Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
So sánh cấu trúc các chuỗi axit amin của dermatopontin
Tóm tắt
Dermatopontin là một protein ma trận ngoại bào giàu tyrosine có khối lượng 22 kD với các chức năng tiềm năng trong tương tác giữa tế bào và ma trận, cũng như sự lắp ráp ma trận. Cơ sở dữ liệu của các chuỗi GenBank+EMBL+DDBJ từ các phân chia Nucleotide, Gene và Expressed Sequence Tag (EST) đã được tìm kiếm với từ khóa "dermatopontin" hoặc chuỗi axit amin dermatopontin của chuột. Ngoài năm loài động vật có vú được mô tả trước đó, năm gen dermatopontin của động vật có vú, hai loài chim và một loài cá đã được phát hiện ở động vật có xương sống. Thêm vào đó, một EST của dê cũng được cho là dermatopontin của dê thiếu vùng đầu 5′- của vùng mã hóa. Hơn nữa, một chuỗi mRNA của dermatopontin khỉ Rhesus đã được xác định, nhưng chuỗi axit amin suy đoán đã bị ngừng một cách đột ngột do một codon vô nghĩa. Đối với ba vùng lặp 6-residue (D-R-E/Q-W-X-F/Y) có thể đóng vai trò như một phần của vị trí liên kết glycosaminoglycan, chuỗi lặp đầu tiên là D-R-Q-W-N-Y ở tất cả các động vật có vú trong khi Glutamine được thay thế cho Leucine ở các loài chim. Các lặp thứ hai và thứ ba được bảo tồn ở tất cả các động vật có xương sống. Chuỗi N-Y-D, sự đồng thuận trong nhiều amine oxidases, được bảo tồn ở động vật có vú ngoại trừ gặm nhấm. Asparagine được thay thế cho Threonine ở các loài chim. Chuỗi tetrapeptide R-G-A-T có thể nhận diện gia đình integrin được bảo tồn ở các động vật có vú và chim, nhưng Alanine đã được thay thế cho Glutamine ở cá mẹ resulting in loss of activity. Kết luận, các chuỗi axit amin có ý nghĩa chức năng trong dermatopontin của động vật có xương sống được bảo tồn ở động vật có vú, trong khi chúng không nhất thiết được xác định ở chim và cá. Chức năng ban đầu của dermatopontin động vật có xương sống có thể là liên kết glycosaminoglycan và các chức năng như một ligand cho integrin cũng như một amine oxidase có thể được hình thành trong quá trình tiến hóa.
Từ khóa
#dermatopontin #cấu trúc protein #động vật có xương sống #vận chuyển ma trận #glycosaminoglycan #integrinTài liệu tham khảo
Catherino W.H., Leppert P.C., Stenmark M.H., Payson M., Potlog-Nahari C., Nieman L.K. & Segars J.H. 2004. Reduced dermatopontin expression is a molecular link between uterine leiomyomas and keloids. Genes Chromosomes Cancer 40: 204–217. DOI 10.1002/gcc.20035
Cooper L.J., Bentley A.J., Nieduszynski I.A., Talabani S., Thomson A., Utani A., Shinkai H., Fullwood N.J. & Brown G.M. 2006. The role of dermatopontin in the stromal organization of the cornea. Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 47: 3303–3310. DOI 10.1167/jovs.05-1426
Dooley D.M. 1999. Structure and biogenesis of topaquinone and related cofactors. J. Biol. Inorg. Chem. 4: 1–11.
Forbes E.G., Cronshaw A.D., MacBeath J.R. & Hulmes D.J. 1994. Tyrosine-rich acidic matrix protein (TRAMP) is a tyrosine-sulphated and widely distributed protein of the extracellular matrix. FEBS Lett. 351: 433–436. DOI 10.1016/0014-5793(94)00907-4
Hautanen A., Gailit J., Mann D.M. & Ruoslahti E. 1989. Effects of modifications of the RGD sequence and its context on recognition by the fibronectin receptor. J. Biol. Chem. 264: 1437–1442.
Iguchi A., Iwanaga S. & Nagai H. 2008. Isolation and characterization of a novel protein toxin from fire coral. Biochem. Biophys. Res. Commun. 365: 107–112. DOI 10.1016/j.bbrc.2007.10.153
Kim H.S. & Cheon Y.P. 2006. Spatio-temporal expression and regulation of dermatopontin in the early pregnant mouse uterus. Mol. Cell 22: 262–268.
Kuroda K., Okamoto O. & Shinkai H. 1999. Dermatopontin expression is decreased in hypertrophic scar and systemic sclerosis skin fibroblasts and is regulated by transforming growth factor-beta1, interleukin-4, and matrix collagen. J. Invest. Dermatol. 112: 706–710. DOI 10.1146/j.1523-1747.1999.00563.x
Marxen J.C., Nimtz M., Becker W. & Mann K. 2003. The major soluble 19.6 kDa protein of the organic shell matrix of the freshwater snail Biomphalaria glabrata is an N-glycosylated dermatopontin. Biochim. Biophys. Acta 1650: 92–98. DOI 10.1016/S1570-9639(03)00203-6
Neame P.J., Choi H.U. & Rosenberg L.C. 1989. The isolation and primary structure of a 22-kDa extracellular matrix protein from bovine skin. J. Biol. Chem. 264: 5474–5479.
Okamoto O. & Fujiwara S. 2006. Dermatopontin, a novel player in the biology of the extracellular matrix. Connect. Tissue Res. 47: 177–189. DOI 10.1080/03008200600846564
Okamoto O., Fujiwara S., Abe M. & Sato Y. 1999. Dermatopontin interacts with transforming growth factor beta and enhances its biological activity. Biochem. J. 337: 537–541.
Okamoto O., Suzuki Y., Kimura S. & Shinkai H. 1996. Extracellular matrix 22-kDa protein interacts with decorin core protein and is expressed in cutaneous fibrosis. J. Biochem. 119: 106–114.
Pan S., Cheng.L, White J.T., Lu W., Utleg A.G., Yan X., Urban N.D., Drescher C.W., Hood L. & Lin B. 2009. Quantitative proteomics analysis integrated with microarray data reveals that extracellular matrix proteins, catenins, and p53 binding protein 1 are important for chemotherapy response in ovarian cancers. OMICS: J. Integr. Biol. 13: 345–354. DOI 10.1089/omi.2009.0008.
Pierschbacher M.D. & Ruoslahti E. 1987. Influence of stereochemistry of the sequence Arg-Gly-Asp-Xaa on binding specificity in cell adhesion. J. Biol. Chem. 262: 17294–17298.
Pochampally R.R., Ylostalo J., Penfornis P., Matz R.R., Smith J.R. & Prockop D.J. 2007. Histamine receptor H1 and dermatopontin: new downstream targets of the vitamin D receptor. J. Bone Miner. Res. 22: 1338–1349.
Ruoslahti E. & Pierschbacher M.D. 1987. New perspectives in cell adhesion: RGD and integrins. Science 238: 491–497. DOI 10.1126/science.2821619
Superti-Furga A., Rocchi M., Schäfer B.W. & Gitzelmann, R. 1993. Complementary DNA sequence and chromosomal mapping of a human proteoglycan-binding cell-adhesion protein (dermatopontin). Genomics 17: 463–467. DOI 10.1006/geno.1993.1348
Takeda U., Utani A., Wu J., Adachi E., Koseki H., Taniguchi M., Matsumoto T., Ohashi T., Sato M. & Shinkai H. 2002. Targeted disruption of dermatopontin causes abnormal collagen fibrillogenesis. J. Invest. Dermatol. 119: 678–683. DOI 10.1046/j.1523-1747.2002.01863.x
Takemoto S., Murakami T., Kusachi S., Iwabu A., Hirohata S., Nakamura K., Sezaki S., Hayashi J., Suezawa C., Ninomiya Y. & Tsuji T. 2002. Increased expression of dermatopontin mRNA in the infarct zone of experimentally induced myocardial infarction in rats: comparison with decorin and type I collagen. Basic Res. Cardiol. 97: 461–468. DOI 10.1007/s00395-002-0371-x
Takeuchi T., Nishimatsu H., Ueki T., Kajiwara T., Fukuhara H., Ishida T., Moriyama N. & Kitamura T. 2000. Differentially expressed mRNAs in androgen-independent but not androgen-dependent Shionogi carcinoma. Urol. Res. 28: 82–85.
Takeuchi T., Suzuki M., Kumagai J., Kamijo T., Sakai M. & Kitamura T. 2006. Extracellular matrix dermatopontin modulates prostate cell growth in vivo. J. Endocrinol. 190: 351–361. DOI 10.1677/joe.1.06619
Tsibris J.C., Segars J., Coppola D., Mane S., Wilbanks G.D., O’Brien W.F. & Spellacy W.N. 2002. Insights from gene arrays on the development and growth regulation of uterine leiomyomata. Fertil. Steril. 78: 114–121.
Tzen, C.Y. & Huang Y.W. 2004. Cloning of murine early quiescence-1 gene: the murine counterpart of dermatopontin gene can induce and be induced by cell quiescence. Exp. Cell Res. 294: 30–38. DOI 10.1016/j.yexcr.2003.10.026
Umeyama, H. & Iwadate M. 2004. FAMS and FAMSBASE for protein structure. Curr Protoc. Bioinformatics Suppl. 4(5.2). DOI 10.1002/0471250953.bi50s04
Yamada K.M. & Kennedy D.W. 1987. Peptide inhibitors of fibronectin, laminin, and other adhesion molecules: unique and shared features. J. Cell Physiol. 130: 21–28.