Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Những hiểu biết cấu trúc về protein kháng thuốc polymyxin B PmrD của Escherichia coli qua tinh thể X-quang và tán xạ X-quang góc nhỏ
Tóm tắt
Protein kháng thuốc polymyxin B PmrD (Polymyxin B resistance protein D) đóng vai trò quan trọng trong con đường kháng thuốc polymyxin B, vì đây là protein tín hiệu có thể hoạt động như một kết nối cụ thể giữa PmrA/PmrB và PhoP/PhoQ. Chúng tôi đã thực hiện phân tích cấu trúc để xác định đặc điểm của PmrD trong Escherichia coli (E. coli), protein này thể hiện những đặc điểm khác biệt so với PmrD trong các loại vi khuẩn khác. Cấu trúc tinh thể X-quang của PmrD trong E. coli được xác định với độ phân giải 2.00 Å, tiết lộ thông tin mới như các cấu trúc thứ cấp rõ ràng của protein và sự hiện diện của liên kết disulfide. Hơn nữa, nhiều thí nghiệm như điện di gel tự nhiên, cộng hưởng plasmon bề mặt (SPR), sắc ký loại trừ kích thước, tán xạ ánh sáng động (DLS) và đo đạc tán xạ X-quang góc nhỏ (SAXS) được thực hiện nhằm làm rõ vai trò cấu trúc và chức năng của liên kết disulfide bên trong protein E. coli PmrD. Các đặc điểm cấu trúc của PmrD trong E. coli đã được xác định rõ ràng thông qua nhiều kỹ thuật khác nhau. Những phát hiện này giúp giải thích cơ chế bảo vệ khác nhau của E. coli so với các loại vi khuẩn Gram âm khác.
Từ khóa
#PmrD #kháng thuốc #Escherichia coli #X-quang #tán xạ X-quang góc nhỏTài liệu tham khảo
Cardoso LS, Araujo MI, Goes AM, Pacifico LG, Oliveira RR, Oliveira SC: Polymyxin B as inhibitor of LPS contamination of Schistosoma mansoni recombinant proteins in human cytokine analysis. Microb Cell Fact 2007, 6: 1. 10.1186/1475-2859-6-1
Gunn JS, Lim KB, Krueger J, Kim K, Guo L, Hackett M, Miller SI: PmrA-PmrB-regulated genes necessary for 4-aminoarabinose lipid A modification and polymyxin resistance. Mol Microbiol 1998, 27: 1171–1182. 10.1046/j.1365-2958.1998.00757.x
Gunn JS, Ryan SS, Van Velkinburgh JC, Ernst RK, Miller SI: Genetic and functional analysis of a PmrA-PmrB-regulated locus necessary for lipopolysaccharide modification, antimicrobial peptide resistance, and oral virulence of Salmonella enterica serovar typhimurium. Infect Immun 2000, 68: 6139–6146. 10.1128/IAI.68.11.6139-6146.2000
Zhou Z, Ribeiro AA, Lin S, Cotter RJ, Miller SI, Raetz CR: Lipid A modifications in polymyxin-resistant Salmonella typhimurium: PMRA-dependent 4-amino-4-deoxy-L-arabinose, and phosphoethanolamine incorporation. J Biol Chem 2001, 276: 43111–43121. 10.1074/jbc.M106960200
Wosten MM, Kox LF, Chamnongpol S, Soncini FC, Groisman EA: A signal transduction system that responds to extracellular iron. Cell 2000, 103: 113–125. 10.1016/S0092-8674(00)00092-1
Soncini FC, Groisman EA: Two-component regulatory systems can interact to process multiple environmental signals. J Bacteriol 1996, 178: 6796–6801.
Groisman EA, Kayser J, Soncini FC: Regulation of polymyxin resistance and adaptation to low-Mg2+environments. J Bacteriol 1997, 179: 7040–7045.
Mitrophanov AY, Groisman EA: Signal integration in bacterial two-component regulatory systems. Genes Dev 2008, 22: 2601–2611. 10.1101/gad.1700308
Roland KL, Esther CR, Spitznagel JK: Isolation and characterization of a gene, pmrD, from Salmonella typhimurium that confers resistance to polymyxin when expressed in multiple copies. J Bacteriol 1994, 176: 3589–3597.
Kox LF, Wosten MM, Groisman EA: A small protein that mediates the activation of a two-component system by another two-component system. EMBO J 2000, 19: 1861–1872. 10.1093/emboj/19.8.1861
Kato A, Groisman EA: Connecting two-component regulatory systems by a protein that protects a response regulator from dephosphorylation by its cognate sensor. Genes Dev 2004, 18: 2302–2313. 10.1101/gad.1230804
Jung H, Han S, Kim T, Kim MJ, Ban C: Crystallization and preliminary X-ray analysis of native and selenomethionyl polymyxin resistance protein D from E-coli. Macromol Res 2005, 13: 549–552. 10.1007/BF03218496
Otwinowski Z, Minor W: Processing of X-ray diffraction data collected in oscillation mode. Method Enzymol 1997, 276: 307–326. 10.1016/S0076-6879(97)76066-X
Fu W, Yang F, Kang X, Zhang X, Li Y, Xia B, Jin C: First structure of the polymyxin resistance proteins. Biochem Biophys Res Commun 2007, 361: 1033–1037. 10.1016/j.bbrc.2007.07.144
Vagin A, Teplyakov A: Molecular replacement with MOLREP. Acta Crystallogr D Biol Crystallogr 2010, 66: 22–25. 10.1107/S0907444909042589
Emsley P, Cowtan K: Coot: model-building tools for molecular graphics. Acta Crystallogr D Biol Crystallogr 2004, 60: 2126–2132. 10.1107/S0907444904019158
Vagin AA, Steiner RA, Lebedev AA, Potterton L, McNicholas S, Long F, Murshudov GN: REFMAC5 dictionary: organization of prior chemical knowledge and guidelines for its use. Acta Crystallogr D Biol Crystallogr 2004, 60: 2184–2195. 10.1107/S0907444904023510
Adams PD, Afonine PV, Bunkoczi G, Chen VB, Davis IW, Echols N, Headd JJ, Hung LW, Kapral GJ, Grosse-Kunstleve RW, McCoy AJ, Moriarty NW, Oeffner R, Read RJ, Richardson DC, Richardson JS, Terwilliger TC, Zwart PH: PHENIX: a comprehensive Python-based system for macromolecular structure solution. Acta Crystallogr D Biol Crystallogr 2010, 66: 213–221. 10.1107/S0907444909052925
Laskowski RA, MacArthur MW, Moss DS, Thornton JM: PROCHECK: a program to check the stereochemical quality of protein structures. J Appl Crystallogr 1993, 26: 283–291. 10.1107/S0021889892009944
DeLano WL: The PyMOL Molecular Graphics System, Version 1.5.0.4. Schrödinger, LLC. , [http://www.pymol.org/citing]
Jin KS, Kim DY, Rho Y, Le VB, Kwon E, Kim KK, Ree M: Solution structures of RseA and its complex with RseB. J Synchrotron Radiat 2008, 15: 219–222. 10.1107/S0909049507066319
Semenyuk AV, Svergun DI: GNOM - a program package for small-angle scattering data processing. J Appl Crystallogr 1991, 24: 537–540. 10.1107/S002188989100081X
Guinier A, Fournet G: Small-angle scattering of X-rays. Wiley, New York; 1995.
Svergun DI, Petoukhov MV, Koch MH: Determination of domain structure of proteins from X-ray solution scattering. Biophys J 2001, 80: 2946–2953. 10.1016/S0006-3495(01)76260-1
Volkov VV, Svergun DI: Uniqueness of ab initio shape determination in small-angle scattering. J Appl Crystallogr 2003, 36: 860–864. 10.1107/S0021889803000268
Svergun D, Barberato C, Koch MHJ: CRYSOL - a program to evaluate x-ray solution scattering of biological macromolecules from atomic coordinates. J Appl Crystallogr 1995, 28: 768–773. 10.1107/S0021889895007047
Kozin MB, Svergun DI: Automated matching of high- and low-resolution structural models. J Appl Crystallogr 2001, 34: 33–41. 10.1107/S0021889800014126
Koradi R, Billeter M, Wuthrich K: MOLMOL: a program for display and analysis of macromolecular structures. J Mol Graph 1996, 14: 51–55. 29–32 10.1016/0263-7855(96)00009-4
Luo SC, Lou YC, Cheng HY, Pan YR, Peng HL, Chen C: Solution structure and phospho-PmrA recognition mode of PmrD from Klebsiella pneumoniae. J Struct Biol 2010, 172: 319–330. 10.1016/j.jsb.2010.06.007
Krissinel E, Henrick K: Secondary-structure matching (SSM), a new tool for fast protein structure alignment in three dimensions. Acta Crystallogr D Biol Crystallogr 2004, 60: 2256–2268. 10.1107/S0907444904026460
Arcus V: OB-fold domains: a snapshot of the evolution of sequence, structure and function. Curr Opin Struct Biol 2002, 12: 794–801. 10.1016/S0959-440X(02)00392-5
Kucera K, Harrison LM, Cappello M, Modis Y: Ancylostoma ceylanicum excretory-secretory protein 2 adopts a netrin-like fold and defines a novel family of nematode proteins. J Mol Biol 2011, 408: 9–17. 10.1016/j.jmb.2011.02.033
Chen HD, Jewett MW, Groisman EA: Ancestral genes can control the ability of horizontally acquired loci to confer new traits. PLoS Genet 2011, 7: e1002184. 10.1371/journal.pgen.1002184