Hoạt động liên kết histamine đặc hiệu của một lipocalin mới từ Hyalomma asiaticum (Ixodidae) và tác dụng điều trị đối với hen suyễn dị ứng ở chuột

Parasites and Vectors - Tập 9 - Trang 1-9 - 2016
Yanan Wang1, Zhuang Li2, Yongzhi Zhou1, Jie Cao1, Houshuang Zhang1, Haiyan Gong1, Jinlin Zhou1,3
1Key Laboratory of Animal Parasitology of Ministry of Agriculture, Shanghai Veterinary Research Institute, Chinese Academy of Agricultural Sciences, Shanghai, China
2Chizhou Vocational and Technique Colleague, Chizhou, China
3Jiangsu Co-innovation Center for Prevention and Control of Important Animal Infectious Diseases and Zoonoses, Yangzhou, China

Tóm tắt

Protein lipocalin được tiết ra bởi các tuyến nước bọt của ve như một chiến lược quan trọng để can thiệp vào phản ứng miễn dịch của vật chủ. Một số lớn lipocalin được tiết ra, nhưng chức năng của hầu hết các protein này vẫn chưa rõ ràng. Ở đây, chúng tôi báo cáo một protein lipocalin mới có khả năng liên kết histamine đặc biệt, được tách ra từ tuyến nước bọt của ve Hyalomma asiaticum. cDNA dài đầy đủ của gen Ha24 đã được thu nhận bằng phương pháp RACE, và gen Ha24 được biểu hiện trong E. coli; sau khi tinh sạch protein và tiêm chủng cho chuột, các kháng thể đa dòng đặc hiệu (PcAb) đã được tạo ra để phản ứng với protein tái tổ hợp. Các phương pháp PCR phiên mã ngược (RT-PCR), PCR định lượng (Q-PCR), xét nghiệm kháng thể miễn dịch huỳnh quang gián tiếp (IFA) và phương pháp western blot đã được sử dụng để phát hiện sự hiện diện của Ha24 tự nhiên trong ve. Để xác nhận khả năng liên kết histamine của rHa24, một xét nghiệm liên kết histamine đã được thực hiện cả in vitro (ELISA) và in vivo qua việc ức chế bệnh hen suyễn dị ứng ở chuột. Ha24 được mã hóa bởi 681 base, chứa 227 axit amin và có trọng lượng phân tử 23,3 kDa. Sự biểu hiện dồi dào trong các tuyến nước bọt của ve đang hút máu đã được xác nhận bằng cách xác định Ha24 tự nhiên trong ve. Kết quả của một xét nghiệm liên kết histamine cả in vitro và in vivo cho thấy rằng rHa24 liên kết đặc hiệu với histamine theo cách phụ thuộc vào liều lượng và có thể cung cấp sự giảm nhẹ cho bệnh hen suyễn dị ứng ở chuột. Ha24 là một lipocalin mới từ ve có hoạt động liên kết histamine đặc hiệu có thể cung cấp sự giảm nhẹ phản ứng viêm của vật chủ.

Từ khóa

#lipocalin #histamine #Hyalomma asiaticum #hen suyễn dị ứng #kháng thể đa dòng #phản ứng miễn dịch

Tài liệu tham khảo

Paesen GC, Adams PL, Nuttall PA, Stuart DL. Tick histamine-binding proteins: lipocalins with a second binding cavity. Biochim Biophys Acta. 2000;1482(1–2):92–101. Flower DR, North AC, Attwood TK. Mouse oncogene protein 24p3 is a member of the lipocalin protein family. Biochem Biophys Res Communic. 1991;180(1):69–74. Sangamnatdej S, Paesen GC, Slovak M, Nuttall PA. A high affinity serotonin- and histamine-binding lipocalin from tick saliva. Insect Mol Biol. 2002;11(1):79–86. Pervaiz S, Brew K. Homology and structure-function correlations between alpha 1-acid glycoprotein and serum retinol-binding protein and its relatives. FASEB J. 1987;1(3):209–14. Igarashi M, Nagata A, Toh H, Urade Y, Hayaishi O. Structural organization of the gene for prostaglandin D synthase in the rat brain. Proc Nat Acad Sci USA. 1992;89(12):5376–80. Cowan SW, Newcomer ME, Jones TA. Crystallographic refinement of human serum retinol binding protein at 2A resolution. Proteins. 1990;8(1):44–61. Flower DR. The lipocalin protein family: structure and function. Biochem J. 1996;318(Pt1):1–14. Skerra A. Lipocalins as a scaffold. Biochim Biophys Acta. 2000;1482(1–2):337–50. Mans BJ, Neitz AW. Exon-intron structure of outlier tick lipocalins indicate a monophyletic origin within the larger lipocalin family. Insect Biochem Mol Biol. 2004;34(6):585–94. Mans BJ, Ribeiro JM. Function, mechanism and evolution of the moubatin-clade of soft tick lipocalins. Insect Biochem Mol Biol. 2008;38(9):841–52. Gulia-Nuss M, Nuss AB, Meyer JM, Sonenshine DE, Roe RM, Waterhouse RM, et al. Genomic insights into the Ixodes scapularis tick vector of Lyme disease. Nat Commun. 2016;7:10507. Paesen GC, Adams PL, Harlos K, Nuttall PA, Stuart DI. Tick histamine-binding proteins: isolation, cloning, and three-dimensional structure. Mol Cell. 1999;3(5):661–71. Weichsel A, Andersen JF, Champagne DE, Walker FA, Montfort WR. Crystal structures of a nitric oxide transport protein from a blood-sucking insect. Nat Struct Biol. 1998;5(4):304–9. Chinery WA, Ayitey-Smith E. Histamine blocking agent in the salivary gland homogenate of the tick Rhipicephalus sanguineus sanguineus. Nature. 1977;265(5592):366–7. Mans BJ, Ribeiro JM, Andersen JF. Structure, function, and evolution of biogenic amine-binding proteins in soft ticks. J Biol Chem. 2008;283(27):18721–33. Mans BJ, Ribeiro JM. A novel clade of cysteinyl leukotriene scavengers in soft ticks. Insect Biochem Mol Biol. 2008;38(9):862–70. Mans BJ. Tick histamine-binding proteins and related lipocalins: potential as therapeutic agents. Curr Opin Investig Drugs. 2005;6(11):1131–5. Couillin I, Maillet I, Vargaftig BB, Jacobs M, Paesen GC, Nuttall PA, et al. Arthropod-derived histamine-binding protein prevents murine allergic asthma. J Immunol. 2004;173(5):3281–6. Nunn MA, Sharma A, Paesen GC, Adamson S, Lissina O, Willis AC, Nuttall PA. Complement inhibitor of C5 activation from the soft tick Ornithodoros moubata. J Immunol. 2005;174(4):2084–91. Chen Z, Yang X, Bu F, Yang X, Yang X, Liu J. Ticks (acari: ixodoidea: argasidae, ixodidae) of China. Exp Appl Acarol. 2010;51(4):393–404. Wu XB, Na RH, Wei SS, Zhu JS, Peng HJ. Distribution of tick-borne diseases in China. Parasit Vectors. 2013;6:119. Nijhof AM, Balk JA, Postigo M, Jongejan F. Selection of reference genes for quantitative RT-PCR studies in Rhipicephalus (Boophilus) microplus and Rhipicephalus appendiculatus ticks and determination of the expression profile of Bm86. BMC Mol Biol. 2009;10:112. Preston SG, Majtan J, Kouremenou C, Rysnik O, Burger LF, Cabezas Cruz A, et al. Novel immunomodulators from hard ticks selectively reprogramme human dendritic cell responses. PLoS Pathog. 2013;9(6):e1003450. Oleaga A, Escudero-Poblacion A, Camafeita E, Perez-Sanchez R. A proteomic approach to the identification of salivary proteins from the argasid ticks Ornithodoros moubata and Ornithodoros erraticus. Insect Biochem Mol Biol. 2007;37(11):1149–59. Madden RD, Sauer JR, Dillwith JW. A proteomics approach to characterizing tick salivary secretions. Exp Appl Acarol. 2002;28(1–4):77–87. Syme NR, Dennis C, Bronowska A, Paesen GC, Homans SW. Comparison of entropic contributions to binding in a “hydrophilic” versus “hydrophobic” ligand-protein interaction. J Am Chem Soc. 2010;132(25):8682–9. Schneider E, Rolli-Derkinderen M, Arock M, Dy M. Trends in histamine research: new functions during immune responses and hematopoiesis. Trends Immunol. 2002;23(5):255–63. Nelson HS. Combination therapy of bronchial asthma. Allergy Asthma Proc. 2001;22(4):217–20.