.1016/0167-4838(82)90068-1

Mosesson M.W., 1998, Evaluation of the factors contributing to fibrin‐dependent plasminogen activation, Thromb. Hæmostas., 79, 796, 10.1055/s-0037-1615067

10.1097/00001721-199106000-00010

Schielen W.J.G., 1991, The sequence γ‐(312–324) is a fibrin‐specific epitope, Blood, 77, 2169, 10.1182/blood.V77.10.2169.2169

10.1021/bi001847a

10.1021/bi00334a031

10.1021/bi001789t

10.1111/j.1432-1033.1984.tb08132.x

Harpel P.C., 1985, Tissue plasminogen activator and urokinase mediate the binding of glu‐plasminogen to plasma fibrin I: evidence for new binding sites in plasmin‐degraded fibrin, J. Biol. Chem., 260, 4432, 10.1016/S0021-9258(18)89283-3

10.1016/0005-2744(81)90016-4

10.1016/S0021-9258(18)66755-9

10.1172/JCI104767

Siebenlist K.R., 2000, Coexisting dysfibrinogenemia (γR275C) and factor V Leiden deficiency associated with thromboembolic disease (fibrinogen Cedar Rapids), Blood Coag. Fibrinol., 11, 293

10.1172/JCI110479

10.1074/jbc.M002901200

10.1055/s-0037-1614425

10.1073/pnas.86.10.3847

10.1161/01.ATV.10.2.240

10.1021/bi00041a011

10.1161/01.RES.83.3.264

10.1021/bi00418a066

10.1016/0049-3848(93)90002-6

10.1126/science.101.2629.520

Seegers W.H., 1954, An antithrombin reaction related to prothrombin activation, Amer. J. Physiol., 176, 97, 10.1152/ajplegacy.1953.176.1.97

10.1055/s-2007-994933

10.1016/S0021-9258(19)86724-8

10.1074/jbc.271.38.23121

Kloczewiak M., 1984, Platelet receptor recognition site on human fibrinogen, Synthesis and sturcture-function relationship of peptides corresponding to the C-terminal segment of the γ chain. Biochemistry, 23, 1767

10.1021/bi00406a023

Binnie C.G., 1991, A synthetic analog of fibrinogen α27–50 is an inhibitor of thrombin, Thromb. Hæmostas., 65, 165, 10.1055/s-0038-1647477

Liu C.Y. P. Wallen & D.A. Handley. 1986. Fibrinogen New York I: the structural functional and genetic defects and an hypothesis of the role of fibrin in the regulation of coagulation and fibrinolysis.InFibrinogen Fibrin Formation and Fibrinolysis. D.A. Lane A. Henschen & M.K. Jasani Eds.: 79–90. W. de Gruyter Berlin.

10.1172/JCI115841

10.1021/bi952353u

Meh D. M.W. Mosesson K.R. Siebealist et al.2001. Fibrinogen Naples I (BβA68T) non‐substrate thrombin binding capacities. Thromb. Res In press.

10.1161/01.ATV.11.4.785

Bosch N.B., 1999, Effects of γ′/γA chain fibrin on the plasma thrombin generation in afibrinogenemia, Thromb. Hæmostas., 82, 320

Dupuy E. C. Soria P. Molho et al.2001. Embolized ischemic lesions of toes in an afibrinogenemic patient: possible relevance toin vivocirculating thrombin. Thromb. Res In press.

Andrieux A., 1989, Amino acid sequences in fibrinogen mediating its interaction with its platelet receptor, GP IIbIIIa, J. Biol. Chem., 264, 9258, 10.1016/S0021-9258(18)60523-X

Lam S.C.T., 1987, Evidence that arginyl‐glycyl‐aspartate peptides and fibrinogen γ chain peptides share a common binding site on platelets, J. Biol. Chem., 262, 947, 10.1016/S0021-9258(19)75730-5

10.1016/0092-8674(87)90083-3

10.1073/pnas.84.18.6471

Felding‐Habermann B., 1992, Distinct biological consequences of integrin alpha v beta 3‐mediated melanoma cell adhesion to fibrinogen and its plasmic fragments, J. Biol. Chem., 267, 5070, 10.1016/S0021-9258(18)42731-7

10.1006/excr.1997.3512

10.1074/jbc.272.13.8824

10.1074/jbc.272.8.5360

Altieri D.C., 1993, The structural motif glycine 190‐valine 202 of the fibrinogen γ chain interacts with CD11b/CD18 integrin (αMβ2, Mac‐1) and promotes leukocyte adhesion, J. Biol. Chem., 268, 1847, 10.1016/S0021-9258(18)53932-6

10.1172/JCI108840

Mosher D.F., 1975, Cross‐linking of cold‐insoluble globulin by fibrin‐stabilizing factor, J. Biol. Chem., 250, 6614, 10.1016/S0021-9258(19)41110-1

10.1023/A:1026307731751

10.1016/0014-5793(81)80198-6

10.1074/jbc.273.13.7554

10.1074/jbc.274.21.14936

10.1055/s-0037-1613902

10.1074/jbc.274.42.30215

10.1111/j.1432-1033.1995.tb20785.x

10.1182/blood.V90.5.1883

Smith D.B., 1987, Quantitative measurement of plasma gelsolin and its incorporation into fibrin clots, J. Lab. Clin. Med., 110, 189

10.1172/JCI112435

Lijnen H.R., 1980, Isolation and characterization of a human plasma protein with affinity for the lysine binding sites in plasminogen, Role in the regulation of fibrinolysis and identification as hisitidine-rich glyocoprotein. J. Biol. Chem., 255, 10214

10.1016/0304-4165(92)90092-9

Anglés‐Cano E., 1992, Familial association of high levels of histidine‐rich glycoprotein and plasminogen activator inhibitor‐1 with venous thromboembolism, J. Lab. Clin. Med., 121, 646

10.1016/0049-3848(93)90027-L

Shigekiyo T., 1993, Congenital histidine‐rich glycoprotein deficiency, Thromb. Hæmostas., 70, 263, 10.1055/s-0038-1649562

Souto J.C., 1996, A new case of hereditary histidine‐rich glycoprotein deficiency with familial thrombophila, Thromb. Hæmostas., 75, 374, 10.1055/s-0038-1650279